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タイトルMolecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 13, Issue 1, Page 3793, Year 2022
掲載日2022年7月1日
著者Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
PubMed 要旨How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation.
リンクNat Commun / PubMed:35778410 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.96 - 3.5 Å
構造データ

EMDB-25863, PDB-7tf6:
S. aureus GS(12)-Q-GlnR peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.15 Å

EMDB-25864, PDB-7tf7:
S. aureus GS(12) - apo
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.13 Å

EMDB-25866, PDB-7tf9:
L. monocytogenes GS(14)-Q-GlnR peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.61 Å

EMDB-25867, PDB-7tfa:
P. polymyxa GS(12)-Q-GlnR peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.07 Å

EMDB-25868, PDB-7tfb:
P. polymyxa GS(14)-Q-GlnR peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.28 Å

EMDB-25869, PDB-7tfc:
B. subtilis GS(14)-Q-GlnR peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 1.96 Å

EMDB-25870, PDB-7tfd:
P. polymyxa GS(12) - apo
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.16 Å

EMDB-25871, PDB-7tfe:
L. monocytogenes GS(12) - apo
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.85 Å

PDB-7tdp:
Structure of Paenibacillus polymyxa GS bound to Met-Sox-P-ADP (Transition state complex) to 1.98 Angstom
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.98 Å

PDB-7tdv:
Crystal structure of S. aureus glutamine synthetase in Met-Sox-P/ADP transition state complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.92 Å

PDB-7tea:
Crystal structure of S. aureus GlnR-DNA complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.35 Å

PDB-7tec:
Structure of the Listeria monocytogenes GlnR-DNA complex to 3.45 Angstrom
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.45 Å

PDB-7ten:
Crystal structure of the Listeria monocytogenes GS-Met-Sox-P- ADP complex to 3.5 Angstrom
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.5 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-P3S:
L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER /

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-GLN:
GLUTAMINE / グルタミン / グルタミン

由来
  • staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
  • listeria monocytogenes (リステリア・モノサイトゲネス)
  • paenibacillus polymyxa (パエニバシラス・ポリミキサ)
  • bacillus subtilis (枯草菌)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードLIGASE (リガーゼ) / glutamate-ammonium ligase / GlnR / GS / feedback inhibition (酵素阻害剤) / transcription coregulator / glnRA / Glutamine synthetase (グルタミンシンテターゼ) / S. aureus / femC / DNA BINDING PROTEIN/DNA / winged-HTH / transcription repressor / DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / listeria (リステリア) / repressor (リプレッサー) / transcription (転写 (生物学)) / LIGASE/INHIBITOR / glutamate ammonium ligase / Met-Sox / transition state (遷移状態) / LIGASE-INHIBITOR complex / BIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / glutamine synthetase repressor dodecamer / glutamine synthetase dodecamer / glutamine synthetase repressor tetradecamer

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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