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- EMDB-43901: Structure of human calcium-sensing receptor in complex with chime... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43901
タイトルStructure of human calcium-sensing receptor in complex with chimeric Gs (miniGis) protein in nanodiscs
マップデータStructure of human calcium-sensing receptor in complex with chimeric Gs (miniGis) protein
試料
  • 複合体: Human CaSR in complex with chimeric Gs (miniGis) protein
    • タンパク質・ペプチド: x 4種
  • リガンド: x 7種
キーワードCalcium-sensing receptor (カルシウム感知受容体) / G-protein-coupled receptor (Gタンパク質共役受容体) / G protein (Gタンパク質) / signal transduction (シグナル伝達) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


bile acid secretion / chemosensory behavior / cellular response to peptide / response to fibroblast growth factor / cellular response to vitamin D / phosphatidylinositol phospholipase C activity / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / calcium ion import / positive regulation of positive chemotaxis / fat pad development ...bile acid secretion / chemosensory behavior / cellular response to peptide / response to fibroblast growth factor / cellular response to vitamin D / phosphatidylinositol phospholipase C activity / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / calcium ion import / positive regulation of positive chemotaxis / fat pad development / amino acid binding / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of calcium ion import / regulation of calcium ion transport / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / detection of calcium ion / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / anatomical structure morphogenesis / regulation of cAMP-mediated signaling / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / axon terminus / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to forskolin / JNK cascade / positive regulation of vasoconstriction / chloride transmembrane transport / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / 骨化 / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / response to ischemia / G protein-coupled receptor activity / cellular response to glucose stimulus / Olfactory Signaling Pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein activation / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / positive regulation of insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / response to peptide hormone / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / intracellular calcium ion homeostasis / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to prostaglandin E stimulus / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / vasodilation / sensory perception of taste / GPER1 signaling / G-protein beta-subunit binding / GDP binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / integrin binding / retina development in camera-type eye / GTPase binding / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / 細胞皮質 / midbody / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / cellular response to hypoxia / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / basolateral plasma membrane / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 細胞周期
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 3, extracellular calcium-sensing receptor-related / G-protein coupled receptors family 3 signature 1. / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / GPCR, family 3, conserved site / G-protein coupled receptors family 3 signature 3. / GPCR, family 3 / GPCR family 3, C-terminal ...GPCR, family 3, extracellular calcium-sensing receptor-related / G-protein coupled receptors family 3 signature 1. / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / GPCR, family 3, conserved site / G-protein coupled receptors family 3 signature 3. / GPCR, family 3 / GPCR family 3, C-terminal / 7 transmembrane sweet-taste receptor of 3 GCPR / G-protein coupled receptors family 3 profile. / G-protein alpha subunit, group S / G-protein alpha subunit, group I / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / Periplasmic binding protein-like I / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GNAS complex locus / Extracellular calcium-sensing receptor / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Zuo H / Park J / Frangaj A / Ye J / Lu G / Manning JJ / Asher WB / Lu Z / Hu G / Wang L ...Zuo H / Park J / Frangaj A / Ye J / Lu G / Manning JJ / Asher WB / Lu Z / Hu G / Wang L / Mendez J / Eng E / Zhang Z / Lin X / Grasucci R / Hendrickson WA / Clarke OB / Javitch JA / Conigrave AD / Fan QR
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM141871 米国
引用ジャーナル: Nature / : 2024
タイトル: Promiscuous G-protein activation by the calcium-sensing receptor.
著者: Hao Zuo / Jinseo Park / Aurel Frangaj / Jianxiang Ye / Guanqi Lu / Jamie J Manning / Wesley B Asher / Zhengyuan Lu / Guo-Bin Hu / Liguo Wang / Joshua Mendez / Edward Eng / Zhening Zhang / Xin ...著者: Hao Zuo / Jinseo Park / Aurel Frangaj / Jianxiang Ye / Guanqi Lu / Jamie J Manning / Wesley B Asher / Zhengyuan Lu / Guo-Bin Hu / Liguo Wang / Joshua Mendez / Edward Eng / Zhening Zhang / Xin Lin / Robert Grassucci / Wayne A Hendrickson / Oliver B Clarke / Jonathan A Javitch / Arthur D Conigrave / Qing R Fan /
要旨: The human calcium-sensing receptor (CaSR) detects fluctuations in the extracellular Ca concentration and maintains Ca homeostasis. It also mediates diverse cellular processes not associated with Ca ...The human calcium-sensing receptor (CaSR) detects fluctuations in the extracellular Ca concentration and maintains Ca homeostasis. It also mediates diverse cellular processes not associated with Ca balance. The functional pleiotropy of CaSR arises in part from its ability to signal through several G-protein subtypes. We determined structures of CaSR in complex with G proteins from three different subfamilies: G, G and G. We found that the homodimeric CaSR of each complex couples to a single G protein through a common mode. This involves the C-terminal helix of each Gα subunit binding to a shallow pocket that is formed in one CaSR subunit by all three intracellular loops (ICL1-ICL3), an extended transmembrane helix 3 and an ordered C-terminal region. G-protein binding expands the transmembrane dimer interface, which is further stabilized by phospholipid. The restraint imposed by the receptor dimer, in combination with ICL2, enables G-protein activation by facilitating conformational transition of Gα. We identified a single Gα residue that determines G and G versus G selectivity. The length and flexibility of ICL2 allows CaSR to bind all three Gα subtypes, thereby conferring capacity for promiscuous G-protein coupling.
履歴
登録2024年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43901.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of human calcium-sensing receptor in complex with chimeric Gs (miniGis) protein
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大0.0 - 4.1400347
平均 (標準偏差)0.0019956704 (±0.039688706)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 422.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human CaSR in complex with chimeric Gs (miniGis) protein

