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- PDB-6fcz: Model of gC1q-Fc complex based on 7A EM map -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fcz
タイトルModel of gC1q-Fc complex based on 7A EM map
要素
  • Complement C1q subcomponent subunit A
  • Complement C1q subcomponent subunit B
  • Complement C1q subcomponent subunit C
  • Immunoglobulin gamma-1 heavy chain
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Complement / antibody (抗体) / complex / C1
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C1 complex / complement component C1q complex / negative regulation of macrophage differentiation / synapse pruning / negative regulation of granulocyte differentiation / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / collagen trimer / 補体 / Classical antibody-mediated complement activation ...complement component C1 complex / complement component C1q complex / negative regulation of macrophage differentiation / synapse pruning / negative regulation of granulocyte differentiation / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / collagen trimer / 補体 / Classical antibody-mediated complement activation / neuron remodeling / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway / antigen binding / Regulation of Complement cascade / astrocyte activation / synapse organization / microglial cell activation / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / antibacterial humoral response / postsynapse / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / 免疫応答 / 自然免疫系 / シナプス / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain ...C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1q subcomponent subunit A / Complement C1q subcomponent subunit B / Complement C1q subcomponent subunit C / Immunoglobulin gamma-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Ugurlar, D. / Howes, S.C. / de Kreuk, B.J.K. / de Jong, R.N. / Beurskens, F.J. / Koster, A.J. / Parren, P.W.H.I. / Sharp, T.H. / Gros, P. / Koning, R.I.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific ResearchCW 714.013.002 オランダ
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structures of C1-IgG1 provide insights into how danger pattern recognition activates complement.
著者: Deniz Ugurlar / Stuart C Howes / Bart-Jan de Kreuk / Roman I Koning / Rob N de Jong / Frank J Beurskens / Janine Schuurman / Abraham J Koster / Thomas H Sharp / Paul W H I Parren / Piet Gros /
要旨: Danger patterns on microbes or damaged host cells bind and activate C1, inducing innate immune responses and clearance through the complement cascade. How these patterns trigger complement initiation ...Danger patterns on microbes or damaged host cells bind and activate C1, inducing innate immune responses and clearance through the complement cascade. How these patterns trigger complement initiation remains elusive. Here, we present cryo-electron microscopy analyses of C1 bound to monoclonal antibodies in which we observed heterogeneous structures of single and clustered C1-immunoglobulin G1 (IgG1) hexamer complexes. Distinct C1q binding sites are observed on the two Fc-CH2 domains of each IgG molecule. These are consistent with known interactions and also reveal additional interactions, which are supported by functional IgG1-mutant analysis. Upon antibody binding, the C1q arms condense, inducing rearrangements of the C1rs proteases and tilting C1q's cone-shaped stalk. The data suggest that C1r may activate C1s within single, strained C1 complexes or between neighboring C1 complexes on surfaces.
履歴
登録2017年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4232
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4232
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C1q subcomponent subunit A
B: Complement C1q subcomponent subunit B
C: Complement C1q subcomponent subunit C
H: Immunoglobulin gamma-1 heavy chain
K: Immunoglobulin gamma-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0685
ポリマ－93,0685
非ポリマー00
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area9570 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area36920 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Complement C1q subcomponent subunit A


分子量: 14914.804 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 112-244 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02745
#2: タンパク質 Complement C1q subcomponent subunit B


分子量: 14996.058 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 119-250 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02746
#3: タンパク質 Complement C1q subcomponent subunit C


分子量: 14302.143 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 117-245 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02747
#4: 抗体 Immunoglobulin gamma-1 heavy chain / Immunoglobulin gamma-1 heavy chain NIE


分子量: 24427.619 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 234-449 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DOX5
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1C1-IgG1 complexCOMPLEX#1-#40MULTIPLE SOURCES
2Complement C1qCOMPLEX#1-#31NATURAL
3Immunoglobulin gamma-1COMPLEX#41RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 10 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 79120 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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