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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1vzj | ||||||
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タイトル | Structure of the tetramerization domain of acetylcholinesterase: four-fold interaction of a WWW motif with a left-handed polyproline helix | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / ACETYLCHOLINESTERASE / SYNAPSE (シナプス) / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / ALTERNATIVE SPLICING (選択的スプライシング) / DISEASE MUTATION. | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / collagen trimer / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholinesterase ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / collagen trimer / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / extracellular matrix structural constituent / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / Synthesis of PC / 基底膜 / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / laminin binding / side of membrane / synaptic cleft / synapse assembly / collagen binding / extracellular matrix organization / 細胞外マトリックス / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / 細胞結合 / heparin binding / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / collagen-containing extracellular matrix / hydrolase activity / 細胞接着 / シナプス / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 細胞膜 / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å | ||||||
データ登録者 | Dvir, H. / Harel, M. / Bon, S. / Liu, W.-Q. / Vidal, M. / Garbay, C. / Sussman, J.L. / Massoulie, J. / Silman, I. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2004 タイトル: The Synaptic Acetylcholinesterase Tetramer Assembles Around a Polyproline-II Helix 著者: Dvir, H. / Harel, M. / Bon, S. / Liu, W.-Q. / Vidal, M. / Garbay, C. / Sussman, J.L. / Massoulie, J. / Silman, I. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1vzj.cif.gz | 70.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1vzj.ent.gz | 58.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1vzj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vz/1vzj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vz/1vzj | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.988733, 0.015964, 0.148832), ベクター: 詳細 | HOMOTETRAMER COMPOSED OF DISULFIDE-LINKED HOMODIMERS.INTERACTS WITH PRIMA1 TO ANCHOR IT TO THE BASAL LAMINAOF CELLS AND ORGANIZE INTO TETRAMERS | |
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5130.421 Da / 分子数: 8 / 断片: C TERMINAL TETRAMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 575-614 / 由来タイプ: 合成 詳細: THE HUMAN ACHE SEQUENCE OF WAT WAS MODIFIED AT TWO POSITIONS, 21 AND 37, TO REPLACE MET AND CYS BY MSE AND SER, RESPECTIVELY 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1677.032 Da / 分子数: 2 / 断片: PRAD PEPTIDE, RESIDUES 53-67 / 由来タイプ: 合成 詳細: PROLINE RICH ATTACHMENT DOMAIN (PRAD) OF THE ACHE-ASSOCIATED COLLAGEN PROTEIN (COLQ) 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y215 #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | CATALYTIC ACTIVITY: ACETYLCHOL | 配列の詳細 | RESIDUE 37 IN CHAINS A-H HAS BEEN MUTATED TO A CYS FROM A SER BUT WAS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON ...RESIDUE 37 IN CHAINS A-H HAS BEEN MUTATED TO A CYS FROM A SER BUT WAS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP FOR THIS ENTRY | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.2 % |
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結晶化 | pH: 5.6 詳細: 10% ISOPROPANOL, 10% PEG, 4K 0.05 M TRISODIUM CITRATE, PH 5.6 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.96672,0.97927,0.97895,1.5415 | |||||||||||||||
検出器 | 日付: 2001年4月15日 | |||||||||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.3→29 Å / Num. obs: 12935 / % possible obs: 89.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 55.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 11.1 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 1.75 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 1.47 / % possible all: 58.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.35→40 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.99 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 60.07 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→40 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.35→2.43 Å / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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