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万見
- PDB-1kke: Crystal Structure of Reovirus Attachment Protein Sigma1 Trimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kke
タイトルCrystal Structure of Reovirus Attachment Protein Sigma1 Trimer
要素SIGMA 1 PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / reovirus / sigma1 / fiber / beta-spiral / beta-barrel / trimer / receptor-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


viral outer capsid / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
reovirus attachment protein sigma1; domain 1 / Virus attachment protein , globular domain / Viral attachment sigma 1, reoviral / Reovirus viral attachment protein sigma 1 / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Laminin / Ribbon / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein sigma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chappell, J.D. / Prota, A.E. / Dermody, T.S. / Stehle, T.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of reovirus attachment protein sigma1 reveals evolutionary relationship to adenovirus fiber.
著者: Chappell, J.D. / Prota, A.E. / Dermody, T.S. / Stehle, T.
履歴
登録2001年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGMA 1 PROTEIN
B: SIGMA 1 PROTEIN
C: SIGMA 1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0623
ポリマ－68,0623
非ポリマー00
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11000 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area25680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.7, 89.0, 119.8
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit contains a biologically active trimer

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要素

#1: タンパク質 SIGMA 1 PROTEIN / HEMAGGLUTININ / CELL ATTACHMENT PROTEIN / MINOR OUTER CAPSID PROTEIN


分子量: 22687.412 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス)
属: Orthoreovirus / 生物種: Mammalian orthoreovirus / 株: type 3 strain dearing / 細胞株 (発現宿主): SF21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P03528
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG4000, Isopropanol, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein1drop
210 %isopropanol1reservoir
320 %PEG40001reservoir
4100 mMHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.541789 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月1日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 17954 / Num. obs: 16338 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 64
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 91 % / Num. measured all: 56260
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.6→20 Å / σ(F): 1
立体化学のターゲット値: xplor parameter set (Engh & Huber)
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.232 817 statistical selection
Rwork0.172 --
all-17954 -
obs-16338 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4710 0 0 189 4899
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.172 / Rfactor Rfree: 0.235
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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