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- PDB-1ezu: ECOTIN Y69F, D70P BOUND TO D102N TRYPSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ezu
タイトルECOTIN Y69F, D70P BOUND TO D102N TRYPSIN
要素
  • ECOTIN
  • TRYPSIN II, ANIONICトリプシン
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / macromolecular complex / protease inhibitor (プロテアーゼ阻害剤) / protein-protein interactions (タンパク質間相互作用) / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


抗微生物ペプチド / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / トリプシン / 消化 / response to nutrient / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...抗微生物ペプチド / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / トリプシン / 消化 / response to nutrient / serine-type endopeptidase inhibitor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / protein homodimerization activity / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Ecotin / Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. ...Ecotin / Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anionic trypsin-2 / Ecotin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gillmor, S.A. / Takeuchi, T. / Yang, S.Q. / Craik, C.S. / Fletterick, R.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Compromise and accommodation in ecotin, a dimeric macromolecular inhibitor of serine proteases.
著者: Gillmor, S.A. / Takeuchi, T. / Yang, S.Q. / Craik, C.S. / Fletterick, R.J.
履歴
登録2000年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ECOTIN
B: ECOTIN
C: TRYPSIN II, ANIONIC
D: TRYPSIN II, ANIONIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8836
ポリマ－79,8034
非ポリマー802
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8660 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area30280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.920, 82.749, 81.752
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biologically relevant assembly is the same two-ecotin, two trypsin hetero tetramer forming the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 ECOTIN /


分子量: 16086.534 Da / 分子数: 2 / 変異: Y69F, D70P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PTACTACECOTIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23827
#2: タンパク質 TRYPSIN II, ANIONIC / トリプシン


分子量: 23814.840 Da / 分子数: 2 / 変異: D102N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: PANCREAS膵臓 / プラスミド: PYTD102N TRYPSIN / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00763, トリプシン
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.48 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: protein: 15mg/ml in 10mM Tris pH 8.0 well: 16.5% Peg 4k, 0.15 M Sodium Cacodylate, 0.3M Sodium Acetate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116.5 %(w/v)PEG40001reservoir
20.15 MNa cacodylate1reservoir
30.3 MNa acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 30337 / Num. obs: 30337 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 34.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Num. unique all: 2724 / % possible all: 84.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 89735
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 2.4→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.2 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: used bulk solvent correction, b factor refinement, positional refinement, and simulated annealing
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1506 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 30201 92.5 %-
all-30337 --
原子変位パラメータBiso mean: 44.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5510 0 2 42 5554
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.011.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.872
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.672
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.012.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 213 4.7 %
Rwork0.362 4279 -
obs--83.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.WATTOPH.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.IONTOPH19.ION
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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