[日本語] English
- PDB-4btq: Coordinates of the bacteriophage phi6 capsid subunits fitted into... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4btq
タイトルCoordinates of the bacteriophage phi6 capsid subunits fitted into the cryoEM map EMD-1206
要素MAJOR INNER PROTEIN P1
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / CYSTOVIRIDAE / PROCAPSID STRUCTURE / FLEXIBLE FITTING
機能・相同性: / Major inner capsid protein P1 / T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid / viral nucleocapsid / RNA binding / identical protein binding / Major inner protein P1
機能・相同性情報
生物種PSEUDOMONAS PHAGE PHI6 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Nemecek, D. / Boura, E. / Wu, W. / Cheng, N. / Plevka, P. / Qiao, J. / Mindich, L. / Heymann, J.B. / Hurley, J.H. / Steven, A.C.
引用ジャーナル: Structure / : 2013
タイトル: Subunit folds and maturation pathway of a dsRNA virus capsid.
著者: Daniel Nemecek / Evzen Boura / Weimin Wu / Naiqian Cheng / Pavel Plevka / Jian Qiao / Leonard Mindich / J Bernard Heymann / James H Hurley / Alasdair C Steven /
要旨: The cystovirus ϕ6 shares several distinct features with other double-stranded RNA (dsRNA) viruses, including the human pathogen, rotavirus: segmented genomes, nonequivalent packing of 120 subunits ...The cystovirus ϕ6 shares several distinct features with other double-stranded RNA (dsRNA) viruses, including the human pathogen, rotavirus: segmented genomes, nonequivalent packing of 120 subunits in its icosahedral capsid, and capsids as compartments for transcription and replication. ϕ6 assembles as a dodecahedral procapsid that undergoes major conformational changes as it matures into the spherical capsid. We determined the crystal structure of the capsid protein, P1, revealing a flattened trapezoid subunit with an α-helical fold. We also solved the procapsid with cryo-electron microscopy to comparable resolution. Fitting the crystal structure into the procapsid disclosed substantial conformational differences between the two P1 conformers. Maturation via two intermediate states involves remodeling on a similar scale, besides huge rigid-body rotations. The capsid structure and its stepwise maturation that is coupled to sequential packaging of three RNA segments sets the cystoviruses apart from other dsRNA viruses as a dynamic molecular machine.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1206
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1206
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MAJOR INNER PROTEIN P1
B: MAJOR INNER PROTEIN P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,3272
ポリマ-168,3272
非ポリマー00
0
1
A: MAJOR INNER PROTEIN P1
B: MAJOR INNER PROTEIN P1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,099,641120
ポリマ-10,099,641120
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: MAJOR INNER PROTEIN P1
B: MAJOR INNER PROTEIN P1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 842 kDa, 10 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)841,63710
ポリマ-841,63710
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: MAJOR INNER PROTEIN P1
B: MAJOR INNER PROTEIN P1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.01 MDa, 12 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,009,96412
ポリマ-1,009,96412
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.5, 0.309, 0.809), (0.309, 0.809, -0.5), (-0.809, 0.5, 0.309)
3generate(0.5, -0.309, 0.809), (-0.309, 0.809, 0.5), (-0.809, -0.5, 0.309)
4generate(0.309, 0.809, 0.5), (-0.809, 0.5, -0.309), (-0.5, -0.309, 0.809)
5generate(0.309, -0.809, 0.5), (0.809, 0.5, 0.309), (-0.5, 0.309, 0.809)
6generate(0.809, 0.5, -0.309), (-0.5, 0.309, -0.809), (-0.309, 0.809, 0.5)
7generate(0.809, 0.5, 0.309), (-0.5, 0.309, 0.809), (0.309, -0.809, 0.5)
8generate(0.809, -0.5, -0.309), (0.5, 0.309, 0.809), (-0.309, -0.809, 0.5)
9generate(0.809, -0.5, 0.309), (0.5, 0.309, -0.809), (0.309, 0.809, 0.5)
10generate(0.309, 0.809, -0.5), (-0.809, 0.5, 0.309), (0.5, 0.309, 0.809)
11generate(0.309, -0.809, -0.5), (0.809, 0.5, -0.309), (0.5, -0.309, 0.809)
12generate(0.5, -0.309, -0.809), (-0.309, 0.809, -0.5), (0.809, 0.5, 0.309)
13generate(0.5, 0.309, -0.809), (0.309, 0.809, 0.5), (0.809, -0.5, 0.309)
14generate(-0.5, 0.3089, 0.809), (-0.3089, 0.8091, -0.4999), (-0.809, -0.4999, -0.3091)
15generate(-0.5, -0.3089, 0.809), (0.3089, 0.8091, 0.4999), (-0.809, 0.4999, -0.3091)
