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- EMDB-15067: NuA4 Histone Acetyltransferase complex - Tra1 part 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15067
タイトルNuA4 Histone Acetyltransferase complex - Tra1 part 1
マップデータ
試料
  • 複合体: NuA4 histone acetyltransferase complex
キーワードNuA4 / histone acetyltransferase complex (ヒストンアセチルトランスフェラーゼ) / Epigenetics (エピジェネティクス) / DNA repair (DNA修復) / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
生物種Komagataella phaffii GS115 (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Frechard A / Hexnerova R / Crucifix C / Papai G / Smirnova E / Faux C / Lo Ying Ping F / Helmlinger D / Schultz P / Ben-shem A
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-CE12-0022 フランス
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: The structure of the NuA4-Tip60 complex reveals the mechanism and importance of long-range chromatin modification.
著者: Alexander Fréchard / Céline Faux / Rozalie Hexnerova / Corinne Crucifix / Gabor Papai / Ekaterina Smirnova / Conor McKeon / Florie Lo Ying Ping / Dominique Helmlinger / Patrick Schultz / Adam Ben-Shem /
要旨: Histone acetylation regulates most DNA transactions and is dynamically controlled by highly conserved enzymes. The only essential histone acetyltransferase (HAT) in yeast, Esa1, is part of the 1-MDa ...Histone acetylation regulates most DNA transactions and is dynamically controlled by highly conserved enzymes. The only essential histone acetyltransferase (HAT) in yeast, Esa1, is part of the 1-MDa NuA4 complex, which plays pivotal roles in both transcription and DNA-damage repair. NuA4 has the unique capacity to acetylate histone targets located several nucleosomes away from its recruitment site. Neither the molecular mechanism of this activity nor its physiological importance are known. Here we report the structure of the Pichia pastoris NuA4 complex, with its core resolved at 3.4-Å resolution. Three subunits, Epl1, Eaf1 and Swc4, intertwine to form a stable platform that coordinates all other modules. The HAT module is firmly anchored into the core while retaining the ability to stretch out over a long distance. We provide structural, biochemical and genetic evidence that an unfolded linker region of the Epl1 subunit is critical for this long-range activity. Specifically, shortening the Epl1 linker causes severe growth defects and reduced H4 acetylation levels over broad chromatin regions in fission yeast. Our work lays the foundations for a mechanistic understanding of NuA4's regulatory role and elucidates how its essential long-range activity is attained.
#1: ジャーナル: Res Sq / 年: 2022
タイトル: The structure of the NuA4/Tip60 complex reveals the mechanism and importance of long-range chromatin modification
著者: Schultz P / Frechard A / Hexnerova R / Crucifix C / Papai G / Smirnova E / Faux C / Ping F / Helmlinger D / Ben-Shem A
履歴
登録2022年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月14日-
マップ公開2023年6月14日-
更新2023年9月20日-
現状2023年9月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15067.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15067.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 448 pix.
= 386.176 Å		0.86 Å/pix.
x 448 pix.
= 386.176 Å		0.86 Å/pix.
x 448 pix.
= 386.176 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.862 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.69
最小 - 最大-2.0376878 - 2.72124
平均 (標準偏差)0.006639908 (±0.054397352)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 386.176 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15067_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_15067_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_15067_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NuA4 histone acetyltransferase complex

全体名称: NuA4 histone acetyltransferase complex
要素
  • 複合体: NuA4 histone acetyltransferase complex

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超分子 #1: NuA4 histone acetyltransferase complex

超分子名称: NuA4 histone acetyltransferase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Komagataella phaffii GS115 (菌類)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
150.0 mMKOAcPotassium acetate
5.0 mMMgOAcMagnesium acetate
2.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
5.0 mMNH4OAcAmmonium acetate
0.0025 %DDMDodecyl-maltoside
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
最大 デフォーカス（公称値）: 3.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 52.8 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1265830
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC ab-initio reconstruction
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 518386

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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