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万見
- PDB-1djp: CRYSTAL STRUCTURE OF PSEUDOMONAS 7A GLUTAMINASE-ASPARAGINASE WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1djp
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PSEUDOMONAS 7A GLUTAMINASE-ASPARAGINASE WITH THE INHIBITOR DON COVALENTLY BOUND IN THE ACTIVE SITE
要素GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PGA / Glutaminase (グルタミナーゼ) / Asparaginase (アスパラギナーゼ) / DON / 6-diazo-5-oxo-L-norvaline / Glutaminase-Asparaginase / suicide inhibitor / covalently bound inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamin-(asparagin-)ase / glutamin-(asparagin-)ase activity / asparagine metabolic process / asparaginase activity / glutaminase activity / ペリプラズム
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / アスパラギナーゼ / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5,5-dihydroxy-6-oxo-L-norleucine / Glutaminase-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. (シュードモナス属)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ortlund, E. / Lacount, M.W. / Lewinski, K. / Lebioda, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Reactions of Pseudomonas 7A glutaminase-asparaginase with diazo analogues of glutamine and asparagine result in unexpected covalent inhibitions and suggests an unusual catalytic triad Thr-Tyr-Glu.
著者: Ortlund, E. / Lacount, M.W. / Lewinski, K. / Lebioda, L.
履歴
登録1999年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
B: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1464
ポリマ－70,7922
非ポリマー3542
水3,801211
1
A: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
B: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
ヘテロ分子

A: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
B: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,2938
ポリマ－141,5844
非ポリマー7094
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area18340 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area36890 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.510, 135.910, 137.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMINASE-ASPARAGINASE


分子量: 35396.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas sp. (シュードモナス属) / 株: 7A / 参照: UniProt: P10182, glutamin-(asparagin-)ase
#2: 化合物 ChemComp-DO2 / 5,5-dihydroxy-6-oxo-L-norleucine


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 177.155 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO5
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細UPON REACTION OF 6-DIAZO-5-OXO-L-NORVALINE, A DIAZO ANALOGUE OF GLUTAMINE, THE HET GROUP WAS ...UPON REACTION OF 6-DIAZO-5-OXO-L-NORVALINE, A DIAZO ANALOGUE OF GLUTAMINE, THE HET GROUP WAS TRANSFORMED INTO THE COVALENTLY BOUND INHIBITOR, DO2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 2.0 M Ammonium Sulfate, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
濃度: 2.0 M / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48 Å / Num. all: 58567 / Num. obs: 50192 / % possible obs: 85.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 14.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 37.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / % possible all: 83.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.9→48.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 292804.77 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 4726 10.1 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.2 48568 --
obs0.189 46995 80.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.39 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.78 Å20 Å20 Å2
2--9.36 Å20 Å2
3----6.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4970 0 20 211 5201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.12
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 7340 10.1 %
Rwork0.281 6563 -
obs--75.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3DON.PARDON.TOP
X-RAY DIFFRACTION4DON_AS2.PARDON_AS2.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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