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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ffw | ||||||
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タイトル | CHEY-BINDING DOMAIN OF CHEA IN COMPLEX WITH CHEY WITH A BOUND IMIDO DIPHOSPHATE | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / doubly wound (beta/alpha)5 fold / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of protein modification process / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / protein histidine kinase activity / histidine phosphotransfer kinase activity ...negative regulation of protein modification process / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / protein histidine kinase activity / histidine phosphotransfer kinase activity / bacterial-type flagellum / regulation of chemotaxis / thermotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation / phosphorelay response regulator activity / histidine kinase / acetyltransferase activity / phosphorelay signal transduction system / phosphorelay sensor kinase activity / establishment of localization in cell / 走化性 / リン酸化 / magnesium ion binding / シグナル伝達 / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Gouet, P. / Chinardet, N. / Welch, M. / Guillet, V. / Birck, C. / Mourey, L. / Samama, J.-P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001 タイトル: Further insights into the mechanism of function of the response regulator CheY from crystallographic studies of the CheY--CheA(124--257) complex. 著者: Gouet, P. / Chinardet, N. / Welch, M. / Guillet, V. / Cabantous, S. / Birck, C. / Mourey, L. / Samama, J.-P. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998 タイトル: Structure of the CheY-binding domain of histidine kinase CheA in complex with CheY 著者: WELCH, M. / CHINARDET, N. / MOUREY, L. / BIRCK, C. / SAMAMA, J.-P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ffw.cif.gz | 91.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ffw.ent.gz | 68.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ffw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ff/1ffw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ff/1ffw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13981.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) 解説: ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI; CELLULAR_LOCATION: CYTOPLASM; EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI; 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07363, UniProt: P0AE67*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 14479.338 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 124-257 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P07363, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-PON / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.67 % |
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結晶化 | 温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 20% PEG MME 5K, 0.1 M MALONIC ACID, 0.1 M MES BUFFER 0.02 M DTT, 0.01 M MANGANESE CHLORIDE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K |
結晶化 | *PLUS 詳細: Welch, M., (1998) Nature Struct. Biol., 5, 25. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年10月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 35121 / Num. obs: 16044 / % possible obs: 85.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 13.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / % possible all: 88.8 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 88.8 % / 冗長度: 2.1 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.7→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.213 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.3 |