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- EMDB-31612: Cryo-EM structure of PRV A-capid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31612
タイトルCryo-EM structure of PRV A-capid
マップデータ
試料Cryo-EM structure of PRV A-capsid != Suid alphaherpesvirus 1

Cryo-EM structure of PRV A-capsid

  • ウイルス: Suid alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / カプシド / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus UL35 / Herpesvirus UL35 family / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Small capsomere-interacting protein / Major capsid protein / Triplex capsid protein 2 / Triplex capsid protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Suid alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.53 Å
データ登録者Zheng Q / Li S / Zha Z / Sun H
資金援助1件
OrganizationGrant number
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: Structures of pseudorabies virus capsids.
著者: Guosong Wang / Zhenghui Zha / Pengfei Huang / Hui Sun / Yang Huang / Maozhou He / Tian Chen / Lina Lin / Zhenqin Chen / Zhibo Kong / Yuqiong Que / Tingting Li / Ying Gu / Hai Yu / Jun Zhang / ...著者: Guosong Wang / Zhenghui Zha / Pengfei Huang / Hui Sun / Yang Huang / Maozhou He / Tian Chen / Lina Lin / Zhenqin Chen / Zhibo Kong / Yuqiong Que / Tingting Li / Ying Gu / Hai Yu / Jun Zhang / Qingbing Zheng / Yixin Chen / Shaowei Li / Ningshao Xia /
要旨: Pseudorabies virus (PRV) is a major etiological agent of swine infectious diseases and is responsible for significant economic losses in the swine industry. Recent data points to human viral ...Pseudorabies virus (PRV) is a major etiological agent of swine infectious diseases and is responsible for significant economic losses in the swine industry. Recent data points to human viral encephalitis caused by PRV infection, suggesting that PRV may be able to overcome the species barrier to infect humans. To date, there is no available therapeutic for PRV infection. Here, we report the near-atomic structures of the PRV A-capsid and C-capsid, and illustrate the interaction that occurs between these subunits. We show that the C-capsid portal complex is decorated with capsid-associated tegument complexes. The PRV capsid structure is highly reminiscent of other α-herpesviruses, with some additional structural features of β- and γ-herpesviruses. These results illustrate the structure of the PRV capsid and elucidate the underlying assembly mechanism at the molecular level. This knowledge may be useful for the development of oncolytic agents or specific therapeutics against this arm of the herpesvirus family.
履歴
登録2021年8月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月22日-
マップ公開2022年6月22日-
更新2022年6月22日-
現状2022年6月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31612.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.117 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.0
最小 - 最大-5.5994196 - 9.650452
平均 (標準偏差)-0.0039322046 (±0.86028945)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128012801280
Spacing128012801280
セルA=B=C: 1429.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of PRV A-capsid

全体名称: Cryo-EM structure of PRV A-capsid
要素
  • ウイルス: Suid alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein

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超分子 #1: Suid alphaherpesvirus 1

超分子名称: Suid alphaherpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10345 / 生物種: Suid alphaherpesvirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 16 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Suid alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 146.101984 KDa
配列文字列: MERPAILPSG QILSNIEVHS HRALFDIFKR FRSDDNNLYG AEFDALLGTY CSTLSLVRFL ELGLSVACVC TKFPELSYVA EGTIQFEVQ QPMIARDGPH PADQPVHNYM IKRLDRRSLN AAFSIAVEAL GLISGENLDG THISSAMRLR AIQQLARNVQ A VLDSFERG ...文字列:
MERPAILPSG QILSNIEVHS HRALFDIFKR FRSDDNNLYG AEFDALLGTY CSTLSLVRFL ELGLSVACVC TKFPELSYVA EGTIQFEVQ QPMIARDGPH PADQPVHNYM IKRLDRRSLN AAFSIAVEAL GLISGENLDG THISSAMRLR AIQQLARNVQ A VLDSFERG TADQMLRVLM EKAPPLSLLA PFTLYEGRLA DRVACAALVS ELKRRVRDDT FFLTKHERNK DAVLDRLSDL VN CTAPSVA VARMTHADTQ GRPVDGVLVT TAGVRQRLLH HVLTLADTHA DVPVTYGEMV IANTNLVTAL VMGKAVSNMD DVA RYLLGG EPAPDDGKPV GSARVRADLV VVGDRLVFLE ALEKRVYQAT QVPYPLVGNL DVTFVMPLGV FKPAADRYAR HAGS FAPTP GLPDPRTHPP RAVHFFNKDG VPCHVTFEHA MGTLCHPSFL DVDATLAALR QEPAEVQCAF GAYVADARPD ALVGL MQRF LEEWPGMMPV RPRWAAPAAA DQLLAPGNAD LRLELHPAFD FFVAPEVDVP GPFAVPQVMG QVRAMPRIIN GNIPLA LCP VDFRDARGFE LSVDRHRLAP ATVAAVRGAF RDANYPMVFY IIEAVIHGSE RTFCALARLV AQCIQSYWRN THNAAFV NN FYMVMYINTY LGNGELPEDC AAVYKDLLEH VHALRRLIGE FTLPGDPLGN QPQEELNHAL ADATLLPPLI WDCDPILY R DGLAERLPEL RVNGAHFQHI LWVEMAQVNF RNVGGGLVHN RPVRNENQPL HPHHDAEWSV LSKIYYYAVV PAFSRGNCC TMGVRYDRVY QLVQTMVVPE TDEEVGTDDP RHPLHPRNLV PNSLNVLFHN ACVAVDADAM LILQETVTNM AERTTPLLAS VAPDAGMAT VATRDMRTHD GSLHHGLLMM AYQPNDATLL EGAFFYPAPV NALFACADHL GAMRDVGAEV RAAAQHVPCV P HFLGANYY ATVRQPVAQH AAQSRADENT LSYALMAGYF KMSPVAFTHQ LRRQLHPGFA LTVVRQDRFA TENVLFAEKA SE SYFMGQM QVARTESGGG LHLQLTQPRA NVDLGVGFTA AYAAAALRAP VTDMGNLPQN LFATRGAPPM LDADADDYLR RTV NAGNRL APVPVFGQML PQVPAGLARG QQSVCEFIAT PVSVDLAYFR RACNPRGRAA GEVHGEEGLM FDHSHADPAH PHRA TANPW ASQRHSYADR LYNGQYNMSG PAYSPCFKFF TPAEAVAKSR GLARLIADTG AAASPTSNGE YQFKRPVGAG ELVED PCAL FQEAYPPLCA SDSALLRTPL GAEEHFAQYL IRDESPLKGC FQHASA

