+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6d4p | |||||||||
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Title | Ube2D1 in complex with ubiquitin variant Ubv.D1.1 | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / Ubiquitin / Ubiquitin conjugating enzyme / Ubiquitin variant | |||||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity ...positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / negative regulation of BMP signaling pathway / Transcriptional Regulation by VENTX / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / negative regulation of TORC1 signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Peroxisomal protein import / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Separation of Sister Chromatids / ubiquitin protein ligase activity / Ovarian tumor domain proteases / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.11 Å | |||||||||
Authors | Ceccarelli, D.F. / Garg, P. / Sidhu, S. / Sicheri, F. | |||||||||
Funding support | Canada, 2items
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Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2020 Title: Structural and Functional Analysis of Ubiquitin-based Inhibitors That Target the Backsides of E2 Enzymes. Authors: Garg, P. / Ceccarelli, D.F. / Keszei, A.F.A. / Kurinov, I. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6d4p.cif.gz | 165.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6d4p.ent.gz | 109.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6d4p.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/6d4p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/6d4p | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6d68C 6d6iC 3ptfS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16750.137 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBE2D1, SFT, UBC5A, UBCH5, UBCH5A / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: P51668, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme |
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#2: Protein | Mass: 9984.271 Da / Num. of mol.: 1 Mutation: T7K, L8F, T9W, E64K, S65F, H68Y, V70A, L71Y, R72G, G75A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q59EM9 |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 24% PEG2000-MME, 0.2M trimethylamine N-oxide, 0.1M Tris-HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 12, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 15572 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 41.91 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.112 / Χ2: 1.829 / Net I/σ(I): 30.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3PTF Resolution: 2.11→48.37 Å / SU ML: 0.233 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.2422
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 56.99 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.11→48.37 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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