[日本語] English
万見
- EMDB-37385: The cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37385
タイトルThe cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein
マップデータ
試料
  • 複合体: The cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein
    • タンパク質・ペプチド: Sphingomyelin synthase-related protein 1
キーワードsynthase / sphingomyelin (スフィンゴミエリン) / CPE / membrane protein (膜タンパク質) / lipid metabolism (脂質代謝)
機能・相同性
機能・相同性情報


ceramide phosphoethanolamine biosynthetic process / ceramide phosphoethanolamine synthase activity / sphingomyelin synthase activity / ceramide cholinephosphotransferase activity / regulation of ceramide biosynthetic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; その他の、リン酸基を含む基を移すもの / sphingomyelin biosynthetic process / ceramide biosynthetic process / Sphingolipid de novo biosynthesis / endoplasmic reticulum membrane ...ceramide phosphoethanolamine biosynthetic process / ceramide phosphoethanolamine synthase activity / sphingomyelin synthase activity / ceramide cholinephosphotransferase activity / regulation of ceramide biosynthetic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; その他の、リン酸基を含む基を移すもの / sphingomyelin biosynthetic process / ceramide biosynthetic process / Sphingolipid de novo biosynthesis / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / 生体膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Sphingomyelin synthase-like / Sphingomyelin synthase-like domain / PAP2 superfamily C-terminal / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sphingomyelin synthase-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hu K / Zhang Q / Chen Y / Yao D / Zhou L / Cao Y
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82072468 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82272519 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase and its mechanistic implications for sphingomyelin synthesis.
著者: Kexin Hu / Qing Zhang / Yang Chen / Jintong Yang / Ying Xia / Bing Rao / Shaobai Li / Yafeng Shen / Mi Cao / Hongliang Lu / An Qin / Xian-Cheng Jiang / Deqiang Yao / Jie Zhao / Lu Zhou / Yu Cao /
要旨: Sphingomyelin (SM) has key roles in modulating mammalian membrane properties and serves as an important pool for bioactive molecules. SM biosynthesis is mediated by the sphingomyelin synthase (SMS) ...Sphingomyelin (SM) has key roles in modulating mammalian membrane properties and serves as an important pool for bioactive molecules. SM biosynthesis is mediated by the sphingomyelin synthase (SMS) family, comprising SMS1, SMS2 and SMS-related (SMSr) members. Although SMS1 and SMS2 exhibit SMS activity, SMSr possesses ceramide phosphoethanolamine synthase activity. Here we determined the cryo-electron microscopic structures of human SMSr in complexes with ceramide, diacylglycerol/phosphoethanolamine and ceramide/phosphoethanolamine (CPE). The structures revealed a hexameric arrangement with a reaction chamber located between the transmembrane helices. Within this structure, a catalytic pentad E-H/D-H-D was identified, situated at the interface between the lipophilic and hydrophilic segments of the reaction chamber. Additionally, the study unveiled the two-step synthesis process catalyzed by SMSr, involving PE-PLC (phosphatidylethanolamine-phospholipase C) hydrolysis and the subsequent transfer of the phosphoethanolamine moiety to ceramide. This research provides insights into the catalytic mechanism of SMSr and expands our understanding of sphingolipid metabolism.
履歴
登録2023年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月28日-
マップ公開2024年2月28日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_37385.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37385.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 98.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-2.5682619 - 4.3353353
平均 (標準偏差)0.0024565088 (±0.07428887)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ296296296
Spacing296296296
セルA=B=C: 325.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_37385_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_37385_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : The cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein

全体名称: The cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein
要素
  • 複合体: The cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein
    • タンパク質・ペプチド: Sphingomyelin synthase-related protein 1

-
超分子 #1: The cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein

超分子名称: The cryo-EM structure of human sphingomyelin synthase-related protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Sphingomyelin synthase-related protein 1

分子名称: Sphingomyelin synthase-related protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: sphingomyelin synthase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.056529 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RLDPEYWKTI LSCIYVFIVF GFTSFIMVIV HERVPDMQTY PPLPDIFLDS VPRIPWAFAM TEVCGMILCY IWLLVLLLHK HRSILLRRL CSLMGTVFLL RCFTMFVTSL SVPGQHLQCT GKIYGSVWEK LHRAFAIWSG FGMTLTGVHT CGDYMFSGHT V VLTMLNFF ...文字列:
RLDPEYWKTI LSCIYVFIVF GFTSFIMVIV HERVPDMQTY PPLPDIFLDS VPRIPWAFAM TEVCGMILCY IWLLVLLLHK HRSILLRRL CSLMGTVFLL RCFTMFVTSL SVPGQHLQCT GKIYGSVWEK LHRAFAIWSG FGMTLTGVHT CGDYMFSGHT V VLTMLNFF VTEYTPRSWN FLHTLSWVLN LFGIFFILAA HEHYSIDVFI AFYITTRLFL YYHTLANTRA YQQSRRARIW FP MFSFFEC NVNGTVPNEY CWPFSKP

UniProtKB: Sphingomyelin synthase-related protein 1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 352573
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る