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- PDB-1g4g: NMR STRUCTURE OF THE FIFTH DOMAIN OF HUMAN BETA2-GLYCOPROTEIN I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g4g
タイトルNMR STRUCTURE OF THE FIFTH DOMAIN OF HUMAN BETA2-GLYCOPROTEIN I
要素BETA2-GLYCOPROTEIN I
キーワードSIGNALING PROTEIN / short consensus repeat / sushi-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoprotein lipase activator activity / triglyceride transport / platelet dense granule lumen / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / positive regulation of lipoprotein lipase activity / blood coagulation, intrinsic pathway / カイロミクロン / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / regulation of fibrinolysis ...lipoprotein lipase activator activity / triglyceride transport / platelet dense granule lumen / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / positive regulation of lipoprotein lipase activity / blood coagulation, intrinsic pathway / カイロミクロン / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / regulation of fibrinolysis / very-low-density lipoprotein particle / negative regulation of blood coagulation / high-density lipoprotein particle / negative regulation of endothelial cell migration / triglyceride metabolic process / plasminogen activation / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of angiogenesis / phospholipid binding / Platelet degranulation / heparin binding / collagen-containing extracellular matrix / lipid binding / 細胞膜 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Beta-2-glycoprotein-1 fifth domain / Beta-2-glycoprotein-1 fifth domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / リボン / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-glycoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Hoshino, M. / Hagihara, Y. / Nishii, I. / Yamazaki, T. / Kato, H. / Goto, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Identification of the phospholipid-binding site of human beta(2)-glycoprotein I domain V by heteronuclear magnetic resonance.
著者: Hoshino, M. / Hagihara, Y. / Nishii, I. / Yamazaki, T. / Kato, H. / Goto, Y.
履歴
登録2000年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA2-GLYCOPROTEIN I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7551
ポリマ－9,7551
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルminimized average structure

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要素

#1: タンパク質 BETA2-GLYCOPROTEIN I


分子量: 9755.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P02749

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
131HNCO-TROSY
141HMQC-J
151HNHB
161HN(CO)HB
171N15-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM beta2-glycoprotein I domain V U-15N; 20mM Na-phosphate buffer, pH 6.0; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM beta2-glycoprotein I domain V U-15N,13C; 20mM Na-phosphate buffer, pD 6.0; 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 0.12 / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DMXBrukerDMX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.841Brunger構造決定
X-PLOR3.841Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 1402 restraints, 1288 are NOE-derived distance constraints, 88 dihedral angle restraints, 26 distance restraints from hydrogen bonds
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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