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万見
- PDB-7asa: Bacillus subtilis ribosome-associated quality control complex sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7asa
タイトルBacillus subtilis ribosome-associated quality control complex state B, multibody refinement focussed on RqcH. Ribosomal 50S subunit with P-tRNA, RqcH, and RqcP/YabO
要素
  • 23S rRNA23SリボソームRNA
  • 50S ribosomal protein L11
  • Rqc2 homolog RqcH
  • Uncharacterized protein YabO
  • tRNA-Ala-1-1
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / 50S / tRNA (転移RNA) / RQC / RqcH / peptidyl-tRNA (細菌の翻訳) / RqcP / YabO / alanine tailing
機能・相同性
機能・相同性情報


RQC complex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit binding / rescue of stalled ribosome / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / response to antibiotic / RNA binding
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein, HP1423 type / NFACT protein RNA binding domain / Rqc2 homolog RqcH, bacterial / NFACT, RNA-binding domain / NFACT protein RNA binding domain / NFACT N-terminal and middle domains / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal ...RNA-binding protein, HP1423 type / NFACT protein RNA binding domain / Rqc2 homolog RqcH, bacterial / NFACT, RNA-binding domain / NFACT protein RNA binding domain / NFACT N-terminal and middle domains / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / S4 RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain / S4 domain / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Rqc2 homolog RqcH / Uncharacterized protein YabO / Large ribosomal subunit protein uL11
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Crowe-McAuliffe, C. / Wilson, D.N.
資金援助 ドイツ, スウェーデン, 5件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)WI3285/8-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SPP-1879 ドイツ
Swedish Research Council2017-03783 スウェーデン
Swedish Research Council2019-01085 スウェーデン
Swedish Research Council2018-00956 スウェーデン
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structural Basis for Bacterial Ribosome-Associated Quality Control by RqcH and RqcP.
著者: Caillan Crowe-McAuliffe / Hiraku Takada / Victoriia Murina / Christine Polte / Sergo Kasvandik / Tanel Tenson / Zoya Ignatova / Gemma C Atkinson / Daniel N Wilson / Vasili Hauryliuk /
要旨: In all branches of life, stalled translation intermediates are recognized and processed by ribosome-associated quality control (RQC) pathways. RQC begins with the splitting of stalled ribosomes, ...In all branches of life, stalled translation intermediates are recognized and processed by ribosome-associated quality control (RQC) pathways. RQC begins with the splitting of stalled ribosomes, leaving an unfinished polypeptide still attached to the large subunit. Ancient and conserved NEMF family RQC proteins target these incomplete proteins for degradation by the addition of C-terminal "tails." How such tailing can occur without the regular suite of translational components is, however, unclear. Using single-particle cryo-electron microscopy (EM) of native complexes, we show that C-terminal tailing in Bacillus subtilis is mediated by NEMF protein RqcH in concert with RqcP, an Hsp15 family protein. Our structures reveal how these factors mediate tRNA movement across the ribosomal 50S subunit to synthesize polypeptides in the absence of mRNA or the small subunit.
履歴
登録2020年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11891
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Rqc2 homolog RqcH
1: Uncharacterized protein YabO
2: tRNA-Ala-1-1
A: 23S rRNA
K: 50S ribosomal protein L11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,066,5335
ポリマ－1,066,5335
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area8720 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area56710 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Rqc2 homolog RqcH / RqcH


分子量: 68341.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: rqcH, yloA, BSU15640
発現宿主: Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株 (発現宿主): 168 / 参照: UniProt: O34693
#2: タンパク質 Uncharacterized protein YabO


分子量: 9737.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P37557
#3: RNA鎖 tRNA-Ala-1-1


分子量: 24491.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: 168
#4: RNA鎖 23S rRNA / 23SリボソームRNA


分子量: 949010.938 Da / 分子数: 1 / Mutation: Discontinuous sequence / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: 168
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L11 / / BL11


分子量: 14951.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: Q06796

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
150S ribosomal subunit in complex with RqcH, P-tRNA, and YabO/RqcPリボソームRIBOSOMEall0MULTIPLE SOURCES
2RqcHRIBOSOME#11RECOMBINANT
3P-tRNA, and YabO/RqcPRIBOSOME#2-#51NATURAL
分子量値: 1.6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)224308
23Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)224308
由来(組換発現)生物種: Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 29 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 74210 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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