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万見
- PDB-8qox: Two-component assembly of SlaA and SlaB S-layer proteins of Sulfo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qox
タイトルTwo-component assembly of SlaA and SlaB S-layer proteins of Sulfolobus acidocaldarius
要素
  • Conserved membrane protein
  • S-layer protein AS層
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / S-layer (S層) / dimer / N-glycosylation (N-結合型グリコシル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


S層 / extracellular region / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase regulatory-like domain / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain profile. / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-layer protein A / Conserved membrane protein
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.2 Å
データ登録者Gambelli, L. / McLaren, M. / Isupov, M. / Conners, R. / Daum, B.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)803894European Union
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structure of the two-component S-layer of the archaeon .
著者: Lavinia Gambelli / Mathew McLaren / Rebecca Conners / Kelly Sanders / Matthew C Gaines / Lewis Clark / Vicki A M Gold / Daniel Kattnig / Mateusz Sikora / Cyril Hanus / Michail N Isupov / Bertram Daum /
要旨: Surface layers (S-layers) are resilient two-dimensional protein lattices that encapsulate many bacteria and most archaea. In archaea, S-layers usually form the only structural component of the cell ...Surface layers (S-layers) are resilient two-dimensional protein lattices that encapsulate many bacteria and most archaea. In archaea, S-layers usually form the only structural component of the cell wall and thus act as the final frontier between the cell and its environment. Therefore, S-layers are crucial for supporting microbial life. Notwithstanding their importance, little is known about archaeal S-layers at the atomic level. Here, we combined single-particle cryo electron microscopy, cryo electron tomography, and Alphafold2 predictions to generate an atomic model of the two-component S-layer of . The outer component of this S-layer (SlaA) is a flexible, highly glycosylated, and stable protein. Together with the inner and membrane-bound component (SlaB), they assemble into a porous and interwoven lattice. We hypothesise that jackknife-like conformational changes in SlaA play important roles in S-layer assembly.
履歴
登録2023年9月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-layer protein A
B: Conserved membrane protein
C: Conserved membrane protein
V: S-layer protein A
W: S-layer protein A
X: Conserved membrane protein
Z: S-layer protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)752,9967
ポリマ－752,9967
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
S-layer protein A / S層 / Surface layer large protein


分子量: 151078.406 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
参照: UniProt: Q4J6E5
#2: タンパク質 Conserved membrane protein


分子量: 49560.953 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
参照: UniProt: Q4J6E6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Two component S-layer ofSulfolobus acidocaldarius. / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
緩衝液pH: 4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
EM imaging

凍結剤: NITROGEN / 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)モデル
1300FEI TITAN KRIOS
2200TFS TALOS
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)Avg electron dose per subtomogram (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
112.0283TFS FALCON 4i (4k x 4k)
222.0283GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリImaging-ID詳細
2FEI tomography4画像取得1
4Warp1.0.9CTF補正
9FEI tomography4画像取得2
11Warp1.0.9最終オイラー角割当
13Warp1.0.9３次元再構成Relion 3.1 followed by M
14PHENIX1.16_3549:モデル精密化
画像処理詳細: Datasets were combined after particle-extraction in Relion then refined in M.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 11.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2771 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 86 / Num. of volumes extracted: 22950
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17ZCX

7zcx

17ZCX1PDBexperimental model
21AlphaFoldin silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.03553073
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d3.48973044
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.22331095
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.1999011
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0259230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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