全体名称: Human CaSR in complex with chimeric Gs (miniGis) protein
要素
  • 複合体: Human CaSR in complex with chimeric Gs (miniGis) protein
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Extracellular calcium-sensing receptor
    • タンパク質・ペプチド: Chimeric mini guanine nucleotide-binding protein G(i)(s) subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CYCLOMETHYLTRYPTOPHAN
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
  • リガンド: 3-(2-chlorophenyl)-N-[(1R)-1-(3-methoxyphenyl)ethyl]propan-1-amine
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: (19R,22S,25R)-22,25,26-trihydroxy-16,22-dioxo-17,21,23-trioxa-22lambda~5~-phosphahexacosan-19-yl (9Z)-octadec-9-enoate

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超分子 #1: Human CaSR in complex with chimeric Gs (miniGis) protein

超分子名称: Human CaSR in complex with chimeric Gs (miniGis) protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 276 KDa

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分子 #1: Isoform 1 of Extracellular calcium-sensing receptor

分子名称: Isoform 1 of Extracellular calcium-sensing receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The CaSR construct consists of residues 1-903 and a Flag tag inserted after the signal peptide.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 102.864617 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAFYSCCWVL LALTWHTSAD YKDDDDKYGP DQRAQKKGDI ILGGLFPIHF GVAAKDQDLK SRPESVECIR YNFRGFRWLQ AMIFAIEEI NSSPALLPNL TLGYRIFDTC NTVSKALEAT LSFVAQNKID SLNLDEFCNC SEHIPSTIAV VGATGSGVST A VANLLGLF ...文字列:
MAFYSCCWVL LALTWHTSAD YKDDDDKYGP DQRAQKKGDI ILGGLFPIHF GVAAKDQDLK SRPESVECIR YNFRGFRWLQ AMIFAIEEI NSSPALLPNL TLGYRIFDTC NTVSKALEAT LSFVAQNKID SLNLDEFCNC SEHIPSTIAV VGATGSGVST A VANLLGLF YIPQVSYASS SRLLSNKNQF KSFLRTIPND EHQATAMADI IEYFRWNWVG TIAADDDYGR PGIEKFREEA EE RDICIDF SELISQYSDE EEIQHVVEVI QNSTAKVIVV FSSGPDLEPL IKEIVRRNIT GKIWLASEAW ASSSLIAMPQ YFH VVGGTI GFALKAGQIP GFREFLKKVH PRKSVHNGFA KEFWEETFNC HLQEGAKGPL PVDTFLRGHE ESGDRFSNSS TAFR PLCTG DENISSVETP YIDYTHLRIS YNVYLAVYSI AHALQDIYTC LPGRGLFTNG SCADIKKVEA WQVLKHLRHL NFTNN MGEQ VTFDECGDLV GNYSIINWHL SPEDGSIVFK EVGYYNVYAK KGERLFINEE KILWSGFSRE VPFSNCSRDC LAGTRK GII EGEPTCCFEC VECPDGEYSD ETDASACNKC PDDFWSNENH TSCIAKEIEF LSWTEPFGIA LTLFAVLGIF LTAFVLG VF IKFRNTPIVK ATNRELSYLL LFSLLCCFSS SLFFIGEPQD WTCRLRQPAF GISFVLCISC ILVKTNRVLL VFEAKIPT S FHRKWWGLNL QFLLVFLCTF MQIVICVIWL YTAPPSSYRN QELEDEIIFI TCHEGSLMAL GFLIGYTCLL AAICFFFAF KSRKLPENFN EAKFITFSML IFFIVWISFI PAYASTYGKF VSAVEVIAIL AASFGLLACI FFNKIYIILF KPSRNTIEEV RCSTAAHAF KVAARATLRR SNVSRKRSSS LG

