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- PDB-1f41: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TRANSTHYRETIN AT 1.5A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f41
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TRANSTHYRETIN AT 1.5A RESOLUTION
要素TRANSTHYRETINトランスサイレチン
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Greek key beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
トランスサイレチン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Hornberg, A. / Eneqvist, T. / Olofsson, A. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: A comparative analysis of 23 structures of the amyloidogenic protein transthyretin.
著者: Hornberg, A. / Eneqvist, T. / Olofsson, A. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
履歴
登録2000年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5552
ポリマ－27,5552
非ポリマー00
水3,351186
1
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN

A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1094
ポリマ－55,1094
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area19290 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.000, 85.370, 63.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-138-

HOH

21B-138-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer constructed from the AB dimer and a symmetry dimer generated by the two-fold.

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN / トランスサイレチン / TTR


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Tissue fraction: PLASMA / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 40% PEG 550MME, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMTris-HCl1drop
23 mg/mlprotein1drop
30.1 MHEPES1drop
440 %(w/v)PEG550 MME1drop
50.1 MHEPES1reservoir
640 %(w/v)PEG550 MME1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. all: 439563 / Num. obs: 38636 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Num. unique all: 2797 / % possible all: 95.7
反射
*PLUS
Num. obs: 58852 / Num. measured all: 439563 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.7 % / Mean I/σ(I) obs: 9.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.3→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Individual anisotropic B-factor refinement as implemented in Refmac was performed. Reflections to 1.3A resolution (40% of total) are also included in the refinement. The completeness at 1.5A ...詳細: Individual anisotropic B-factor refinement as implemented in Refmac was performed. Reflections to 1.3A resolution (40% of total) are also included in the refinement. The completeness at 1.5A is 97.9%. Crystals were grown at physiological pH. CNS was also used for refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 4664 10 %Random
Rwork0.186 ---
all0.188 38636 --
obs0.188 46468 79.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1785 0 0 186 1971
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.809
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.415
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg28
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg1.415
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 1.36 Å / Rfactor Rfree: 0.271 / Num. reflection Rfree: 290 / Rfactor Rwork: 0.252 / Num. reflection Rwork: 2983

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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