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万見
- PDB-8b3p: CryoEM structure of the round tip (proteins pVII/pVIII/pIX) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b3p
タイトルCryoEM structure of the round tip (proteins pVII/pVIII/pIX) from the f1 filamentous bacteriophage
要素
  • Capsid protein G8Pカプシド
  • Tail virion protein G7P
  • Tail virion protein G9P
キーワードVIRUS (ウイルス) / Viral proteins (ウイルスタンパク質) / assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


helical viral capsid / host cell membrane / virion component / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Tail virion protein G7P / Tail virion protein G7P / Phage major coat protein, Gp8 / Bacteriophage M13, G8P, capsid domain superfamily / Capsid protein G8P
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail virion protein G7P / Tail virion protein G9P / Capsid protein G8P
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage f1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Conners, R. / McLaren, M. / Gold, V.A.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust210363/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-electron microscopy of the f1 filamentous phage reveals insights into viral infection and assembly.
著者: Rebecca Conners / Rayén Ignacia León-Quezada / Mathew McLaren / Nicholas J Bennett / Bertram Daum / Jasna Rakonjac / Vicki A M Gold /
要旨: Phages are viruses that infect bacteria and dominate every ecosystem on our planet. As well as impacting microbial ecology, physiology and evolution, phages are exploited as tools in molecular ...Phages are viruses that infect bacteria and dominate every ecosystem on our planet. As well as impacting microbial ecology, physiology and evolution, phages are exploited as tools in molecular biology and biotechnology. This is particularly true for the Ff (f1, fd or M13) phages, which represent a widely distributed group of filamentous viruses. Over nearly five decades, Ffs have seen an extraordinary range of applications, yet the complete structure of the phage capsid and consequently the mechanisms of infection and assembly remain largely mysterious. In this work, we use cryo-electron microscopy and a highly efficient system for production of short Ff-derived nanorods to determine a structure of a filamentous virus including the tips. We show that structure combined with mutagenesis can identify phage domains that are important in bacterial attack and for release of new progeny, allowing new models to be proposed for the phage lifecycle.
履歴
登録2022年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Tail virion protein G7P
FFF: Tail virion protein G9P
KKK: Capsid protein G8P
PPP: Capsid protein G8P
UUU: Capsid protein G8P
ZZZ: Capsid protein G8P
eee: Capsid protein G8P
jjj: Capsid protein G8P
ooo: Capsid protein G8P
ttt: Capsid protein G8P
yyy: Capsid protein G8P
BBB: Tail virion protein G7P
GGG: Tail virion protein G9P
LLL: Capsid protein G8P
QQQ: Capsid protein G8P
VVV: Capsid protein G8P
aaa: Capsid protein G8P
fff: Capsid protein G8P
kkk: Capsid protein G8P
ppp: Capsid protein G8P
uuu: Capsid protein G8P
222: Capsid protein G8P
CCC: Tail virion protein G7P
HHH: Tail virion protein G9P
MMM: Capsid protein G8P
RRR: Capsid protein G8P
WWW: Capsid protein G8P
bbb: Capsid protein G8P
ggg: Capsid protein G8P
lll: Capsid protein G8P
qqq: Capsid protein G8P
vvv: Capsid protein G8P
111: Capsid protein G8P
DDD: Tail virion protein G7P
III: Tail virion protein G9P
NNN: Capsid protein G8P
SSS: Capsid protein G8P
XXX: Capsid protein G8P
ccc: Capsid protein G8P
hhh: Capsid protein G8P
mmm: Capsid protein G8P
rrr: Capsid protein G8P
www: Capsid protein G8P
zzz: Capsid protein G8P
EEE: Tail virion protein G7P
JJJ: Tail virion protein G9P
OOO: Capsid protein G8P
TTT: Capsid protein G8P
YYY: Capsid protein G8P
ddd: Capsid protein G8P
iii: Capsid protein G8P
nnn: Capsid protein G8P
sss: Capsid protein G8P
xxx: Capsid protein G8P
333: Capsid protein G8P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,83355
ポリマ－270,83355
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Tail virion protein G7P / Coat protein C / polypeptide I / Gene 7 protein / G7P


分子量: 3603.215 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage f1 (ファージ)
遺伝子: VII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69534
#2: タンパク質・ペプチド
Tail virion protein G9P / Coat protein C / polypeptide II / G9P


分子量: 3655.270 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage f1 (ファージ)
遺伝子: IX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69537
#3: タンパク質・ペプチド ...
Capsid protein G8P / カプシド / Coat protein B / Gene 8 protein / G8P / Major coat protein


分子量: 5212.021 Da / 分子数: 45 / Mutation: Y44M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage f1 (ファージ)
遺伝子: VIII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69540

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Enterobacteria phage f1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage f1 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Escherichia coli / 株: F+ strains
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Wait time 5 sec., drain time 0 sec., blot force 0, blot time 4 sec.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0253 / 分類: 精密化 / Contact author: Garib N. Murshudov / Contact author email: garib[at]mrc-lmb.cam.ac.uk / 日付: 2019年6月20日
解説: (un)restrained refinement or idealisation of macromolecular structures
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4WarpCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9REFMACモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 255372 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER
精密化解像度: 2.81→222.442 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / WRfactor Rwork: 0.289 / SU B: 12.907 / SU ML: 0.226 / Average fsc overall: 0.7375 / Average fsc work: 0.7375 / ESU R: 0.447 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rwork0.2885 128336 -
all0.289 --
Rfree--0 %
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 104.571 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.127 Å2-0.043 Å20.012 Å2
2--0.194 Å20.065 Å2
3----0.321 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0040.01217930
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.0971.61524185
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg3.61852315
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg36.70623.529510
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg18.538153095
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg19.1031515
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1080.22575
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.0212710
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.2130.213466
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.2920.225896
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.2830.270
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.029.8869425
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it7.05714.74411685
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it6.62910.8668505
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it10.74715.93312500
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it17.638185.5568612
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: 0 / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
2.81-2.8831.14594981.14594980.1091.145
2.883-2.9621.02692311.02692310.2061.026
2.962-3.0481.04390461.04390460.3821.043
3.048-3.1420.8587160.8587160.5250.85
3.142-3.2450.66384620.66384620.6870.663
3.245-3.3580.44582020.44582020.8240.445
3.358-3.4850.30579160.30579160.8940.305
3.485-3.6270.26475900.26475900.920.264
3.627-3.7890.24673050.24673050.940.246
3.789-3.9740.23369950.23369950.9540.233
3.974-4.1880.25165960.25165960.9580.251
4.188-4.4420.24963270.24963270.9640.249
4.442-4.7490.26558340.26558340.9630.265
4.749-5.1290.23455110.23455110.9650.234
5.129-5.6190.23650510.23650510.9580.236
5.619-6.2810.24245690.24245690.9470.242
6.281-7.2520.29540170.29540170.9330.295
7.252-8.880.27134110.27134110.9580.271
8.88-12.5480.20726260.20726260.9750.207
12.548-222.4420.28414330.28414330.9840.284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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