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万見
- PDB-8ard: Myosin VI proximal tail domain, dimeric -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ard
タイトルMyosin VI proximal tail domain, dimeric
要素Unconventional myosin-VI
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / dimer / myosin VI (ミオシン) / myo6
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOBTB1 GTPase cycle / presynaptic endocytic zone / RHOU GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / Gap junction degradation / cochlear hair cell ribbon synapse / regulation of secretion / Trafficking of AMPA receptors / cellular response to electrical stimulus / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization ...RHOBTB1 GTPase cycle / presynaptic endocytic zone / RHOU GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / Gap junction degradation / cochlear hair cell ribbon synapse / regulation of secretion / Trafficking of AMPA receptors / cellular response to electrical stimulus / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / inner ear auditory receptor cell differentiation / postsynaptic actin cytoskeleton / clathrin-coated endocytic vesicle / vesicle membrane / vesicle transport along actin filament / glutamate secretion / myosin complex / inner ear morphogenesis / dendrite development / filamentous actin / inner ear development / 微絨毛 / cytoskeletal motor activity / 刷子縁 / endocytic vesicle / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / protein targeting / クラスリン / synapse assembly / ruffle / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / locomotory behavior / filopodium / actin filament organization / sensory perception of sound / regulation of synaptic plasticity / Schaffer collateral - CA1 synapse / ruffle membrane / エンドサイトーシス / actin filament binding / マイクロフィラメント / apical part of cell / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / 核膜 / postsynaptic density / calmodulin binding / response to xenobiotic stimulus / 神経繊維 / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / シナプス / glutamatergic synapse / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / protein-containing complex / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. ...Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin-VI
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.219 Å
データ登録者Kikuti, C.M. / Sirkia, H. / Houdusse, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-CE11-0029-01 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: How myosin VI traps its off-state, is activated and dimerizes.
著者: Canon, L. / Kikuti, C. / Planelles-Herrero, V.J. / Lin, T. / Mayeux, F. / Sirkia, H. / Lee, Y.I. / Heidsieck, L. / Velikovsky, L. / David, A. / Liu, X. / Moussaoui, D. / Forest, E. / Hook, P. ...著者: Canon, L. / Kikuti, C. / Planelles-Herrero, V.J. / Lin, T. / Mayeux, F. / Sirkia, H. / Lee, Y.I. / Heidsieck, L. / Velikovsky, L. / David, A. / Liu, X. / Moussaoui, D. / Forest, E. / Hook, P. / Petersen, K.J. / Morgan, T.E. / Di Cicco, A. / Sires-Campos, J. / Derivery, E. / Levy, D. / Delevoye, C. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A.
履歴
登録2022年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2451
ポリマ－8,2451
非ポリマー00
水905
1
A: Unconventional myosin-VI

A: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4892
ポリマ－16,4892
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
Buried area2150 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area10530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.387, 29.387, 295.649
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-VI / / Unconventional myosin-6


分子量: 8244.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: E9Q3L1
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.1 % / 解説: thin rods
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 27% PEG 4000, 10 mM MgCl2, 0.2 M imidazole-malate, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.219→49.27 Å / Num. obs: 2977 / % possible obs: 66.9 % / Observed criterion σ(I): 1.2 / 冗長度: 18.2 % / Biso Wilson estimate: 39.2 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.168 / Rrim(I) all: 0.174 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.219→2.458 Å / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 2.414 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 199 / CC1/2: 0.598 / Rrim(I) all: 2.506 / % possible all: 55.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (8-JUN-2022)精密化
XDS20180409データ削減
STARANISO1.10.15データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 30x Ser helix

解像度: 2.219→49.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.895 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.899 / SU Rfree Blow DPI: 0.384
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3381 301 -RANDOM
Rwork0.3227 ---
obs0.3243 2977 66.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.6589 Å20 Å20 Å2
2--3.6589 Å20 Å2
3----7.3178 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.63 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.219→49.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数512 0 0 5 517
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081046HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.971904HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d348SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes159HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it512HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion69SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact891SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.58
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.46 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3562 23 -
Rwork0.3662 --
obs0.3649 199 17.57 %
精密化 TLSOrigin x: -8.4193 Å / Origin y: 12.577 Å / Origin z: 8.0757 Å
111213212223313233
T0.3322 Å20.0625 Å2-0.1003 Å2--0.1552 Å20.0064 Å2---0.1929 Å2
L1.4077 °20.2596 °21.0147 °2-0.4637 °2-5.23 °2--16.6309 °2
S-0.2217 Å °0.1845 Å °-0.9746 Å °0.1845 Å °-0.3542 Å °-0.2437 Å °-0.9746 Å °-0.2437 Å °0.576 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A876 - 937
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1001 - 1005

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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