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- PDB-7x3w: Cryo-EM structure of ISW1-N1 nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x3w
タイトルCryo-EM structure of ISW1-N1 nucleosome
要素
  • (DNA (146-MER)) x 2
  • Histone H2AヒストンH2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
  • ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion ...Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / nucleosome binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / response to heat / transcription cis-regulatory region binding / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / ヒストンH3 / Histone H2B 1.1 / ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 / ヒストンH4 / ヒストンH2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Lifei, L. / Kangjing, C. / Chen, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of the ISW1a complex bound to the dinucleosome.
著者: Lifei Li / Kangjing Chen / Youyang Sia / Pengjing Hu / Youpi Ye / Zhucheng Chen /
要旨: Nucleosomes are basic repeating units of chromatin and form regularly spaced arrays in cells. Chromatin remodelers alter the positions of nucleosomes and are vital in regulating chromatin ...Nucleosomes are basic repeating units of chromatin and form regularly spaced arrays in cells. Chromatin remodelers alter the positions of nucleosomes and are vital in regulating chromatin organization and gene expression. Here we report the cryo-EM structure of chromatin remodeler ISW1a complex from Saccharomyces cerevisiae bound to the dinucleosome. Each subunit of the complex recognizes a different nucleosome. The motor subunit binds to the mobile nucleosome and recognizes the acidic patch through two arginine residues, while the DNA-binding module interacts with the entry DNA at the nucleosome edge. This nucleosome-binding mode provides the structural basis for linker DNA sensing of the motor. Notably, the Ioc3 subunit recognizes the disk face of the adjacent nucleosome through interacting with the H4 tail, the acidic patch and the nucleosomal DNA, which plays a role in the spacing activity in vitro and in nucleosome organization and cell fitness in vivo. Together, these findings support the nucleosome spacing activity of ISW1a and add a new mode of nucleosome remodeling in the context of a chromatin environment.
履歴
登録2022年3月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)
K: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)324,04814
ポリマ－323,53111
非ポリマー5183
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A / ヒストンH2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: h2ac14.L, h2ac14, hist1h2aj / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13965.265 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1


分子量: 123301.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: ISW1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38144, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45154.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45265.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 3種, 3分子

#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1IOC3-N2 nucleosomeCOMPLEX#1-#70MULTIPLE SOURCES
2N2 nucleosomeCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3DNAデオキシリボ核酸COMPLEX#5-#61SYNTHETIC
4IOC3COMPLEX#71RECOMBINANT
分子量値: 392 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
22Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)559292
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
210 mMtrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69755 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01117019
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.76924250
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d31.1844338
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0482753
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042063

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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