UniProtKB: Extracellular calcium-sensing receptor

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分子 #2: Chimeric mini guanine nucleotide-binding protein G(i)(s) subunit alpha

分子名称: Chimeric mini guanine nucleotide-binding protein G(i)(s) subunit alpha
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Chimeric miniG(i)(s) alpha construct was designed where the N-terminal 25 amino acids of G(s) alpha was replaced with the initial 18 residues of G(i1) alpha
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.430295 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGCTLSAEDK AAVERSKMIE KQLQKDKQVY RATHRLLLLG ADNSGKSTIV KQMRILHGGS GGSGGTSGIF ETKFQVDKVN FHMFDVGGQ RDERRKWIQC FNDVTAIIFV VDSSDYNRLQ EALNDFKSIW NNRWLRTISV ILFLNKQDLL AEKVLAGKSK I EDYFPEFA ...文字列:
MGCTLSAEDK AAVERSKMIE KQLQKDKQVY RATHRLLLLG ADNSGKSTIV KQMRILHGGS GGSGGTSGIF ETKFQVDKVN FHMFDVGGQ RDERRKWIQC FNDVTAIIFV VDSSDYNRLQ EALNDFKSIW NNRWLRTISV ILFLNKQDLL AEKVLAGKSK I EDYFPEFA RYTTPEDATP EPGEDPRVTR AKYFIRDEFL RISTASGDGR HYCYPHFTCA VDTENARRIF NDCRDIIQRM HL RQYELL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1, GNAS complex locus

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: The guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 construct contains a Flag epitope fused to the N-terminus.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.413895 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKS ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLVS ASQDGKLII WDSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG HTGYLSCCRF L DDNQIVTS ...文字列:
MDYKDDDDKS ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLVS ASQDGKLII WDSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG HTGYLSCCRF L DDNQIVTS SGDTTCALWD IETGQQTTTF TGHTGDVMSL SLAPDTRLFV SGACDASAKL WDVREGMCRQ TFTGHESDIN AI CFFPNGN AFATGSDDAT CRLFDLRADQ ELMTYSHDNI ICGITSVSFS KSGRLLLAGY DDFNCNVWDA LKADRAGVLA GHD NRVSCL GVTDDGMAVA TGSWDSFLKI WN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 5 / : NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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分子 #7: CYCLOMETHYLTRYPTOPHAN

分子名称: CYCLOMETHYLTRYPTOPHAN / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / : TCR
分子量理論値: 216.236 Da
Chemical component information

+
分子 #8: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / : PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

+
分子 #9: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 6 / : CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #10: 3-(2-chlorophenyl)-N-[(1R)-1-(3-methoxyphenyl)ethyl]propan-1-amine

分子名称: 3-(2-chlorophenyl)-N-[(1R)-1-(3-methoxyphenyl)ethyl]propan-1-amine
タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / : 9IG
分子量理論値: 303.826 Da
Chemical component information

ChemComp-9IG:
3-(2-chlorophenyl)-N-[(1R)-1-(3-methoxyphenyl)ethyl]propan-1-amine / NPS-R-568

+
分子 #11: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / : Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

+
分子 #12: (19R,22S,25R)-22,25,26-trihydroxy-16,22-dioxo-17,21,23-trioxa-22l...

分子名称: (19R,22S,25R)-22,25,26-trihydroxy-16,22-dioxo-17,21,23-trioxa-22lambda~5~-phosphahexacosan-19-yl (9Z)-octadec-9-enoate
タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / : A1AF7
分子量理論値: 749.007 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.9 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium chloride塩化ナトリウム
2.0 mMMgCl2Magnesium chloride
10.0 mMCaCl2Calcium chloride
20.0 uMC12H12N2O2TNCA
20.0 uMC18H22ClNOHClR568 HCl
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The sample was blotted for 6s before plunge-frozen..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス(公称値): 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス(公称値): 1.1 µm / 倍率(公称値): 105000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最高: 100.0 K
ソフトウェア名称: EPU
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 11520 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 8184 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 29091 / 平均露光時間: 2.72 sec. / 平均電子線量: 67.9 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4867087
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 45862

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

chain_id: Q, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: R, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: G, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
ソフトウェア名称: Coot (ver. 0.9.8.1)
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9avg:
Structure of human calcium-sensing receptor in complex with chimeric Gs (miniGis) protein in nanodiscs

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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