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分子 #2: Triplex capsid protein 2

分子名称: Triplex capsid protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Suid alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 31.763766 KDa
配列文字列: MEVDIALPTL SPGDLSALQR CEGRVVFLET LRRHATLREV ALPCGGDVLA AMAAYRRRFA AVITRVTPHR MLATPLGVGG RGQSLVLQN TGPFDLTNGD HVCLVPPLLG DECLRLTSAN LELRFPMTLP LAQARELTAR VVARAAETLR GGAPARGADV V FSNGRRYQ ...文字列:
MEVDIALPTL SPGDLSALQR CEGRVVFLET LRRHATLREV ALPCGGDVLA AMAAYRRRFA AVITRVTPHR MLATPLGVGG RGQSLVLQN TGPFDLTNGD HVCLVPPLLG DECLRLTSAN LELRFPMTLP LAQARELTAR VVARAAETLR GGAPARGADV V FSNGRRYQ LPPPHRDNAE AATRSLVLNM IFLLNEGAVI LLSLIPNLLT LGAQDGYANA VIQLGSATRE LGQLVRQPPP PL PQDHARR FCVFEALEAW IASASRLGDT LGTRPVARVC IFDGPPTVPP GEKAAVVEV

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分子 #3: Triplex capsid protein 1

分子名称: Triplex capsid protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Suid alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 40.008594 KDa
配列文字列: MSVQIGNGLL MVVAPGTLTV GSARARLIRQ VTLADFCEPQ AERPGLVVLA LRHPADLAGA AYAATPPGKN HRDLEEAWLA LDEGGRGLG GDGIRASVVS LNFLVAAAEN ADDALRAHVT TNYRDRRTAA RLERFATVLR AMIRSHVFPH RALHVLGGLL G HVTQDRLA ...文字列:
MSVQIGNGLL MVVAPGTLTV GSARARLIRQ VTLADFCEPQ AERPGLVVLA LRHPADLAGA AYAATPPGKN HRDLEEAWLA LDEGGRGLG GDGIRASVVS LNFLVAAAEN ADDALRAHVT TNYRDRRTAA RLERFATVLR AMIRSHVFPH RALHVLGGLL G HVTQDRLA SVTCVARGDQ EAARTNDMAA RRSQVHVPAC ALMDVDRELR LGGDDGLRFA YLVFVYTQRH RREALRVHVA VS RLPELGD ALSFLLAGTR VDNAIHGTDE ADAPAAPAAA AAFPAYLFND PRSARCPTGR LNTPAAEALP VWAPDMRGRA TRN SCMYAA YVRLGTVERV VRRAERCGSV DLPLAHMERF TWDVGAWEEC FF

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分子 #4: Small capsomere-interacting protein

分子名称: Small capsomere-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Suid alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 11.509209 KDa
配列文字列:
MSFDPNNPRT ITAQTLEGAL PVDILLRLNR ATGLQMDAAE AHAIVEDARR TLFIGTSLAL VNLRRAHDKH LVERQPMFAT SDYSSWARP TVGLKRTFCP RPPP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 8899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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