[日本語] English
万見
- PDB-1xao: Hsp40-Ydj1 dimerization domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xao
タイトルHsp40-Ydj1 dimerization domain
要素Mitochondrial protein import protein MAS5ミトコンドリア
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Beta sheets (Βシート)
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA import into nucleus / TRC complex / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to oxygen levels / protein targeting to ER / protein targeting to mitochondrion / 'de novo' protein folding / ATPase activator activity / chaperone-mediated protein complex assembly / : ...tRNA import into nucleus / TRC complex / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to oxygen levels / protein targeting to ER / protein targeting to mitochondrion / 'de novo' protein folding / ATPase activator activity / chaperone-mediated protein complex assembly / : / Hsp70 protein binding / transcription repressor complex / unfolded protein binding / protein transport / response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-folding chaperone binding / protein refolding / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #310 / DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Hsp40 / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #310 / DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Hsp40 / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial protein import protein MAS5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Wu, Y. / Sha, B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: The crystal structure of the C-terminal fragment of yeast Hsp40 Ydj1 reveals novel dimerization motif for Hsp40
著者: Wu, Y. / Li, J. / Jin, Z. / Fu, Z. / Sha, B.
履歴
登録2004年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial protein import protein MAS5
B: Mitochondrial protein import protein MAS5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5332
ポリマ－26,5332
非ポリマー00
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6340 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area13170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.631, 49.631, 210.191
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

#1: タンパク質 Mitochondrial protein import protein MAS5 / ミトコンドリア / YDJ1


分子量: 13266.318 Da / 分子数: 2 / 断片: Ydj1 (residues 258-378) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MAS5, YDJ1 / プラスミド: pET28b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25491
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.615 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: Sodium Chloride, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97936, 0.97947, 0.97242
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月29日 / 詳細: ID
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979361
20.979471
30.972421
反射解像度: 2.07→27.16 Å / Num. all: 15669 / Num. obs: 15669 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2
反射 シェル解像度: 2.07→2.13 Å / % possible all: 67.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.07→27.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1656796.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1230 7.8 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.219 15669 --
obs0.219 15669 87.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.7505 Å2 / ksol: 0.340822 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.23 Å24.82 Å20 Å2
2--7.23 Å20 Å2
3----14.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→27.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1782 0 0 232 2014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
LS精密化 シェル解像度: 2.07→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 47 9 %
Rwork0.26 475 -
obs-475 16 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る