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- PDB-1dzo: Truncated PAK pilin from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dzo
タイトルTruncated PAK pilin from Pseudomonas aeruginosa
要素TYPE IV PILIN
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / LECTIN (レクチン) / ADHESIN
機能・相同性
機能・相同性情報


性繊毛 / 細胞接着 / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein, Type 4 Pilin / Glycoprotein, Type 4 Pilin / Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA PAK (緑膿菌)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Hazes, B. / Read, R.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Pseudomonas Aeruginosa Pak Pilin Suggests a Main-Chain-Dominated Mode of Receptor Binding
著者: Hazes, B. / Sastry, P.A. / Hayakawa, K. / Read, R.J. / Irvin, R.T.
履歴
登録2000年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: DSSP

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYPE IV PILIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6961
ポリマ－12,6961
非ポリマー00
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)38.114, 38.114, 149.775
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細ON CELLS PILIN IS FOUND AS LONG THIN FIBERS WHICH MEDIATE CELL ATTACHMENT. BASED ON MOLECULAR MODELING A PRELIMINARY FIBER MODEL HAS BEEN PROPOSED FOR THE RELATED TYPE IV PILIN OF NEISSERIA GONORRHOEAE(PDB ID CODE 1AY2). TO GENERATE THE CORRESPONDING MODEL FOR PAK PILIN THE COORDINATES IN THIS ENTRY SHOULD BE SUPERIMPOSED ON THE NEISSERIA MODEL FOLLOWED BY THE APPLICATION OF THE TRANSFORMATIONS AS INDICATED IN PDB ENTRY 1AY2.PDB ALTHOUGH THE NEISSERIA MODEL IS THE BEST CURRENT MODEL FOR THE FIBER STRUCTURE, IT SHOULD BE KEPT IN MIND THAT SIGNIFICANT DEVIATIONS FROM REALITY MAY EXIST. IN PARTICULAR, IT MAY BE POSSIBLE TO CREATE A SIMILAR MODEL BY STACKING PERFECT PENTAMERS OF PILIN MOLECULES. THE TYPE IV PILUS IS POLAR AND IT APPEARS TO EXPOSE EXTREMELY HYDROPHOBIC ALPHA HELICES AT ONE OF ITS ENDS. BASED ON RECEPTOR BINDING CONSIDERATIONS WE HAVE PROPOSED THAT THE HYDROPHOBIC ALPHA HELICES ARE DISPLAYED AT THE TIP OF THE PILUS AND THEREFORE INTERACT WITH HOST CELLS. THIS CONTRASTS WITH EARLIER MODELS WHERE THE HELICES WERE ASSUMED TO BE BURIED IN THE BACTERIAL OUTER MEMBRANE.

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要素

#1: タンパク質 TYPE IV PILIN


分子量: 12696.225 Da / 分子数: 1 / 断片: GLOBULAR DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA PAK (緑膿菌)
解説: RESIDUES 22-28 ARE FROM THE EXPRESSION VECTOR. RESIDUES 29-144 ARE FROM THE MATURE PROTEIN.
細胞内の位置: EXTRACELLULAR FILAMENTOUS APPENDAGE / 遺伝子: PILA / プラスミド: PRLD / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASMIC SPACE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02973
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A IS A DELETION MUTANT, MISSING RESIDUES 1-28 OF THE NATIVE SEQUENCE. THE RECOMBINANT PROTEIN ...CHAIN A IS A DELETION MUTANT, MISSING RESIDUES 1-28 OF THE NATIVE SEQUENCE. THE RECOMBINANT PROTEIN CONTAINS 7 N-TERMINAL RESIDUES DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR. THE FIRST 3 HAVE NO DENSITY, THE OTHER FOUR HAVE BEEN MODELED AS RESIDUES 25 - 28 RESIDUES 128 - 144 FORM A DISULPHIDE BONDED LOOP (THE DSL) WHICH CONTAINS THE RECEPTOR BINDING SITE.
配列の詳細RESIDUES 22-28 ARE FROM THE EXPRESSION VECTOR. RESIDUES 22-24 HAVE NOT BEEN MODELED DUE TO LACK OF ...RESIDUES 22-28 ARE FROM THE EXPRESSION VECTOR. RESIDUES 22-24 HAVE NOT BEEN MODELED DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
解説: DERIVATIVE DATA WERE SCALED USING THE NATIVE DATA AS A REFERENCE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: HANGING DROP USING 1 ML OF RESERVOIR DROPS MADE FROM 3 MICROLITRE PROTEIN AND 3 MICROLITRE OF MOTHER LIQUOR PROTEIN SOLUTION = 10 MG/ML IN WATER MOTHER LIQUOR = 60% (NH4)2SO4, 0.1M HEPES PH 8.2
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein11
260 %ammonium sulfate11
30.1 MHEPES11
460 %ammonium sulfate12
50.1 MHEPES12

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-13 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年12月15日 / 詳細: SUPPER MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.633→37.44 Å / Num. obs: 253714 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.63→1.72 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 10.1 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 96.4
反射
*PLUS
Num. obs: 14500 / Num. measured all: 110628 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.19

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
ARP/wARP位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.63→37.44 Å / SU B: 1.26 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.08
詳細: CNS EXPLICIT BULK SOLVENT CORRECTION WAS USED. B-SPHERE RMS = 1.851 FOR FREE ATOMS AND 2.429 FOR BONDED ATOMS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 750 5.2 %RANDOM
Rwork0.153 ---
obs-14500 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→37.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数846 0 0 131 977
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0230.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0280.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.63299
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.48899
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.38199
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.16499
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01640.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1340.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1761
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2641
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.0881
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.73
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor10.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor30.920
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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