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万見
- PDB-1jwb: Structure of the Covalent Acyl-Adenylate Form of the MoeB-MoaD Pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jwb
タイトルStructure of the Covalent Acyl-Adenylate Form of the MoeB-MoaD Protein Complex
要素(MOLYBDOPTERIN ...モリブドプテリン) x 2
キーワードLIGASE (リガーゼ) / MoeB: modified Rossmann fold / (2) Cys-X-X-Cys Zinc-binding motifs / MoaD: ubiquitin-like fold
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin-synthase adenylyltransferase / molybdopterin-synthase adenylyltransferase activity / molybdopterin adenylyltransferase complex / molybdopterin synthase complex / ubiquitin-like modifier activating enzyme activity / sulfotransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / nucleotide binding ... molybdopterin-synthase adenylyltransferase / molybdopterin-synthase adenylyltransferase activity / molybdopterin adenylyltransferase complex / molybdopterin synthase complex / ubiquitin-like modifier activating enzyme activity / sulfotransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / nucleotide binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin synthase sulfurylase MoeB / Molybdopterin synthase sulfur carrier subunit / Sulfur carrier ThiS/MoaD-like / ThiS family / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Beta-grasp domain ...Molybdopterin synthase sulfurylase MoeB / Molybdopterin synthase sulfur carrier subunit / Sulfur carrier ThiS/MoaD-like / ThiS family / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / Molybdopterin-synthase adenylyltransferase / Molybdopterin synthase sulfur carrier subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lake, M.W. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Mechanism of ubiquitin activation revealed by the structure of a bacterial MoeB-MoaD complex.
著者: Lake, M.W. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H.
履歴
登録2001年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEB PROTEIN
D: MOLYBDOPTERIN [MPT] CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0155
ポリマ－35,5072
非ポリマー5093
水2,414134
1
B: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEB PROTEIN
D: MOLYBDOPTERIN [MPT] CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1
ヘテロ分子

B: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEB PROTEIN
D: MOLYBDOPTERIN [MPT] CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,03110
ポリマ－71,0134
非ポリマー1,0176
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area11780 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area21350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.230, 77.230, 100.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The asymmetric unit contains a heterodimer comprised of (1) molecule of MoeB and (1) molecule of MoaD. The heterotetramer is generated by applying: -y+1,-x+1,1/2-z

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要素

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MOLYBDOPTERIN ... , 2種, 2分子 BD

#1: タンパク質 MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEB PROTEIN


分子量: 26741.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MoeB / プラスミド: pET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12282
#2: タンパク質 MOLYBDOPTERIN [MPT] CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1 / MOLYBDENUM COFACTOR BIOSYNTHESIS PROTEIN D


分子量: 8764.880 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MoaD / プラスミド: pET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P30748

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非ポリマー , 4種, 137分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.72 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Lithium Sulfate, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
123 mg/mlMoeB1drop
210 mg/mlMoaD1drop
31.7 M1reservoirLi2SO4
4100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月14日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 18549 / Num. obs: 18549 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.414 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: REFMAC Dictionary
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22494 773 4.3 %RANDOM
Rwork0.18792 ---
all0.1895 17376 --
obs0.1895 17376 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.317 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2403 0 29 134 2566
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.021
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.1011.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.4362
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.9363
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it7.54.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.3 % / Rfactor obs: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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