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- PDB-7vmb: Crystal structure of IQSEC1-IQ motif, Sec7PH tandem in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vmb
タイトルCrystal structure of IQSEC1-IQ motif, Sec7PH tandem in complex with calmodulin
要素
  • (IQ motif and SEC7 domain-containing protein 1) x 2
  • Calmodulin-1カルモジュリン
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Complex / GEF activity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ARF protein signal transduction / positive regulation of keratinocyte migration / dendritic spine development / positive regulation of focal adhesion disassembly / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...regulation of ARF protein signal transduction / positive regulation of keratinocyte migration / dendritic spine development / positive regulation of focal adhesion disassembly / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / 長期増強 / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Stimuli-sensing channels / 紡錘体 / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / RAS processing / calcium-dependent protein binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / シナプス小胞 / Platelet degranulation / 髄鞘
類似検索 - 分子機能
IQ motif and SEC7 domain-containing protein, PH domain / PH domain / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site ...IQ motif and SEC7 domain-containing protein, PH domain / PH domain / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / IQ motif and SEC7 domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99777371992 Å
データ登録者Yang, W. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC) 香港
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2023
タイトル: Ca2+-induced release of IQSEC2/BRAG1 autoinhibition under physiological and pathological conditions.
著者: Bai, G. / Li, H. / Qin, P. / Guo, Y. / Yang, W. / Lian, Y. / Ye, F. / Chen, J. / Wu, M. / Huang, R. / Li, J. / Lu, Y. / Zhang, M.
履歴
登録2021年10月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IQ motif and SEC7 domain-containing protein 1
B: IQ motif and SEC7 domain-containing protein 1
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4006
ポリマ－69,1243
非ポリマー2763
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6340 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area26860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.010, 81.436, 124.762
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 IQ motif and SEC7 domain-containing protein 1 / ADP-ribosylation factors guanine nucleotide-exchange protein 100 / ADP-ribosylation factors guanine ...ADP-ribosylation factors guanine nucleotide-exchange protein 100 / ADP-ribosylation factors guanine nucleotide-exchange protein 2 / Brefeldin-resistant Arf-GEF 2 protein / BRAG2


分子量: 43256.031 Da / 分子数: 1 / 断片: SEC7 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IQSEC1, ARFGEP100, BRAG2, KIAA0763 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6DN90
#2: タンパク質 IQ motif and SEC7 domain-containing protein 1 / ADP-ribosylation factors guanine nucleotide-exchange protein 100 / ADP-ribosylation factors guanine ...ADP-ribosylation factors guanine nucleotide-exchange protein 100 / ADP-ribosylation factors guanine nucleotide-exchange protein 2 / Brefeldin-resistant Arf-GEF 2 protein / BRAG2


分子量: 8716.847 Da / 分子数: 1 / 断片: IQ motif / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IQSEC1, ARFGEP100, BRAG2, KIAA0763 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6DN90
#3: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 17150.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.05 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 4% w/v Polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 46959 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 28.450133922 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 27.36
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 10.3 % / Num. unique obs: 2345 / CC1/2: 0.94 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4C0A

4c0a


解像度: 1.99777371992→49.5215947181 Å / SU ML: 0.188309187815 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33788165874 / 位相誤差: 24.1960452601
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252312224672 2357 5.0664201883 %
Rwork0.19780022887 44165 -
obs0.200412394071 46522 98.8735866701 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.3984455212 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99777371992→49.5215947181 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4144 0 18 268 4430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007223088678864246
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7775997808295714
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054826271941628
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00548665929168757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.28051489093423
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9978-2.03860.2653291321591500.2205233917522534X-RAY DIFFRACTION97.4228675136
2.0386-2.08290.2457939231661360.211542769342573X-RAY DIFFRACTION99.963099631
2.0829-2.13130.2827918710651240.2125462484882585X-RAY DIFFRACTION99.7422680412
2.1313-2.18460.2284769293141480.2133437666542570X-RAY DIFFRACTION99.2332968237
2.1846-2.24370.3380045599771310.2627364941032566X-RAY DIFFRACTION98.2155863074
2.2437-2.30970.3450492128861240.2798836783732269X-RAY DIFFRACTION87.719941349
2.3097-2.38430.2519690476671300.2099826942672598X-RAY DIFFRACTION100
2.3843-2.46950.2701099222241490.2113485075452591X-RAY DIFFRACTION100
2.4695-2.56840.2406678114991480.2055905300952610X-RAY DIFFRACTION99.9275362319
2.5684-2.68520.2603763487781480.2026967347832588X-RAY DIFFRACTION100
2.6852-2.82680.2468903639251520.2033794811512595X-RAY DIFFRACTION99.6734397678
2.8268-3.00390.2585003879861250.2032830401432630X-RAY DIFFRACTION100
3.0039-3.23580.271360636481470.2053327160832621X-RAY DIFFRACTION99.9277978339
3.2358-3.56130.219163847151550.1928394550822649X-RAY DIFFRACTION100
3.5613-4.07640.2534972642621340.174278096512660X-RAY DIFFRACTION99.7857142857
4.0764-5.1350.2383786365061360.1647199812462697X-RAY DIFFRACTION99.9294532628
5.135-100.237929759991200.1987519373692829X-RAY DIFFRACTION99.3598382749

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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