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- PDB-8x34: ProteinMY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x34
タイトルProteinMY
要素Kelch-like ECH-associated protein 1
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / Kelch / KEAP1 / NRF2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / 封入体 / cellular response to interleukin-4 / regulation of autophagy / マイクロフィラメント / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity ...regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / 封入体 / cellular response to interleukin-4 / regulation of autophagy / マイクロフィラメント / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / disordered domain specific binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to oxidative stress / Neddylation / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / protein ubiquitination / Ub-specific processing proteases / 小胞体 / 核質 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Kelch-type beta propeller ...Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Kelch-like ECH-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yilmaz, M. / Gul, M. / Tavli, S. / Okuducu, C. / Gul, B. / DeMirci, H.
資金援助 トルコ, 1件
組織認可番号
Other government トルコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human KEAP1 Kelch domain at ambient temperature
著者: Yilmaz, M. / Gul, M. / Tavli, S. / Okuducu, C. / Gul, B. / DeMirci, H.
履歴
登録2023年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like ECH-associated protein 1
B: Kelch-like ECH-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7142
ポリマ-62,7142
非ポリマー00
1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.644, 75.825, 218.656
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like ECH-associated protein 1


分子量: 31357.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KEAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14145
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 4.0 M Ammonium acetate, 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→31.15 Å / Num. obs: 24347 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 49.3 % / Rmerge(I) obs: 0.904 / Net I/σ(I): 2.07
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.992 / Num. unique obs: 3125 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
CrysalisProデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→31.15 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 41.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3285 2015 8.28 %
Rwork0.2891 --
obs0.2923 24347 76.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→31.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4362 0 0 84 4446
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.691
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.221650
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005806
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.870.4299230.361223X-RAY DIFFRACTION
2.91-2.950.4105190.3884227X-RAY DIFFRACTION22
2.95-3.030.4521730.3947870X-RAY DIFFRACTION42
3.03-3.130.4285750.3832788X-RAY DIFFRACTION39
3.13-3.240.39141510.37491588X-RAY DIFFRACTION77
3.24-3.370.37011681878X-RAY DIFFRACTION91
3.37-3.530.37391740.36121978X-RAY DIFFRACTION96
3.53-3.710.35441792049X-RAY DIFFRACTION100
3.71-3.940.37651910.342087X-RAY DIFFRACTION100
3.94-4.250.35181850.28412076X-RAY DIFFRACTION100
4.25-4.670.2831870.22812101X-RAY DIFFRACTION100
4.68-5.350.26621930.2222098X-RAY DIFFRACTION100
5.35-6.730.3261960.29292138X-RAY DIFFRACTION100
6.73-100.3262010.27822231X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.5841 Å / Origin y: 4.1253 Å / Origin z: 27.62 Å
111213212223313233
T0.3631 Å20.0333 Å20.1026 Å2-0.3781 Å2-0.0081 Å2--0.3691 Å2
L0.5421 °20.2006 °2-0.2738 °2-0.913 °2-0.7452 °2--1.3915 °2
S0.0995 Å °0.1895 Å °0.058 Å °0.0968 Å °0.0499 Å °0.1702 Å °0.1533 Å °0.0478 Å °-0.1763 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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