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- PDB-8b3q: CryoEM structure of the central filamentous region of the f1 fila... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b3q
タイトルCryoEM structure of the central filamentous region of the f1 filamentous bacteriophage, consisting of the major capsid protein pVIII
要素Capsid protein G8Pカプシド
キーワードVIRUS (ウイルス) / Viral proteins (ウイルスタンパク質) / capsid (カプシド)
機能・相同性Phage major coat protein, Gp8 / Bacteriophage M13, G8P, capsid domain superfamily / Capsid protein G8P / helical viral capsid / host cell membrane / 生体膜 / Capsid protein G8P
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage f1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Conners, R. / McLaren, M. / Gold, V.A.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust210363/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-electron microscopy of the f1 filamentous phage reveals insights into viral infection and assembly.
著者: Rebecca Conners / Rayén Ignacia León-Quezada / Mathew McLaren / Nicholas J Bennett / Bertram Daum / Jasna Rakonjac / Vicki A M Gold /
要旨: Phages are viruses that infect bacteria and dominate every ecosystem on our planet. As well as impacting microbial ecology, physiology and evolution, phages are exploited as tools in molecular ...Phages are viruses that infect bacteria and dominate every ecosystem on our planet. As well as impacting microbial ecology, physiology and evolution, phages are exploited as tools in molecular biology and biotechnology. This is particularly true for the Ff (f1, fd or M13) phages, which represent a widely distributed group of filamentous viruses. Over nearly five decades, Ffs have seen an extraordinary range of applications, yet the complete structure of the phage capsid and consequently the mechanisms of infection and assembly remain largely mysterious. In this work, we use cryo-electron microscopy and a highly efficient system for production of short Ff-derived nanorods to determine a structure of a filamentous virus including the tips. We show that structure combined with mutagenesis can identify phage domains that are important in bacterial attack and for release of new progeny, allowing new models to be proposed for the phage lifecycle.
履歴
登録2022年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Capsid protein G8P
BBB: Capsid protein G8P
CCC: Capsid protein G8P
DDD: Capsid protein G8P
EEE: Capsid protein G8P
AaA: Capsid protein G8P
BaB: Capsid protein G8P
CaC: Capsid protein G8P
DaD: Capsid protein G8P
EaE: Capsid protein G8P
AbA: Capsid protein G8P
BbB: Capsid protein G8P
CbC: Capsid protein G8P
DbD: Capsid protein G8P
EbE: Capsid protein G8P
AcA: Capsid protein G8P
BcB: Capsid protein G8P
CcC: Capsid protein G8P
DcD: Capsid protein G8P
EcE: Capsid protein G8P
AdA: Capsid protein G8P
BdB: Capsid protein G8P
CdC: Capsid protein G8P
DdD: Capsid protein G8P
EdE: Capsid protein G8P
AeA: Capsid protein G8P
BeB: Capsid protein G8P
CeC: Capsid protein G8P
DeD: Capsid protein G8P
EeE: Capsid protein G8P
AfA: Capsid protein G8P
BfB: Capsid protein G8P
CfC: Capsid protein G8P
DfD: Capsid protein G8P
EfE: Capsid protein G8P
AgA: Capsid protein G8P
BgB: Capsid protein G8P
CgC: Capsid protein G8P
DgD: Capsid protein G8P
EgE: Capsid protein G8P
AhA: Capsid protein G8P
BhB: Capsid protein G8P
ChC: Capsid protein G8P
DhD: Capsid protein G8P
EhE: Capsid protein G8P
AiA: Capsid protein G8P
BiB: Capsid protein G8P
CiC: Capsid protein G8P
DiD: Capsid protein G8P
EiE: Capsid protein G8P
AjA: Capsid protein G8P
BjB: Capsid protein G8P
CjC: Capsid protein G8P
DjD: Capsid protein G8P
EjE: Capsid protein G8P
AkA: Capsid protein G8P
BkB: Capsid protein G8P
CkC: Capsid protein G8P
DkD: Capsid protein G8P
EkE: Capsid protein G8P
AlA: Capsid protein G8P
BlB: Capsid protein G8P
ClC: Capsid protein G8P
DlD: Capsid protein G8P
ElE: Capsid protein G8P
AmA: Capsid protein G8P
BmB: Capsid protein G8P
CmC: Capsid protein G8P
DmD: Capsid protein G8P
EmE: Capsid protein G8P
AnA: Capsid protein G8P
BnB: Capsid protein G8P
CnC: Capsid protein G8P
DnD: Capsid protein G8P
EnE: Capsid protein G8P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)390,90275
ポリマ－390,90275
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area194350 Å2
ΔGint-2399 kcal/mol
Surface area129930 Å2

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ...
Capsid protein G8P / カプシド / Coat protein B / Gene 8 protein / G8P / Major coat protein


分子量: 5212.021 Da / 分子数: 75 / 変異: Y44M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage f1 (ファージ)
遺伝子: VIII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69540

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Enterobacteria phage f1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage f1 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Escherichia coli / 株: F+ strains
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Wait time 5 sec., drain time 0 sec., blot force 0, blot time 4 sec.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0253 / 分類: 精密化 / Contact author: Garib N. Murshudov / Contact author email: garib[at]mrc-lmb.cam.ac.uk / 日付: 2019年6月20日
解説: (un)restrained refinement or idealisation of macromolecular structures
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4WarpCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9REFMACモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 37.437 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.599 Å / らせん対称軸の対称性: C5
3次元再構成解像度: 2.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1139813 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER
精密化解像度: 2.58→295.122 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / WRfactor Rwork: 0.27 / SU B: 7.546 / SU ML: 0.139 / Average fsc overall: 0.7174 / Average fsc work: 0.7174 / ESU R: 0.31 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rwork0.2695 226384 -
all0.27 --
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 109.298 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.061 Å20.013 Å20.005 Å2
2---0.077 Å2-0.018 Å2
3---0.138 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01225535
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.5091.6234460
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg3.26453320
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg29.09824.351655
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg18.16154440
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1050.23695
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0080.0218190
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.2630.219592
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.3150.237864
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.2970.2426
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it7.9610.02613505
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it11.76414.90616750
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it15.05811.45612030
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it20.70416.66517710
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it26.798192.768103444
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: 0 / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
2.58-2.6470.943170690.943170690.1390.943
2.647-2.720.964161610.964161610.2030.964
2.72-2.7980.985157850.985157850.3360.985
2.798-2.8851.06153631.06153630.4191.06
2.885-2.9790.85150350.85150350.4990.85
2.979-3.0840.624143420.624143420.7490.624
3.084-3.20.411140030.411140030.8520.411
3.2-3.3310.298134040.298134040.920.298
3.331-3.4790.218129580.218129580.9550.218
3.479-3.6490.175121960.175121960.970.175
3.649-3.8460.164117720.164117720.9840.164
3.846-4.0790.188109800.188109800.9850.188
4.079-4.3610.197104570.197104570.9870.197
4.361-4.710.19696910.19696910.9820.196
4.71-5.1590.18288610.18288610.9810.182
5.159-5.7680.19680360.19680360.9730.196
5.768-6.660.21871290.21871290.960.218
6.66-8.1560.26559600.26559600.9520.265
8.156-11.530.19946490.19946490.9820.199
11.53-295.1220.4425330.4425330.9780.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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