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- PDB-1oxb: Complex between YPD1 and SLN1 response regulator domain in space ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oxb
タイトルComplex between YPD1 and SLN1 response regulator domain in space group P2(1)2(1)2(1)
要素
  • SLN1
  • Ypd1p
キーワードSIGNALING PROTEIN / phosphorelay protein / two-component signaling protein / response regulator / HPt domain / Histidine-containing phosphotransfer protein / Ypd1p / Sln1p
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity, transferring phosphorus-containing groups / protein histidine kinase binding / osmosensor activity / cytokinin-activated signaling pathway / osmosensory signaling via phosphorelay pathway / protein histidine kinase activity / histidine phosphotransfer kinase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphorelay sensor kinase activity ...transferase activity, transferring phosphorus-containing groups / protein histidine kinase binding / osmosensor activity / cytokinin-activated signaling pathway / osmosensory signaling via phosphorelay pathway / protein histidine kinase activity / histidine phosphotransfer kinase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphorelay sensor kinase activity / cell periphery / リン酸化 / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Histidine-containing phosphotransfer protein 1-5/Phosphorelay intermediate protein YPD1 / HPT domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain ...Histidine-containing phosphotransfer protein 1-5/Phosphorelay intermediate protein YPD1 / HPT domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Osmosensing histidine protein kinase SLN1 / Phosphorelay intermediate protein YPD1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xu, Q. / Porter, S.W. / West, A.H.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: The yeast YPD1/SLN1 complex: insights into molecular recognition in two-component signaling systems.
著者: Xu, Q. / Porter, S.W. / West, A.H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Co-Crystallization of the Yeast Phosphorelay Protein YPD1 with the SLN1 Response-Regulator Domain and Preliminary X-ray Diffraction Analysis
著者: Chooback, L. / West, A.H.
履歴
登録2003年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ypd1p
B: SLN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2453
ポリマ－34,1492
非ポリマー961
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.730, 74.250, 98.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ypd1p


分子量: 19056.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YPD1 / プラスミド: pUC12 derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: Q07688
#2: タンパク質 SLN1 / Osmolarity two-component system protein


分子量: 15092.516 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal residues 1087-1220 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SLN1 OR YPD2 OR YIL147C / プラスミド: pCYB2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P39928, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.01 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: ammonium sulfate, sodium acetate, BeCl2, NaF, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Choobakc, L., (2003) Acta Cryst., D59, 927.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-12 mg/mlprotein1drop
22-3 Mammonium sulfate1reservoir
350 mMsodium acetate1reservoirpH5.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: osmic confocal mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 17288 / Num. obs: 17288 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / % possible all: 94.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 17319 / Num. measured all: 84027
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.5 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Mean I/σ(I) obs: 6.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QSP (YPD1)

1qsp


解像度: 2.3→30.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1933271.52 / Data cutoff high rms absF: 1933271.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1722 10 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.239 17288 --
obs0.219 17244 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.1863 Å2 / ksol: 0.383349 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.19 Å20 Å20 Å2
2---0.31 Å20 Å2
3----5.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2291 0 5 54 2350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 252 9.3 %
Rwork0.229 2471 -
obs--94.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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