16generate(0.0001, 1, -0.0001), (-0.0001, -0.0001, -1), (-1, 0.0001, 0.0001)
17generate(0.0001, 0.0001, 1), (-1, -0.0001, 0.0001), (0.0001, -1, 0.0001)
18generate(-1), (1), (-1)
19generate(1), (1), (1)
20generate(0.809, 0.4999, 0.309), (0.5, -0.3091, -0.809), (-0.3089, 0.809, -0.5)
21generate(0.809, -0.5, 0.3091), (-0.5001, -0.309, 0.809), (-0.309, -0.8091, -0.5)
22generate(-0.309, 0.809, -0.5), (-0.8091, -0.5, -0.3089), (-0.4999, 0.309, 0.8091)
23generate(-0.309, 0.8091, 0.4999), (-0.809, -0.5, 0.309), (0.5, -0.309, 0.8091)
24generate(-0.309, -0.809, -0.5), (0.8091, -0.5, 0.3089), (-0.4999, -0.309, 0.8091)
25generate(-0.309, -0.8091, 0.4999), (0.809, -0.5, -0.309), (0.5, 0.309, 0.8091)
26generate(0.809, -0.5, -0.3089), (-0.5, -0.3091, -0.809), (0.309, 0.809, -0.5001)
27generate(0.8091, 0.4999, -0.309), (0.5, -0.309, 0.809), (0.3089, -0.8091, -0.5)
28generate(-1), (-1, -0.0001), (-0.0001, 1)
29generate(1, -0.0001), (0.0001, 0.0001, 1), (1, -0.0001)
30generate(0.0001, -0.0001, -1), (1, -0.0001, 0.0001), (-0.0001, -1, 0.0001)
31generate(0.0001, -1, 0.0001), (0.0001, -0.0001, -1), (1, 0.0001, 0.0001)
32generate(-0.5, 0.3089, -0.809), (-0.3089, 0.8091, 0.4999), (0.809, 0.4999, -0.3091)
33generate(-0.5, -0.3089, -0.809), (0.3089, 0.8091, -0.4999), (0.809, -0.4999, -0.3091)
34generate(-0.3089, 0.8091, 0.5), (0.8091, 0.4999, -0.309), (-0.5, 0.309, -0.809)
35generate(-0.3089, -0.8091, 0.5), (-0.8091, 0.4999, 0.309), (-0.5, -0.309, -0.809)
36generate(-0.809, 0.5, 0.309), (-0.5, -0.3089, -0.8091), (-0.309, -0.8091, 0.4999)
37generate(-0.809, -0.5, 0.309), (0.5, -0.3089, 0.8091), (-0.309, 0.8091, 0.4999)
38generate(0.4999, 0.309, -0.8091), (-0.309, -0.809, -0.5), (-0.8091, 0.5, -0.3089)
39generate(0.4999, 0.309, 0.8091), (-0.309, -0.809, 0.5), (0.8091, -0.5, -0.3089)
40generate(0.4999, -0.309, -0.8091), (0.309, -0.809, 0.5), (-0.8091, -0.5, -0.3089)
41generate(0.4999, -0.309, 0.8091), (0.309, -0.809, -0.5), (0.8091, 0.5, -0.3089)
42generate(-0.809, 0.5, -0.309), (-0.5, -0.3089, 0.8091), (0.309, 0.8091, 0.4999)
43generate(-0.809, -0.5, -0.309), (0.5, -0.3089, -0.8091), (0.309, -0.8091, 0.4999)
44generate(-0.3089, -0.8091, -0.5), (-0.8091, 0.4999, -0.309), (0.5, 0.309, -0.809)
45generate(-0.3089, 0.8091, -0.5), (0.8091, 0.4999, 0.309), (0.5, -0.309, -0.809)
46generate(-1, 0.0001), (0.0001, 1, 0.0002), (0.0002, -1)
47generate(-0.809, 0.5, -0.309), (0.5, 0.3089, -0.8091), (-0.3091, -0.809, -0.4999)
48generate(-0.8091, -0.5, 0.3089), (-0.5, 0.3091, -0.809), (0.309, -0.809, -0.5001)
49generate(-0.809, -0.5001, -0.309), (-0.5, 0.3089, 0.8091), (-0.3091, 0.809, -0.5)
50generate(-0.8091, 0.5, 0.309), (0.5, 0.3091, 0.809), (0.309, 0.809, -0.5001)
51generate(0.309, 0.809, -0.5), (0.809, -0.5, -0.309), (-0.5, -0.309, -0.809)
52generate(0.3091, -0.8089, 0.5001), (-0.809, -0.5001, -0.309), (0.5, -0.309, -0.809)
53generate(0.309, -0.809, -0.5), (-0.809, -0.5, 0.309), (-0.5, 0.309, -0.809)
54generate(0.309, 0.809, 0.5), (0.809, -0.5, 0.309), (0.5, 0.309, -0.809)
55generate(-0.5, 0.309, -0.809), (0.309, -0.809, -0.5), (-0.809, -0.5, 0.309)
56generate(-0.5, -0.309, 0.809), (-0.309, -0.809, -0.5), (0.809, -0.5, 0.309)
57generate(-0.5, -0.309, -0.809), (-0.309, -0.809, 0.5), (-0.809, 0.5, 0.309)
58generate(-0.5, 0.309, 0.809), (0.309, -0.809, 0.5), (0.809, 0.5, 0.309)
59generate(1, -0.0001, 0.0001), (-0.0001, -1), (0.0001, -1)
60generate(-1, 0.0001), (-1, 0.0001), (0.0001, 0.0001, 1)

-
要素

#1: タンパク質 MAJOR INNER PROTEIN P1 / CAPSID SUBUNIT OF THE BACTERIOPHAGE PHI6


分子量: 84163.672 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-761 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) PSEUDOMONAS PHAGE PHI6 (ファージ) / 参照: UniProt: P11126

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: BACTERIOPHAGE PHI6 NUCLEOCAPSID / タイプ: VIRUS / 詳細: SEE EMDB MAP EMD-1206
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 詳細: SEE EMDB MAP EMD-1206
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

-
解析

EMソフトウェア名称: P3DR / カテゴリ: 3次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 7.5 Å / 粒子像の数: 10463
詳細: SEE EMDB MAP EMD-1206. FLEXIBLE FIT OF THE CRYSTAL STRUCTURE 4K7H INTO THE CRYOEM MAP EMD-1206.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 4K7H
Accession code: 4K7H / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 7.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6086 0 0 0 6086

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る