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万見
- PDB-2vrh: Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vrh
タイトルStructure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome
要素
  • 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23
  • 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24
  • 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29
  • TRIGGER FACTOR
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / TRIGGER FACTOR / RIBOSOMAL PROTEIN / RIBONUCLEOPROTEIN (核タンパク質) / CO-TRANSLATIONAL PROTEIN FOLDING / ROTAMASE / CHAPERONE (シャペロン) / ISOMERASE (異性化酵素) / CELL CYCLE (細胞周期) / RNA-BINDING / RRNA-BINDING / CELL DIVISION (細胞分裂) / RIBOSOME-NASCENT CHAIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / ribosomal large subunit assembly / protein transport / ribosome binding ...'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / ribosomal large subunit assembly / protein transport / ribosome binding / large ribosomal subunit rRNA binding / response to heat / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / 細胞周期 / 細胞分裂 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain ...Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL29 / Trigger factor / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL24 / 50S ribosomal protein L23
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D
データ登録者Merz, F. / Boehringer, D. / Schaffitzel, C. / Preissler, S. / Hoffmann, A. / Maier, T. / Rutkowska, A. / Lozza, J. / Ban, N. / Bukau, B. / Deuerling, E.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2008
タイトル: Molecular mechanism and structure of Trigger Factor bound to the translating ribosome.
著者: Frieder Merz / Daniel Boehringer / Christiane Schaffitzel / Steffen Preissler / Anja Hoffmann / Timm Maier / Anna Rutkowska / Jasmin Lozza / Nenad Ban / Bernd Bukau / Elke Deuerling /
要旨: Ribosome-associated chaperone Trigger Factor (TF) initiates folding of newly synthesized proteins in bacteria. Here, we pinpoint by site-specific crosslinking the sequence of molecular interactions ...Ribosome-associated chaperone Trigger Factor (TF) initiates folding of newly synthesized proteins in bacteria. Here, we pinpoint by site-specific crosslinking the sequence of molecular interactions of Escherichia coli TF and nascent chains during translation. Furthermore, we provide the first full-length structure of TF associated with ribosome-nascent chain complexes by using cryo-electron microscopy. In its active state, TF arches over the ribosomal exit tunnel accepting nascent chains in a protective void. The growing nascent chain initially follows a predefined path through the entire interior of TF in an unfolded conformation, and even after folding into a domain it remains accommodated inside the protective cavity of ribosome-bound TF. The adaptability to accept nascent chains of different length and folding states may explain how TF is able to assist co-translational folding of all kinds of nascent polypeptides during ongoing synthesis. Moreover, we suggest a model of how TF's chaperoning function can be coordinated with the co-translational processing and membrane targeting of nascent polypeptides by other ribosome-associated factors.
履歴
登録2008年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22013年8月7日Group: Other / Refinement description
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: em_3d_fitting / em_image_scans ...em_3d_fitting / em_image_scans / em_imaging / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_imaging.nominal_defocus_max ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1499
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1499
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIGGER FACTOR
B: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23
C: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24
D: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4884
ポリマ－78,4884
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 TRIGGER FACTOR / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 48771.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BASED ON PDB 1W26_A. RESIDUES 22-62 WERE REPLACED WITH THE CORRESPONDING RESIDUES OF PDB 1OMS_B
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 解説: BASED ON PDB 1W26_A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A850
#2: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11222.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: BASED ON PDB 2AW4_T / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0TCE3, UniProt: P0ADZ0*PLUS
#3: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11208.054 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 2-104 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: BASED ON PDB 2AW4_U / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P60624
#4: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: BASED ON PDB 2AW4_X / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: STRUCTURE OF THE E. COLI TRIGGER FACTOR BOUND TO A TRANSLATING RIBOSOME
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 50 MM HEPES-KOH PH 7.5, 100 MM KCL, 25 MM MGCL2, 0.5 MG/ML CHLORAMPHENICOL
pH: 7.5
詳細: 50 MM HEPES-KOH PH 7.5, 100 MM KCL, 25 MM MGCL2, 0.5 MG/ML CHLORAMPHENICOL
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
試料ホルダ温度: 88 K
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1MOLREP分子置換
2IMAGIC5３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: ANGULAR RECONSTITUTION / 解像度: 19 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 4.233 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 4.233 Å / 詳細: FITTING OF CRYSTAL STRUCTURES INTO MAP EMD-1499 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12AW4

2aw4
PDB 未公開エントリ

12AW41PDBexperimental model
21W26

1w26

11W262PDBexperimental model
精密化最高解像度: 19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数695 0 0 0 695

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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