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Yorodumi- PDB-6f5z: Complex between the Haloferax volcanii Trm112 methyltransferase a... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6f5z | ||||||
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Title | Complex between the Haloferax volcanii Trm112 methyltransferase activator and the Hvo_0019 putative methyltransferase | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / Protein complex / Holoenzyme / methyltransferase / halophile / archaea | ||||||
Function / homology | Function and homology information Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / methyltransferase activity / methylation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Haloferax volcanii (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.35 Å | ||||||
Authors | Graille, M. / van Tran, N. | ||||||
Funding support | France, 1items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2018 Title: Evolutionary insights into Trm112-methyltransferase holoenzymes involved in translation between archaea and eukaryotes. Authors: van Tran, N. / Muller, L. / Ross, R.L. / Lestini, R. / Letoquart, J. / Ulryck, N. / Limbach, P.A. / de Crecy-Lagard, V. / Cianferani, S. / Graille, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6f5z.cif.gz | 132.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6f5z.ent.gz | 106.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6f5z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/6f5z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/6f5z | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 26301.711 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Haloferax volcanii (archaea) Strain: ATCC 29605 / DSM 3757 / JCM 8879 / NBRC 14742 / NCIMB 2012 / VKM B-1768 / DS2 Gene: C498_18333 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: L9UJ72, UniProt: D4GYL4*PLUS #2: Protein | Mass: 6863.661 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Haloferax volcanii (strain ATCC 29605 / DSM 3757 / JCM 8879 / NBRC 14742 / NCIMB 2012 / VKM B-1768 / DS2) (archaea) Strain: ATCC 29605 / DSM 3757 / JCM 8879 / NBRC 14742 / NCIMB 2012 / VKM B-1768 / DS2 Gene: HVO_1131 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: D4GW82 #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1-0.3 M NaCl; 0.1 M Bis-Tris pH 5,5, 20-25% w/v PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 2 / Wavelength: 0.98007 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 9, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98007 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.35→48.19 Å / Num. obs: 128740 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 12.326 % / Biso Wilson estimate: 19.11 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 14.41 / Num. measured all: 1586836 / Scaling rejects: 639 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: SAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.35→48.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU R Cruickshank DPI: 0.054 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.055 / SU Rfree Blow DPI: 0.056 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.055
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Displacement parameters | Biso max: 96.34 Å2 / Biso mean: 23.86 Å2 / Biso min: 11.1 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.19 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.35→48.19 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.35→1.39 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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