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万見
- SASDEH5: AMP/fumarate-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDEH5
試料AMP/fumarate-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL)
  • Adenylosuccinate Lyaseアデニロコハク酸リアーゼ (protein), ADSL, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / アデニロコハク酸リアーゼ / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / GMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process ...AMP biosynthetic process / アデニロコハク酸リアーゼ / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / GMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / response to muscle activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / response to starvation / 細胞呼吸 / response to nutrient / response to hypoxia / protein-containing complex / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / アデニロコハク酸リアーゼ / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / L-Aspartase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニロコハク酸リアーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Molecular comparison of Neanderthal and Modern Human adenylosuccinate lyase.
著者: Bart Van Laer / Ulrike Kapp / Montserrat Soler-Lopez / Kaja Moczulska / Svante Pääbo / Gordon Leonard / Christoph Mueller-Dieckmann /
要旨: The availability of genomic data from extinct homini such as Neanderthals has caused a revolution in palaeontology allowing the identification of modern human-specific protein substitutions. ...The availability of genomic data from extinct homini such as Neanderthals has caused a revolution in palaeontology allowing the identification of modern human-specific protein substitutions. Currently, little is known as to how these substitutions alter the proteins on a molecular level. Here, we investigate adenylosuccinate lyase, a conserved enzyme involved in purine metabolism for which several substitutions in the modern human protein (hADSL) have been described to affect intelligence and behaviour. During evolution, modern humans acquired a specific substitution (Ala429Val) in ADSL distinguishing it from the ancestral variant present in Neanderthals (nADSL). We show here that despite this conservative substitution being solvent exposed and located distant from the active site, there is a difference in thermal stability, but not enzymology or ligand binding between nADSL and hADSL. Substitutions near residue 429 which do not profoundly affect enzymology were previously reported to cause neurological symptoms in humans. This study also reveals that ADSL undergoes conformational changes during catalysis which, together with the crystal structure of a hitherto undetermined product bound conformation, explains the molecular origin of disease for several modern human ADSL mutants.
登録者
  • Bart Van Laer (ESRF, European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble, France)

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モデル

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試料

試料名称: AMP/fumarate-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL)
試料濃度: 5 mg/ml
バッファ名称: 10 mM HEPES, 100 mM NaCl, 1 mM DTT, 1mM AMP, 1mM Fumarate
pH: 7.5
要素 #1310名称: ADSL / タイプ: protein
記述: Adenylosuccinate Lyaseアデニロコハク酸リアーゼ
分子量: 55.17 / 分子数: 4 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P30566
配列: GSHMAAGGDH GSPDSYRSPL ASRYASPEMC FVFSDRYKFR TWRQLWLWLA EAEQTLGLPI TDEQIQEMKS NLENIDFKMA AEEEKRLRHD VMAHVHTFGH CCPKAAGIIH LGATSCYVGD NTDLIILRNA LDLLLPKLAR VISRLADFAK ERASLPTLGF THFQPAQLTT ...配列:
GSHMAAGGDH GSPDSYRSPL ASRYASPEMC FVFSDRYKFR TWRQLWLWLA EAEQTLGLPI TDEQIQEMKS NLENIDFKMA AEEEKRLRHD VMAHVHTFGH CCPKAAGIIH LGATSCYVGD NTDLIILRNA LDLLLPKLAR VISRLADFAK ERASLPTLGF THFQPAQLTT VGKRCCLWIQ DLCMDLQNLK RVRDDLRFRG VKGTTGTQAS FLQLFEGDDH KVEQLDKMVT EKAGFKRAFI ITGQTYTRKV DIEVLSVLAS LGASVHKICT DIRLLANLKE MEEPFEKQQI GSSAMPYKRN PMRSERCCSL ARHLMTLVMD PLQTASVQWF ERTLDDSANR RICLAEAFLT ADTILNTLQN ISEGLVVYPK VIERRIRQEL PFMATENIIM AMVKAGGSRQ DCHEKIRVLS QQAASVVKQE GGDNDLIERI QVDAYFSPIH SQLDHLLDPS SFTGRASQQV QRFLEEEVYP LLKPYESVMK VKAELCL

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.099 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.864 mm
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: AMP/fumarate-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL)
測定日: 2016年7月24日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0467 3.8035
結果I0 from Guinier: 152 / Rg from Guinier: 3.62 nm / カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量168 kDa160 kDa
体積-256 nm3
/
MinMax
Guinier point18 67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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