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- EMDB-25864: S. aureus GS(12) - apo -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25864
タイトルS. aureus GS(12) - apo
マップデータsharpened (B factor 69.6 A^2)
試料
  • 複合体: Apo dodecameric S. aureus GS complex
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
キーワードglutamine synthetase dodecamer / BIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / LIGASE (リガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine catabolic process / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Travis BA / Peck J
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM130290 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F31-AI150138 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIC-ES103326 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria.
著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation.
履歴
登録2022年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月29日-
マップ公開2022年6月29日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25864.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25864.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened (B factor 69.6 A^2)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.55
最小 - 最大-1.9878032 - 3.1268353
平均 (標準偏差)-0.0005888076 (±0.105930425)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 352.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpened

ファイルemd_25864_additional_1.map
注釈unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Apo dodecameric S. aureus GS complex

全体名称: Apo dodecameric S. aureus GS complex
要素
  • 複合体: Apo dodecameric S. aureus GS complex
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ

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超分子 #1: Apo dodecameric S. aureus GS complex

超分子名称: Apo dodecameric S. aureus GS complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: グルタミンシンテターゼ
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 51.19684 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMPKRTFT KEDIRKFAEE ENVRYLRLQF TDILGTIKNV EVPVSQLEKV LDNEMMFDGS SIEGFVRIEE SDMYLHPDLD TWVIFPWTA GQGKVARLIC DVYKTDGTPF EGDPRANLKR VLKEMEDLGF TDFNLGPEPE FFLFKLDEKG EPTLELNDDG G YFDLAPTD ...文字列:
GSHMPKRTFT KEDIRKFAEE ENVRYLRLQF TDILGTIKNV EVPVSQLEKV LDNEMMFDGS SIEGFVRIEE SDMYLHPDLD TWVIFPWTA GQGKVARLIC DVYKTDGTPF EGDPRANLKR VLKEMEDLGF TDFNLGPEPE FFLFKLDEKG EPTLELNDDG G YFDLAPTD LGENCRRDIV LELEDMGFDI EASHHEVAPG QHEIDFKYAD AVTACDNIQT FKLVVKTIAR KHNLHATFMP KP LFGVNGS GMHFNVSLFK GKENAFFDPN TEMGLTETAY QFTAGVLKNA RGFTAVCNPL VNSYKRLVPG YEAPCYIAWS GKN RSPLIR VPSSRGLSTR IEVRSVDPAA NPYMALAAIL EAGLDGIKNK LKVPEPVNQN IYEMNREERE AVGIQDLPST LYTA LKAMR ENEVIKKALG NHIYNQFINS KSIEWDYYRT QVSEWERDQY MKQY

UniProtKB: グルタミンシンテターゼ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 46.5 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D6 (2回x6回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 474190

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-7tf7:
S. aureus GS(12) - apo

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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