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タイトルStructural basis for bacterial energy extraction from atmospheric hydrogen.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 615, Issue 7952, Page 541-547, Year 2023
掲載日2023年3月8日
著者Rhys Grinter / Ashleigh Kropp / Hari Venugopal / Moritz Senger / Jack Badley / Princess R Cabotaje / Ruyu Jia / Zehui Duan / Ping Huang / Sven T Stripp / Christopher K Barlow / Matthew Belousoff / Hannah S Shafaat / Gregory M Cook / Ralf B Schittenhelm / Kylie A Vincent / Syma Khalid / Gustav Berggren / Chris Greening /
PubMed 要旨Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and ...Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and drives primary production in extreme environments. Atmospheric H oxidation is attributed to uncharacterized members of the [NiFe] hydrogenase superfamily. However, it remains unresolved how these enzymes overcome the extraordinary catalytic challenge of oxidizing picomolar levels of H amid ambient levels of the catalytic poison O and how the derived electrons are transferred to the respiratory chain. Here we determined the cryo-electron microscopy structure of the Mycobacterium smegmatis hydrogenase Huc and investigated its mechanism. Huc is a highly efficient oxygen-insensitive enzyme that couples oxidation of atmospheric H to the hydrogenation of the respiratory electron carrier menaquinone. Huc uses narrow hydrophobic gas channels to selectively bind atmospheric H at the expense of O, and 3 [3Fe-4S] clusters modulate the properties of the enzyme so that atmospheric H oxidation is energetically feasible. The Huc catalytic subunits form an octameric 833 kDa complex around a membrane-associated stalk, which transports and reduces menaquinone 94 Å from the membrane. These findings provide a mechanistic basis for the biogeochemically and ecologically important process of atmospheric H oxidation, uncover a mode of energy coupling dependent on long-range quinone transport, and pave the way for the development of catalysts that oxidize H in ambient air.
リンクNature / PubMed:36890228 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度1.52 - 8.0 Å
構造データ

26767

7utd

EMDB-26767, PDB-7utd:
The 2.19-angstrom CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis - Complex minus stalk
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.19 Å

26801

7uur

EMDB-26801, PDB-7uur:
The 1.67 Angstrom CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis - catalytic dimer (Huc2S2L)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 1.67 Å

26802

7uus

EMDB-26802, PDB-7uus:
The CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis - Full complex focused refinement of stalk
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

27661

8dqv

EMDB-27661, PDB-8dqv:
The 1.52 angstrom CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis - catalytic dimer (Huc2S2L)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 1.52 Å

化合物

ChemComp-3NI:
NICKEL (III) ION / ニッケル

ChemComp-FCO:
CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-MQ9:
MENAQUINONE-9 / メナキノン

ChemComp-F3S:
FE3-S4 CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター

ChemComp-OH:
HYDROXIDE ION / ヒドロキシド / Hydroxide

ChemComp-VK3:
MENADIONE / メナジオン / メナジオン

ChemComp-HOH:
WATER / 水

ChemComp-O:
OXYGEN ATOM / 水 / 酸素

由来
  • mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
  • mycolicibacterium smegmatis mc2 155 (バクテリア)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / [NiFe] Hydrogenase / Membrane associated / Complex / Quinone Transport / ELECTRON TRANSPORT (電子伝達系) / OXIDOREDUCTASE (EC 1.12.99.6) / [NiFe]-Hydrogenase / Membrane-associated

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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