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万見
- PDB-1kri: NMR Solution Structures of the Rhesus Rotavirus VP4 Sialic Acid B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kri
タイトルNMR Solution Structures of the Rhesus Rotavirus VP4 Sialic Acid Binding Domain without Ligand
要素VP4
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / rotavirus (ロタウイルス) / VP4 / VP8* / spike protein (スパイクタンパク質) / outer capsid / sialic acid (シアル酸) / hemagglutinin (ヘマグルチニン) / cell attachment / neutralization antigen / lectin (レクチン) / galectin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell rough endoplasmic reticulum / host cytoskeleton / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain / Outer Capsid protein VP4 (Hemagglutinin) Concanavalin-like domain / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily ...Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain / Outer Capsid protein VP4 (Hemagglutinin) Concanavalin-like domain / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein VP4
類似検索 - 構成要素
生物種Rhesus rotavirus (ウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Dormitzer, P.R. / Sun, Z.-Y.J. / Wagner, G. / Harrison, S.C.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: The Rhesus Rotavirus VP4 Sialic Acid Binding Domain has a Galectin Fold with a Novel Carbohydrate Binding Site
著者: Dormitzer, P.R. / Sun, Z.-Y.J. / Wagner, G. / Harrison, S.C.
#1: ジャーナル: J.Virol. / 年: 2001
タイトル: Proteolysis of Monomeric Recombinant Rotavirus VP4 Yields an Oligomeric VP5* Core
著者: Dormitzer, P.R. / Greenberg, H.B. / Harrison, S.C.
履歴
登録2002年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年1月27日Group: Other
改定 1.42020年2月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700sheet determination method: author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8171
ポリマ－20,8171
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 25structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1least restraint violations

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要素

#1: タンパク質 VP4


分子量: 20816.887 Da / 分子数: 1 / 断片: sialic acid binding domain (residues 46-231) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhesus rotavirus (ウイルス) / 生物種: Rotavirus A / 遺伝子: segment 4 / プラスミド: pGEX-VP8(46-231) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 & DL39 / 参照: UniProt: P12473

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HSQC
122HNCA
132HN(CO)CA
142HN(CA)CB
152HN(CO)CACB
162HNCO
172HN(CA)CO
182(H)CC(CO)NH
193HSQC
1101HNHA
1111HNHB
11213D-15N-separated TOCHSQC
1134(H)CCH-TOCSY
114513C-HSQC
11562D-D2O-TOCSY
11643D-13C-separated NOESY
11713D-15N-separated NOEHSQC
11862D-D2O-NOESY
NMR実験の詳細Text: The N-terminal 19 residues (A46 to V64 of VP4) and the C-terminal 7 residues (P225 to R231 of VP4) are disordered and are not included in the models.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM EcVP8(46-231) U-15N90% H2O/10% D2O
21 mM EcVP8(46-231) U-15N, 13C, 2D90% H2O/10% D2O
30.1 mM EcVP8(46-231) U-15N-ile or U-15N-leu or U-15N-phe or U-15N-tyr or U-15N-val90% H2O/10% D2O
41 mM EcVP8(46-231) U-15N, 13C90% H2O/10% D2O
51 mM EcVP8(46-231) U-10% 13C90% H2O/10% D2O
61 mM EcVP8(46-231)100% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM NaPO4, 10 mM NaCl, 0.02% Na azide / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Varian INOVAVarianINOVA7503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
PROSA3.7Guntert, P., Dotsch, V., Wider, G., Wuthrich, K.解析
XEASY1.3.13Bartels, C., Xia, T.-H., Billeter, M., Guntert., P., Wuthrich, K.データ解析
DYANA1.5Guntert, P., Murmenthaler, C., Wuthrich, K.データ解析
TALOSCornilescu, G., Delaglio, F., Bax, A.データ解析
CNS1Brunger, A.T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R.W., Jiang, J.S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T., Warren, G.L.構造決定
CNS1Brunger, A.T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R.W., Jiang, J.S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T., Warren, G.L.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The models are based on a total of 1993 constraints (12.5 constraints per residue): 1793 NOE-derived distance constraints; 116 TALOS-derived dihedral angle constraints; and 84 hydrogen bond ...詳細: The models are based on a total of 1993 constraints (12.5 constraints per residue): 1793 NOE-derived distance constraints; 116 TALOS-derived dihedral angle constraints; and 84 hydrogen bond constraints, based on the identification of slow exchange amide protons in D2O NOESY and TOCSY experiments, on characteristic NOE patterns for alpha-helices and beta-sheets, and on the proximity and orientation of potential hydrogen bond partners in annealed structures. The final set of 20 structures contains no violations of NOE distance constraints greater than 0.15 angstroms and no violations of dihedral angle constraints greater than 5 degrees.
代表構造選択基準: least restraint violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 25 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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