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- PDB-7uww: Sas6 with alpha-cyclodextrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uww
タイトルSas6 with alpha-cyclodextrin
要素Starch Adherence System protein 6 (Sas6)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / CBM74 / CBM26 / carbohydrate-binding module / starch-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
類似検索 - 分子機能
Starch-binding module 26 / Starch-binding module 26 / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / Dockerin type I repeat
類似検索 - 構成要素
生物種Ruminococcus bromii L2-63 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Photenhauer, A.L. / Koropatkin, N.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Complementary and Integrative Health (NIH/NCCIH)1F32AT011278 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: The Ruminococcus bromii amylosome protein Sas6 binds single and double helical alpha-glucan structures in starch.
著者: Photenhauer, A.L. / Villafuerte-Vega, R.C. / Cerqueira, F.M. / Armbruster, K.M. / Marecek, F. / Chen, T. / Wawrzak, Z. / Hopkins, J.B. / Vander Kooi, C.W. / Janecek, S. / Ruotolo, B.T. / Koropatkin, N.M.
履歴
登録2022年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Starch Adherence System protein 6 (Sas6)
B: Starch Adherence System protein 6 (Sas6)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,09745
ポリマ－137,8222
非ポリマー4,27543
水26,1401451
1
A: Starch Adherence System protein 6 (Sas6)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,94921
ポリマ－68,9111
非ポリマー2,03820
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Starch Adherence System protein 6 (Sas6)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,14824
ポリマ－68,9111
非ポリマー2,23723
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.450, 82.530, 213.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Starch Adherence System protein 6 (Sas6)


分子量: 68911.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ruminococcus bromii L2-63 (バクテリア)
遺伝子: Sas6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: A0A2N0UYM2
#2: 多糖 Cyclohexakis-(1-4)-(alpha-D-glucopyranose)


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 990.860 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/1,6,6/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1-1/a1-f4_a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0

-
非ポリマー , 4種, 1492分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン / チオシアン酸塩


分子量: 58.082 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1451 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, Potassium thiocyanate, TEW

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→35 Å / Num. obs: 122358 / % possible obs: 77 % / 冗長度: 13.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 16 / Num. measured all: 1690626 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.61-1.6510.71.7992930927270.5490.5631.8891.123.5
7.2-3513.20.062581019560.9980.0170.06336.398.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7UWU

7uwu


解像度: 1.61→34.995 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2116 6093 4.98 %
Rwork0.1675 116222 -
obs0.1697 122315 76.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.22 Å2 / Biso mean: 23.7454 Å2 / Biso min: 5.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.61→34.995 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9637 0 457 1451 11545
Biso mean--37.47 29.99 -
残基数----1259
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.61-1.62830.2764580.2384107422
1.6283-1.64750.3061570.233123225
1.6475-1.66760.2684860.2419138828
1.6676-1.68870.2411850.2257156531
1.6887-1.71090.2722990.2248175835
1.7109-1.73430.25211100.2252197240
1.7343-1.75910.26361500.2207223245
1.7591-1.78540.23211220.2119254651
1.7854-1.81320.26731630.2037282657
1.8132-1.8430.23451590.2065327465
1.843-1.87480.23721750.1998384076
1.8748-1.90880.24212540.1914448190
1.9088-1.94560.22712370.1832473794
1.9456-1.98530.25572590.1831481896
1.9853-2.02840.22952540.1806481396
2.0284-2.07560.22462810.1807483396
2.0756-2.12750.21122530.1741482797
2.1275-2.1850.22572430.1667488397
2.185-2.24930.22122590.1622487897
2.2493-2.32190.21952660.1607485697
2.3219-2.40490.22972610.1614488397
2.4049-2.50110.19122550.1656484096
2.5011-2.61490.19212410.175441788
2.6149-2.75270.23132430.1797501598
2.7527-2.92510.23612350.173499798
2.9251-3.15080.20812510.1734503998
3.1508-3.46770.21442500.1626502898
3.4677-3.96880.18172510.1443503098
3.9688-4.9980.17792470.1278479892
4.998-34.9950.18422890.1666534299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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