[日本語] English
万見
- PDB-1wrd: Crystal structure of Tom1 GAT domain in complex with ubiquitin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wrd
タイトルCrystal structure of Tom1 GAT domain in complex with ubiquitin
要素
  • Target of Myb protein 1
  • Ubiquitinユビキチン
キーワードPROTEIN TRANSPORT/SIGNALING PROTEIN / THREE-HELIX BUNDLE (ヘリックスバンドル) / UBIQUITIN-BINDING PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin VI binding / substrate localization to autophagosome / regulation of endosome organization / : / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling ...myosin VI binding / substrate localization to autophagosome / regulation of endosome organization / : / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Cyclin D associated events in G1 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Negative regulation of FLT3 / Regulation of BACH1 activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Ovarian tumor domain proteases / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Stimuli-sensing channels / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling
類似検索 - 分子機能
Target of Myb protein 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #160 / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM ...Target of Myb protein 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #160 / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / ENTH/VHS / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Target of Myb1 membrane trafficking protein / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Akutsu, M. / Kawasaki, M. / Katoh, Y. / Shiba, T. / Yamaguchi, Y. / Kato, R. / Kato, K. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2005
タイトル: Structural basis for recognition of ubiquitinated cargo by Tom1-GAT domain.
著者: Akutsu, M. / Kawasaki, M. / Katoh, Y. / Shiba, T. / Yamaguchi, Y. / Kato, R. / Kato, K. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2004年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Target of Myb protein 1
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3792
ポリマ－20,3792
非ポリマー00
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Target of Myb protein 1
B: Ubiquitin
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)489,10348
ポリマ－489,10348
非ポリマー00
水86548
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation14_665-y+1,-x+1,-z1
crystal symmetry operation15_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation33_554y,z+1/2,x-1/21
crystal symmetry operation34_655-y+1,z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation35_555y,-z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation36_654-y+1,-z+1/2,x-1/21
crystal symmetry operation41_555x,z+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation42_654-x+1,z+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation43_655-x+1,-z+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation44_554x,-z+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation53_554z+1/2,x,y-1/21
crystal symmetry operation54_565z+1/2,-x+1,-y+1/21
crystal symmetry operation55_564-z+1/2,-x+1,y-1/21
crystal symmetry operation56_555-z+1/2,x,-y+1/21
crystal symmetry operation69_555z+1/2,y,-x+1/21
crystal symmetry operation70_564z+1/2,-y+1,x-1/21
crystal symmetry operation71_554-z+1/2,y,x-1/21
crystal symmetry operation72_565-z+1/2,-y+1,-x+1/21
Buried area96140 Å2
ΔGint-362 kcal/mol
Surface area167620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.317, 168.317, 168.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-408-

HOH

21A-409-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Target of Myb protein 1 / Tom1


分子量: 11802.447 Da / 分子数: 1 / 断片: GAT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: O60784
#2: タンパク質 Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: red blood cells赤血球 / 参照: UniProt: P62990, UniProt: P0CH28*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: sodium citrate, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A10.978
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A20.9791, 0.9794, 0.985
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2004年6月15日
ADSC QUANTUM 2102CCD2004年6月2日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9781
20.97911
30.97941
40.9851
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 21120 / Num. obs: 20997 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→28.45 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1059 -RANDOM
Rwork0.213 ---
all0.214 21120 --
obs0.214 20997 99.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→28.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1388 0 0 289 1677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.031

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る