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万見
- PDB-6s8f: Structure of nucleotide-bound Tel1/ATM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s8f
タイトルStructure of nucleotide-bound Tel1/ATM
要素Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Kinase (キナーゼ) / DNA Damage Response / CryoEM (低温電子顕微鏡法) / Phosphatidylinositol-3-kinase-like kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / Pexophagy / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / telomeric DNA binding / signal transduction in response to DNA damage / negative regulation of TORC1 signaling / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / double-strand break repair ...DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / Pexophagy / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / telomeric DNA binding / signal transduction in response to DNA damage / negative regulation of TORC1 signaling / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / double-strand break repair / chromatin organization / chromosome, telomeric region / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / リン酸化 / protein serine kinase activity / DNA修復 / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / ミトコンドリア / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. ...Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase TEL1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Yates, L.A. / Williams, R.M. / Ayala, R. / Zhang, X.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM Structure of Nucleotide-Bound Tel1 Unravels the Molecular Basis of Inhibition and Structural Rationale for Disease-Associated Mutations.
著者: Luke A Yates / Rhys M Williams / Sarem Hailemariam / Rafael Ayala / Peter Burgers / Xiaodong Zhang /
要旨: Yeast Tel1 and its highly conserved human ortholog ataxia-telangiectasia mutated (ATM) are large protein kinases central to the maintenance of genome integrity. Mutations in ATM are found in ataxia- ...Yeast Tel1 and its highly conserved human ortholog ataxia-telangiectasia mutated (ATM) are large protein kinases central to the maintenance of genome integrity. Mutations in ATM are found in ataxia-telangiectasia (A-T) patients and ATM is one of the most frequently mutated genes in many cancers. Using cryoelectron microscopy, we present the structure of Tel1 in a nucleotide-bound state. Our structure reveals molecular details of key residues surrounding the nucleotide binding site and provides a structural and molecular basis for its intrinsically low basal activity. We show that the catalytic residues are in a productive conformation for catalysis, but the phosphatidylinositol 3-kinase-related kinase (PIKK) regulatory domain insert restricts peptide substrate access and the N-lobe is in an open conformation, thus explaining the requirement for Tel1 activation. Structural comparisons with other PIKKs suggest a conserved and common allosteric activation mechanism. Our work also provides a structural rationale for many mutations found in A-T and cancer.
履歴
登録2019年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10120
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1
H: Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)586,2206
ポリマ－585,1592
非ポリマー1,0614
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area8170 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area249920 Å2

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1,Serine/threonine-protein kinase TEL1 / ATM homolog / DNA-damage checkpoint kinase TEL1 / Telomere length regulation protein 1


分子量: 292579.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TEL1, YBL088C, YBL0706 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P38110, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tel1/ATM / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 88.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4GctfCTF補正
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167596 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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