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万見
- PDB-1udy: Medium-Chain Acyl-CoA Dehydrogenase with 3-Thiaoctanoyl-CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1udy
タイトルMedium-Chain Acyl-CoA Dehydrogenase with 3-Thiaoctanoyl-CoA
要素Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specificアシルCoAデヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / MCAD complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / medium-chain fatty acid catabolic process / carnitine metabolic process, CoA-linked / medium-chain acyl-CoA dehydrogenase / medium-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / carnitine biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / acyl-CoA dehydrogenase activity ...mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / medium-chain fatty acid catabolic process / carnitine metabolic process, CoA-linked / medium-chain acyl-CoA dehydrogenase / medium-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / carnitine biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / acyl-CoA dehydrogenase activity / cardiac muscle cell differentiation / glycogen biosynthetic process / regulation of gluconeogenesis / fatty acid beta-oxidation / response to starvation / response to cold / post-embryonic development / liver development / ミトコンドリア / flavin adenine dinucleotide binding / ミトコンドリアマトリックス / 神経繊維 / ミトコンドリア / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal ...Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
3-THIAOCTANOYL-COENZYME A / フラビンアデニンジヌクレオチド / Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Satoh, A. / Nakajima, Y. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / Tanaka, T. / Nishina, Y. / Shiga, K. / Tamaoki, H. / Setoyama, C. / Miura, R.
引用ジャーナル: J.BIOCHEM.(TOKYO) / 年: 2003
タイトル: Structure of the transition state analog of medium-chain acyl-CoA dehydrogenase. Crystallographic and molecular orbital studies on the charge-transfer complex of medium-chain acyl-CoA ...タイトル: Structure of the transition state analog of medium-chain acyl-CoA dehydrogenase. Crystallographic and molecular orbital studies on the charge-transfer complex of medium-chain acyl-CoA dehydrogenase with 3-thiaoctanoyl-CoA
著者: Satoh, A. / Nakajima, Y. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / Tanaka, T. / Nishina, Y. / Shiga, K. / Tamaoki, H. / Setoyama, C. / Miura, R.
履歴
登録2003年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific
B: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific
C: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific
D: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,91512
ポリマ－174,1264
非ポリマー6,7898
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22420 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area52460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.0, 110.6, 147.8
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific / アシルCoAデヒドロゲナーゼ / MEDIUM-CHAIN ACYL-COA DEHYDROGENASE


分子量: 43531.520 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 組織: liver肝臓 / 参照: UniProt: P41367, EC: 1.3.99.3
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-CS8 / 3-THIAOCTANOYL-COENZYME A / 3-チアオクタノイルCoA


タイプ: RNA linking / 分子量: 911.769 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H48N7O17P3S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG4000, Tris-acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17-8 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-acetate1droppH7.0
310-14 %(w/v)PEG40001reservoir
410 mMTris-acetate1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月19日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 53947 / % possible obs: 84.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / % possible all: 69.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 201618 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / % possible obs: 69.5 % / Num. unique obs: 4381 / Rmerge(I) obs: 0.209

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→50 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.26 2666 RANDOM
Rwork0.198 --
all-53909 -
obs-53160 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11903 0 440 251 12594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.873
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.259 / Rfactor Rwork: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.347
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.252
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.876
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.49 Å / Rfactor Rfree: 0.339 / Rfactor Rwork: 0.278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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