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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1waa | ||||||
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タイトル | IG27 protein domain | ||||||
要素 | (TITINチチン) x 3 | ||||||
キーワード | METAL BINDING PROTEIN / CALMODULIN-BINDING / CYTOSKELETON (細胞骨格) / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN (免疫グロブリンフォールド) / MUSCLE PROTEIN (骨格筋) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / SERINE/THREONINE- PROTEIN KINASE / STRUCTURAL PROTEIN. (タンパク質) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy ...sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy / mitotic chromosome condensation / Striated Muscle Contraction / M band / actinin binding / I band / cardiac muscle cell development / regulation of protein kinase activity / structural constituent of muscle / sarcomere organization / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / striated muscle contraction / protein kinase A signaling / cardiac muscle contraction / condensed nuclear chromosome / muscle contraction / positive regulation of protein secretion / Z disc / response to calcium ion / : / actin filament binding / Platelet degranulation / protein tyrosine kinase activity / protease binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Vega, M.C. / Valencia, L. / Zou, P. / Wilmanns, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos Comput.Biol. / 年: 2009 タイトル: Mechanical Network in Titin Immunoglobulin from Force Distribution Analysis. 著者: Stacklies, W. / Vega, M.C. / Wilmanns, M. / Grater, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1waa.cif.gz | 134.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1waa.ent.gz | 105.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1waa.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/1waa ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/1waa | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1titS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10124.597 Da / 分子数: 4 / 断片: IG DOMAIN, RESIDUES 12801-12889 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE骨格筋 / 器官: HEART心臓 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) 参照: UniProt: Q8WZ42, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) #2: タンパク質 | | 分子量: 10138.623 Da / 分子数: 1 / 断片: IG DOMAIN, RESIDUES 12801-12889 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE骨格筋 / 器官: HEART心臓 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) 参照: UniProt: Q8WZ42, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) #3: タンパク質 | | 分子量: 10138.622 Da / 分子数: 1 / 断片: IG DOMAIN, RESIDUES 12801-12889 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE骨格筋 / 器官: HEART心臓 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) 参照: UniProt: Q8WZ42, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) #4: 化合物 | ChemComp-ZN / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | FUNCTION: THIS MUSCLE PROTEIN MAY BE INVOLVED IN MUSCLE ASSEMBLY AND MAINTAINING THE STRUCTURAL ...FUNCTION: THIS MUSCLE PROTEIN MAY BE INVOLVED IN MUSCLE ASSEMBLY AND MAINTAININ | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 % |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.84 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.84 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 53298 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→2 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 92.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1TIT 解像度: 1.8→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 13.244 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 29.07 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
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拘束条件 |
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