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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1354 | |||||||||
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タイトル | Allosteric signaling and a nuclear exit strategy: binding of UL25/UL17 heterodimers to DNA-Filled HSV-1 capsids. | |||||||||
マップデータ | EM Map from HSV-1 C-capsids | |||||||||
試料 |
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生物種 | Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Trus BL / Newcomb WW / Cheng N / Cardone G / Marekov L / Homa FL / Brown JC / Steven AC | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2007 タイトル: Allosteric signaling and a nuclear exit strategy: binding of UL25/UL17 heterodimers to DNA-Filled HSV-1 capsids. 著者: Benes L Trus / William W Newcomb / Naiqian Cheng / Giovanni Cardone / Lyuben Marekov / Fred L Homa / Jay C Brown / Alasdair C Steven / 要旨: UL25 and UL17 are two essential minor capsid proteins of HSV-1, implicated in DNA packaging and capsid maturation. We used cryo-electron microscopy to examine their binding to capsids, whose ...UL25 and UL17 are two essential minor capsid proteins of HSV-1, implicated in DNA packaging and capsid maturation. We used cryo-electron microscopy to examine their binding to capsids, whose architecture observes T = 16 icosahedral geometry. C-capsids (mature DNA-filled capsids) have an elongated two-domain molecule present at a unique, vertex-adjacent site that is not seen at other quasiequivalent sites or on unfilled capsids. Using SDS-PAGE and mass spectrometry to analyze wild-type capsids, UL25 null capsids, and denaturant-extracted capsids, we conclude that (1) the C-capsid-specific component is a heterodimer of UL25 and UL17, and (2) capsids have additional populations of UL25 and UL17 that are invisible in reconstructions because of sparsity and/or disorder. We infer that binding of the ordered population reflects structural changes induced on the outer surface as pressure builds up inside the capsid during DNA packaging. Its binding may signal that the C-capsid is ready to exit the nucleus. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1354.map.gz | 113.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1354-v30.xml emd-1354.xml | 9.4 KB 9.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1354.gif | 26.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1354 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1354 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1354.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 173.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | EM Map from HSV-1 C-capsids | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.68 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : HSV-1 C-capsids
全体 | 名称: HSV-1 C-capsids |
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要素 |
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-超分子 #1000: HSV-1 C-capsids
超分子 | 名称: HSV-1 C-capsids / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Human herpesvirus 1
超分子 | 名称: Human herpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HSV-1 / NCBI-ID: 10298 / 生物種: Human herpesvirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HSV-1 |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: HSV-1 capsid / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 16 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.25 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 0.01 M Tris-HCl, 0.5 M NaCl, 1 mM EDTA, pH 7.5 (This is the buffer we call TNE.) |
グリッド | 詳細: none |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 20 % / チャンバー内温度: 93.15 K / 装置: LEICA KF80 詳細: Vitrification instrument: Reichert-Jung KF80. Vitrification carried out in nitrogen atmosphere 手法: 4 microliter sample dropped onto grid, blotted on one side for 1.5 seconds |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG/ST |
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電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 1.05 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
温度 | 最低: 88.15 K / 最高: 98.15 K / 平均: 93.15 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: 300000 |
日付 | 2006年3月5日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 3.68 µm / 実像数: 1828 / 平均電子線量: 12 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle, phase reversal |
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最終 2次元分類 | クラス数: 1 |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PFT2, EM3DR2 / 使用した粒子像数: 1286 |