+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1j4b | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Recombinant Mouse-Muscle Adenylosuccinate Synthetase | ||||||
要素 | adenylosuccinate synthetaseアデニロコハク酸シンターゼ | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / GTP-hydrolyzing enzymes / purine nucleotide cycle | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / アデニロコハク酸シンターゼ / adenylosuccinate synthase activity / purine nucleotide metabolic process / aspartate metabolic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / actin filament binding / GTPase activity ...Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / アデニロコハク酸シンターゼ / adenylosuccinate synthase activity / purine nucleotide metabolic process / aspartate metabolic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / actin filament binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Iancu, C.V. / Borza, T. / Choe, J.Y. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001 タイトル: Recombinant mouse muscle adenylosuccinate synthetase: overexpression, kinetics, and crystal structure. 著者: Iancu, C.V. / Borza, T. / Choe, J.Y. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1j4b.cif.gz | 97.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1j4b.ent.gz | 73.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1j4b.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j4/1j4b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j4/1j4b | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 1sonS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50321.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: muscle骨格筋 / 細胞内の位置: cytoplasm細胞質 / 遺伝子: Adss1 / プラスミド: pET28b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): cytoplasm / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) 参照: UniProt: P28650, アデニロコハク酸シンターゼ |
---|---|
#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 6.5 詳細: Cacodylate 100 mM, pH6.5 PEG 8000 18% 200 mM Calcium Acetate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→39.6 Å / Num. obs: 16066 / % possible obs: 90.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 24 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.224 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.224 / % possible all: 60 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 132963 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 60 % |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1SON 解像度: 2.5→39.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 132841.62 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.0352 Å2 / ksol: 0.357928 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 40.8 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.61 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Xplor file |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.9 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 40.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.336 / % reflection Rfree: 9.3 % / Rfactor Rwork: 0.265 |