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- PDB-1ixg: PHOSPHATE-BINDING PROTEIN MUTANT WITH THR 141 REPLACED BY ASP (T1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ixg
タイトルPHOSPHATE-BINDING PROTEIN MUTANT WITH THR 141 REPLACED BY ASP (T141D), COMPLEXED WITH PHOSPATE
要素PHOSPHATE-BINDING PROTEIN
キーワードPHOSPHATE TRANSPORT / ULTRA HIGH RESOLUTION / PHOSPHATE BINDIN PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of phosphatase activity / phosphate ion transport / phosphate ion transmembrane transport / phosphate ion binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / response to radiation / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA damage response / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Phosphate ABC transporter, substrate-binding protein PstS / PBP superfamily domain / PBP domain / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Phosphate-binding protein PstS / Phosphate-binding protein PstS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Wang, Z. / Luecke, H. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: A low energy short hydrogen bond in very high resolution structures of protein receptor--phosphate complexes.
著者: Wang, Z. / Luecke, H. / Yao, N. / Quiocho, F.A.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Negative Electrostatic Surface Potential of Protein Sites Specific for Anionic Ligands
著者: Ledvina, P.S. / Yao, N. / Choudhary, A. / Quiocho, F.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Modulation of a Salt Link Does not Affect Binding of Phosphate to its Specific Active Transport Receptor
著者: Yao, N. / Ledvina, P.S. / Choudhary, A. / Quiocho, F.A.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Fine Tuning the Specificity of the Periplasmic Phosphate Transport Receptor. Site-Directed Mutagenesis, Ligand Binding, and Crystallographic Studies
著者: Wang, Z. / Choudhary, A. / Ledvina, P.S. / Quiocho, F.A.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: The Immunodominant 38-kDa Lipoprotein Antigen of Mycobacterium Tuberculosis is a Phosphate-Binding Protein
著者: Chang, Z. / Choudhary, A. / Lathigra, R. / Quiocho, F.A.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: High Specificity of a Phosphate Transport Protein Determined by Hydrogen Bonds
著者: Luecke, H. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1996年8月1日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5672
ポリマ－34,4721
非ポリマー951
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.645, 63.493, 123.788
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATE-BINDING PROTEIN


分子量: 34471.582 Da / 分子数: 1 / 変異: T141D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: PAN92 / 細胞株: AN2538 / 細胞内の位置: PERIPLASMペリプラズム / 遺伝子: PHO-S / 細胞株 (発現宿主): AN2538 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PIBI24 / 参照: UniProt: P06128, UniProt: P0AG82*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wang, Z., (1994) J.Biol.Chem., 269, 25091.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.25 mg/mlprotein1drop
21.5 mMpotassium phosphate1drop
313.5 %(w/v)PEG60001drop
437.5 mM1dropKCl
515 mMpotassium acetate1drop
618 %(w/v)PEG60001reservoir
750 mM1reservoirKCl
82 mMpotassium phosphate1reservoir
920 mMpotassium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→28.1 Å / Num. obs: 111988 / % possible obs: 71.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 1.05→1.09 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.157 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 32.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-96モデル構築
SHELXL-96精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-96位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PBP

1pbp


解像度: 1.05→28.1 Å / Num. parameters: 28566 / Num. restraintsaints: 0 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.139 11169 10 %EVERY 10TH REFLECTION
all0.112 111699 --
obs0.109 -71.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 6 / Occupancy sum hydrogen: 546 / Occupancy sum non hydrogen: 3120.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→28.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2449 0 5 0 2454

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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