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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1med | ||||||
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タイトル | METHIONYL-TRNA SYNTHETASE ZINC BINDING DOMAIN. 3D STRUCTURE AND HOMOLOGY WITH RUBREDOXIN AND GAG RETROVIRAL PROTEINS | ||||||
要素 | METHIONYL-tRNA SYNTHETASEメチオニンtRNAリガーゼ | ||||||
キーワード | AMINOACYL-TRNA SYNTHASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 メチオニンtRNAリガーゼ / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 溶液NMR | ||||||
データ登録者 | Fourmy, D. / Dardel, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993 タイトル: Methionyl-tRNA synthetase zinc binding domain. Three-dimensional structure and homology with rubredoxin and gag retroviral proteins. 著者: Fourmy, D. / Dardel, F. / Blanquet, S. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993 タイトル: Mapping of the Zinc Binding Domain of Escherichia Coli Methionyl-tRNA Synthetase 著者: Fourmy, D. / Meinnel, T. / Mechulam, Y. / Blanquet, S. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990 タイトル: Crystallographic Study at 2.5 Angstroms Resolution of the Interaction of Methionyl-tRNA Synthetase from Escherichia Coli with ATP 著者: Brunie, S. / Zelwer, C. / Risler, J.-L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1med.cif.gz | 93 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1med.ent.gz | 57.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1med.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/me/1med ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/me/1med | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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Atom site foot note | 1: CYS 10 - PRO 11 MODEL 1 OMEGA =221.65 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: SER 15 - PRO 16 MODEL 1 OMEGA =230.63 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 3: CYS 10 - PRO 11 MODEL 2 OMEGA =226.31 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 4: SER 15 - PRO 16 MODEL 2 OMEGA =233.15 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 5: CYS 10 - PRO 11 MODEL 4 OMEGA =212.66 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 6: SER 15 - PRO 16 MODEL 4 OMEGA =223.41 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 7: CYS 10 - PRO 11 MODEL 5 OMEGA =227.82 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 8: CYS 10 - PRO 11 MODEL 6 OMEGA =216.14 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 9: SER 15 - PRO 16 MODEL 6 OMEGA =213.88 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 10: CYS 10 - PRO 11 MODEL 8 OMEGA =211.33 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 11: SER 15 - PRO 16 MODEL 8 OMEGA =214.66 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 12: CYS 10 - PRO 11 MODEL 9 OMEGA =215.05 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 13: SER 15 - PRO 16 MODEL 9 OMEGA =234.13 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 14: CYS 10 - PRO 11 MODEL 10 OMEGA =221.52 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 15: SER 15 - PRO 16 MODEL 10 OMEGA =220.78 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 16: CYS 10 - PRO 11 MODEL 11 OMEGA =212.67 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 17: SER 15 - PRO 16 MODEL 11 OMEGA =236.00 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | |||||||||
NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2969.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GAG / 遺伝子 (発現宿主): GAG / 参照: UniProt: P00959, メチオニンtRNAリガーゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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-解析
ソフトウェア |
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NMRアンサンブル | 登録したコンフォーマーの数: 11 |