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万見
- PDB-2hy3: Crystal structure of the human tyrosine receptor phosphate gamma ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hy3
タイトルCrystal structure of the human tyrosine receptor phosphate gamma in complex with vanadate
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / twisted mixed beta-sheets flanked by {alpha}-helices / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of epithelial cell migration / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / 脱リン酸化 / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / フィブロネクチンIII型ドメイン / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
VANADATE ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Jin, X. / Min, T. / Bera, A. / Mu, H. / Sauder, J.M. / Freeman, J.C. / Reyes, C. / Smith, D. / Wasserman, S.R. / Burley, S.K. ...Jin, X. / Min, T. / Bera, A. / Mu, H. / Sauder, J.M. / Freeman, J.C. / Reyes, C. / Smith, D. / Wasserman, S.R. / Burley, S.K. / Shapiro, L. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2007
タイトル: Structural genomics of protein phosphatases.
著者: Almo, S.C. / Bonanno, J.B. / Sauder, J.M. / Emtage, S. / Dilorenzo, T.P. / Malashkevich, V. / Wasserman, S.R. / Swaminathan, S. / Eswaramoorthy, S. / Agarwal, R. / Kumaran, D. / Madegowda, M. ...著者: Almo, S.C. / Bonanno, J.B. / Sauder, J.M. / Emtage, S. / Dilorenzo, T.P. / Malashkevich, V. / Wasserman, S.R. / Swaminathan, S. / Eswaramoorthy, S. / Agarwal, R. / Kumaran, D. / Madegowda, M. / Ragumani, S. / Patskovsky, Y. / Alvarado, J. / Ramagopal, U.A. / Faber-Barata, J. / Chance, M.R. / Sali, A. / Fiser, A. / Zhang, Z.Y. / Lawrence, D.S. / Burley, S.K.
履歴
登録2006年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月20日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年11月14日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,0644
ポリマ－72,8342
非ポリマー2302
水90150
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5322
ポリマ－36,4171
非ポリマー1151
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5322
ポリマ－36,4171
非ポリマー1151
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.173, 74.787, 82.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLY / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 826 - 1122 / Label seq-ID: 9 - 305

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma / Protein-tyrosine phosphatase gamma / R-PTP-gamma


分子量: 36417.207 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 819-1130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRG / プラスミド: pSGX4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P23470, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: 化合物 ChemComp-VO4 / VANADATE ION / バナジン酸塩


分子量: 114.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: VO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12% PEG3350, 0.1M Tris, 0.3M NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 24687 / Num. obs: 20061 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 25.526 / SU ML: 0.265 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.426 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28796 914 5.2 %RANDOM
Rwork0.20151 ---
all0.20614 20061 --
obs0.20614 16676 81.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.72 Å20 Å21.29 Å2
2--0.66 Å20 Å2
3----1.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4501 0 10 50 4561
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0224612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0541.9326249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2785546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.06923.787235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.5215796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.261533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2660.22273
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.330.23093
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2130.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2940.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3840.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9091.52822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38424468
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.23432058
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0664.51781
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2217 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.530.5
medium thermal1.042
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5 76 -
Rwork0.301 1240 -
obs--83.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.58730.3304-0.63232.02790.32082.9741-0.04150.05890.0637-0.01930.04450.03390.187-0.0632-0.0029-0.15090.0203-0.0156-0.18310.03-0.09840.49326.7248-1.383
23.489-0.6323-0.0731.2020.19761.7776-0.01960.3180.0407-0.03730.0444-0.0610.12140.1562-0.02480.01510.0017-0.006-0.0111-0.0247-0.057921.97999.475238.6182
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA826 - 11229 - 305
2X-RAY DIFFRACTION2BB826 - 11229 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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