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- PDB-8teq: Tropomyosin-receptor kinase fused gene protein (TRK-fused gene pr... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 8teq
タイトルTropomyosin-receptor kinase fused gene protein (TRK-fused gene protein; TFG) Low Complexity Domain (residues 237-327) G269V mutant, amyloid fiber
要素TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid (アミロイド) / mutation (突然変異) / Charcot-Marie-Tooth disease (シャルコー・マリー・トゥース病) / Hereditary motor and sensory neuropathy with proximal dominant involvement
機能・相同性
機能・相同性情報


COPII vesicle coating / COPII-mediated vesicle transport / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum exit site / 生物発光 / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / identical protein binding ...COPII vesicle coating / COPII-mediated vesicle transport / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum exit site / 生物発光 / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein TFG / TFG, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Protein TFG
類似検索 - 構成要素
生物種Purpureocillium lilacinum (菌類)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Rosenberg, G.M. / Sawaya, M.R. / Boyer, D.R. / Ge, P. / Abskharon, R. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01AG048120 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01AG07895 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorU24 GM129541 米国
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2023
タイトル: Fibril structures of TFG protein mutants validate the identification of TFG as a disease-related amyloid protein by the IMPAcT method.
著者: Gregory M Rosenberg / Romany Abskharon / David R Boyer / Peng Ge / Michael R Sawaya / David S Eisenberg /
要旨: We previously presented a bioinformatic method for identifying diseases that arise from a mutation in a protein's low-complexity domain that drives the protein into pathogenic amyloid fibrils. One ...We previously presented a bioinformatic method for identifying diseases that arise from a mutation in a protein's low-complexity domain that drives the protein into pathogenic amyloid fibrils. One protein so identified was the tropomyosin-receptor kinase-fused gene protein (TRK-fused gene protein or TFG). Mutations in TFG are associated with degenerative neurological conditions. Here, we present experimental evidence that confirms our prediction that these conditions are amyloid-related. We find that the low-complexity domain of TFG containing the disease-related mutations G269V or P285L forms amyloid fibrils, and we determine their structures using cryo-electron microscopy (cryo-EM). These structures are unmistakably amyloid in nature and confirm the propensity of the mutant TFG low-complexity domain to form amyloid fibrils. Also, despite resulting from a pathogenic mutation, the fibril structures bear some similarities to other amyloid structures that are thought to be nonpathogenic and even functional, but there are other factors that support these structures' relevance to disease, including an increased propensity to form amyloid compared with the wild-type sequence, structure-stabilizing influence from the mutant residues themselves, and double-protofilament amyloid cores. Our findings elucidate two potentially disease-relevant structures of a previously unknown amyloid and also show how the structural features of pathogenic amyloid fibrils may not conform to the features commonly associated with pathogenicity.
履歴
登録2023年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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登録構造単位
A: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
B: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
C: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
D: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
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F: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
G: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
H: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
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0: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
1: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
2: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant
3: TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,214,72430
ポリマ－1,214,72430
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
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24given(0.799761162889, -0.600318317507, 3.67233466988E-8), (0.600318317507, 0.799761162889, 1.27728725125E-7), (-1.06047799826E-7, -8.01067760371E-8, 1)148.71152047, -74.3188019911, -59.1839665365
25given(0.99856085232, -0.0536304411106, -3.33851480578E-7), (0.0536304411103, 0.99856085232, -8.92054679315E-7), (3.81212304941E-7, 8.72866278725E-7, 1)10.2299032976, -9.69482305344, -4.93222037698
26given(0.766413852869, -0.642347107202, 3.74610205238E-8), (0.642347107201, 0.766413852869, -4.01489515771E-7), (2.29184983955E-7, 3.31770104835E-7, 1)162.71334634, -75.931314469, -64.1161042056
27given(0.930284131816, -0.366839793494, -3.33300238112E-7), (0.366839793494, 0.930284131815, 1.30933199971E-6), (-1.70251157744E-7, -1.34031857313E-6, 0.999999999999)81.0946558842, -55.1940634736, -34.5237436754
28given(0.730859856535, -0.682527559961, 4.8436706712E-7), (0.682527559961, 0.730859856534, -1.0049440867E-6), (3.31897590207E-7, 1.06506716348E-6, 0.999999999999)176.781675385, -76.7906309567, -69.0482488175

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要素

#1: タンパク質 ...
TRK-fused gene protein Low Complexity Domain G269V mutant / TRK-fused gene protein / TFG


分子量: 40490.789 Da / 分子数: 30 / 変異: G269V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Purpureocillium lilacinum (菌類), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: PCL_01928, TFG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2U3DNX3, UniProt: Q92734

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: amyloid fibril of protein TFG G269V / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: 8 seconds, blot force 0

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 15192

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2crYOLO粒子像選択
5CTFFINDCTF補正
8Cootモデルフィッティング
12RELION分類
13RELION３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -3.07 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.93 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31643 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 44.55 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 44.55 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00296900
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53949360
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0404855
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00711320
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.77542640
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.36882078185E-13
ens_1d_3CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.46192684438E-13
ens_1d_4CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.6684096621E-14
ens_1d_5CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.1696643889E-13
ens_1d_6CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.97856468962E-13
ens_1d_7CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.3725773756E-14
ens_1d_8CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.10216646615E-13
ens_1d_9CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.62818933122E-13
ens_1d_10CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.7952545498E-14
ens_1d_11CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.22232393965E-13
ens_1d_12CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.00417768201E-13
ens_1d_13CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.1558286872E-13
ens_1d_14CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.74547484426E-13
ens_1d_15CA2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.43188323694E-13
ens_2d_2BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.5554943306E-14
ens_2d_3BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.5712952423E-14
ens_2d_4BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.36277640238E-13
ens_2d_5BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.52076947004E-13
ens_2d_6BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.74598389161E-13
ens_2d_7BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.7987963906E-14
ens_2d_8BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.9568918113E-12
ens_2d_9BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.38354716771E-13
ens_2d_10BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.03424199549E-13
ens_2d_11BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.43088478842E-13
ens_2d_12BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.34965008481E-13
ens_2d_13BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.29374607167E-13
ens_2d_14BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.8178748191E-14
ens_2d_15BA1ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.8287222519E-14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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