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万見
- PDB-1le8: Crystal Structure of the MATa1/MATalpha2-3A Heterodimer Bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1le8
タイトルCrystal Structure of the MATa1/MATalpha2-3A Heterodimer Bound to DNA Complex
要素
  • 5'-D(*AP*CP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*CP*A)-3'
  • 5'-D(*TP*TP*GP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*G)-3'
  • MATING-TYPE PROTEIN A-1
  • Mating-type protein alpha-2
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / MATalpha2 / isothermal titration calorimetry / protein-DNA complex (デオキシリボ核酸) / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mating-type specific transcription, DNA-templated / RNA polymerase II transcription repressor complex / DNA binding, bending / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / ホメオボックス / 'Homeobox' domain profile. / ホメオボックス / Homeobox domain / Homeodomain-like / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Mating-type protein A1 / Mating-type protein ALPHA2 / Mating-type protein A1 / Putative mating-type protein A2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ke, A. / Mathias, J.R. / Vershon, A.K. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structural and Thermodynamic Characterization of the DNA Binding Properties of a Triple Alanine Mutant of MATalpha2
著者: Ke, A. / Mathias, J.R. / Vershon, A.K. / Wolberger, C.
履歴
登録2002年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*AP*CP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*CP*A)-3'
D: 5'-D(*TP*TP*GP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*G)-3'
A: MATING-TYPE PROTEIN A-1
B: Mating-type protein alpha-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1684
ポリマ－28,1684
非ポリマー00
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.170, 54.170, 164.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*CP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*CP*A)-3'


分子量: 6109.019 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(*TP*TP*GP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*G)-3'


分子量: 6153.011 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 MATING-TYPE PROTEIN A-1 / MAT a1


分子量: 6277.417 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 74-126 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized with solid phase peptide synthesizer. The sequence of the peptide is naturally found in Saccharomyces cerevisiae (yeast).
参照: UniProt: P01366, UniProt: P0CY10*PLUS
#4: タンパク質 Mating-type protein alpha-2 / MAT alpha2 / Alpha-2 repressor


分子量: 9628.164 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 128-210 / Mutation: S181A, N182A, R185A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MATalpha2 / プラスミド: pAK2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6B184, UniProt: P0CY08*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% PEG400, 8 mM Co(NH3)6Cl3, 10 mM CaCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG40011
2Co(NH3)6Cl311
3CaCl211

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: KODAK / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月5日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 11201 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 44.9 Å2 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル最高解像度: 2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 11201 / Rsym value: 0.29 / % possible all: 53.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 48164 / Rmerge(I) obs: 0.03
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 53.2 % / Rmerge(I) obs: 0.294

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→24.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1698228.82 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 548 4.9 %RANDOM
Rwork0.256 ---
all-12175 --
obs-11201 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.1967 Å2 / ksol: 0.29234 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.62 Å23.08 Å20 Å2
2---3.62 Å20 Å2
3---7.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数993 814 0 102 1909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.059 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.467 63 4.9 %
Rwork0.411 1215 -
obs--63.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.255 / Rfactor Rfree: 0.298 / Rfactor Rwork: 0.255
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0067
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.11
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.467 / Rfactor Rwork: 0.411 / Rfactor obs: 0.411

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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