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- PDB-1acy: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PRINCIPAL NEUTRALIZING SITE OF HIV-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1acy
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PRINCIPAL NEUTRALIZING SITE OF HIV-1
要素
  • HIV-1 GP120 (MN ISOLATE)
  • IGG1-KAPPA 59.1 FAB (HEAVY CHAIN)
  • IGG1-KAPPA 59.1 FAB (LIGHT CHAIN)
キーワードCOMPLEX(ANTIBODY/HIV-1 FRAGMENT) / COMPLEX(ANTIBODY-HIV-1 FRAGMENT) / COMPLEX(ANTIBODY-HIV-1 FRAGMENT) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Initial triggering of complement / Classical antibody-mediated complement activation / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / Regulation of Complement cascade / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / phagocytosis, recognition / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity ...Initial triggering of complement / Classical antibody-mediated complement activation / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / Regulation of Complement cascade / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / phagocytosis, recognition / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / 抗体依存性細胞傷害 / Fc-gamma receptor I complex binding / phagocytosis, engulfment / IgG immunoglobulin complex / Dectin-2 family / immunoglobulin mediated immune response / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / B cell differentiation / complement activation, classical pathway / host cell endosome membrane / antigen binding / positive regulation of immune response / antibacterial humoral response / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / defense response to bacterium / fusion of virus membrane with host plasma membrane / external side of plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / extracellular space / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Gp120 (HIV) / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. ...Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Gp120 (HIV) / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ig gamma-1 chain C region, membrane-bound form / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
HIV-1 M:B_MN (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ghiara, J.B. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of the principal neutralization site of HIV-1.
著者: Ghiara, J.B. / Stura, E.A. / Stanfield, R.L. / Profy, A.T. / Wilson, I.A.
履歴
登録1994年2月10日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: IGG1-KAPPA 59.1 FAB (LIGHT CHAIN)
H: IGG1-KAPPA 59.1 FAB (HEAVY CHAIN)
P: HIV-1 GP120 (MN ISOLATE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6983
ポリマ－50,6983
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area19390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.700, 154.000, 121.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO L 8 / 2: CIS PROLINE - PRO L 77 / 3: CIS PROLINE - PRO L 95 / 4: CIS PROLINE - PRO L 141 / 5: CIS PROLINE - PRO H 149 / 6: CIS PROLINE - PRO H 151 / 7: CIS PROLINE - PRO H 200

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要素

#1: 抗体 IGG1-KAPPA 59.1 FAB (LIGHT CHAIN)


分子量: 23675.107 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 IGG1-KAPPA 59.1 FAB (HEAVY CHAIN)


分子量: 24208.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P01869
#3: タンパク質・ペプチド HIV-1 GP120 (MN ISOLATE)


分子量: 2814.339 Da / 分子数: 1 / Fragment: FRAGMENT (RESIDUES 308 - 332) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_MN (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 生物種: Human immunodeficiency virus 1Subtypes of HIV / 参照: UniProt: P05877
構成要素の詳細THE PEPTIDE USED WAS A SYNTHETIC HOMOLOGUE OF RESIDUES 308 - 332 OF HIV-1 GP120 (MN STRAIN), WITH ...THE PEPTIDE USED WAS A SYNTHETIC HOMOLOGUE OF RESIDUES 308 - 332 OF HIV-1 GP120 (MN STRAIN), WITH AN ADDITIONAL CYS AT THE C-TERMINAL END.
配列の詳細THE FAB FRAGMENT IS NUMBERED ACCORDING TO THE CONVENTION OF E. KABAT (E.A. KABAT, T.T. WU, M. REID- ...THE FAB FRAGMENT IS NUMBERED ACCORDING TO THE CONVENTION OF E. KABAT (E.A. KABAT, T.T. WU, M. REID-MILLER, H.M. PERRY, K.S. GOTTESMAN, SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST, 4TH ED., (1987), NATIONAL INSTITUTE OF HEALTH, BETHESDA, MD. THE PEPTIDE IS NUMBERED ACCORDING TO THE BH10 ISOLATE SEQUENCE (L. RATNER, W. HASELTINE, R. PATARCA, K.J. LIVAK, B. STARCICH, S.F. JOSEPHS, E.R. DORAN, J.A. RAFALSKI, E.A. WHITEHORN, K. BAUMEISTER, L. IVANOFF, S.R. PETTEWAY JR., M.L. PEARSON, J.A. LAUTENBERGER, T.S. PAPAS, J. GHRAYEB, N.T. CHANG, R.C. GALLO, F. WONG-STAAL (1985) NATURE V. 313, 277-284.)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.36 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 6.75 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.65 M1reservoirNaKHPO4
310 mg/mlFab1reservoir
21

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 16265 / % possible obs: 94 % / Num. measured all: 79118 / Rmerge(I) obs: 0.116

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→12 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.21 -
obs0.21 15181
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3442 0 0 0 3442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 15181 / Rfactor all: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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