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- PDB-7uaj: Crystal structure of apo HPV16 E6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uaj
タイトルCrystal structure of apo HPV16 E6
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Apo conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host transcription / regulation of proteolysis / activation of GTPase activity / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...symbiont-mediated suppression of host transcription / regulation of proteolysis / activation of GTPase activity / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / PDZ domain binding / : / outer membrane-bounded periplasmic space / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / ペリプラズム / DNA-templated transcription / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA damage response / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Protein E6 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Shen, Q. / Leonard, P.G. / Cross, J.B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Disorder-to-order transition of the interdomain linker of HPV E6 upon E6AP binding reshapes p53 binding pocket
著者: Shen, Q. / Leonard, P.G. / Cross, J.B.
履歴
登録2022年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6
C: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,53716
ポリマ－243,6444
非ポリマー1,89212
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.110, 88.680, 109.610
Angle α, β, γ (deg.)106.610, 90.160, 102.760
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Symmetry operation#1: x,y,z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 371 or resid 381...
21(chain B and ((resid 2 and (name N or name...
31(chain C and ((resid 2 and (name N or name...
41(chain D and ((resid 2 and (name N or name...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 2 through 371 or resid 381...A2 - 371
121(chain A and (resid 2 through 371 or resid 381...A381 - 452
131(chain A and (resid 2 through 371 or resid 381...A456
211(chain B and ((resid 2 and (name N or name...B2
221(chain B and ((resid 2 and (name N or name...B2 - 601
231(chain B and ((resid 2 and (name N or name...B2 - 601
241(chain B and ((resid 2 and (name N or name...B2 - 601
251(chain B and ((resid 2 and (name N or name...B2 - 601
261(chain B and ((resid 2 and (name N or name...B2 - 601
311(chain C and ((resid 2 and (name N or name...C2
321(chain C and ((resid 2 and (name N or name...C2 - 601
331(chain C and ((resid 2 and (name N or name...C2 - 601
341(chain C and ((resid 2 and (name N or name...C2 - 601
351(chain C and ((resid 2 and (name N or name...C2 - 601
361(chain C and ((resid 2 and (name N or name...C2 - 601
411(chain D and ((resid 2 and (name N or name...D2
421(chain D and ((resid 2 and (name N or name...D2 - 601
431(chain D and ((resid 2 and (name N or name...D2 - 601
441(chain D and ((resid 2 and (name N or name...D2 - 601
451(chain D and ((resid 2 and (name N or name...D2 - 601
461(chain D and ((resid 2 and (name N or name...D2 - 601

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999780794026, 0.0190585111597, -0.00866816301563), (-0.00459991298963, -0.603837621962, -0.797094076696), (-0.0204255892982, -0.796879476116, 0.603792924641)-14.8172457378, 61.7932293983, 30.9501020083
2given(-0.999021823099, -0.0306072354189, -0.0319154212161), (-0.0438845790974, 0.597529389368, 0.800645222654), (-0.00543513466606, 0.801262644818, -0.598288085566)-13.23940196, 29.0473143127, -17.3027020941
3given(0.999726742938, 0.0211818455984, -0.00988781426459), (0.0214175871214, -0.999473363816, 0.0243778995084), (-0.00936623808042, -0.0245830111987, -0.999653914685)-2.13607149983, 92.3258194842, 15.2787635979

-
要素

#1: タンパク質
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 60911.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, E6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P03126
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES, 8% ethylene glycol and 10% PEG 8000 at pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2020年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→82.67 Å / Num. obs: 42715 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 109.37 Å2 / CC1/2: 0.919 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.144 / Net I/σ(I): 5.7 / Num. measured all: 159101 / Scaling rejects: 205
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 3.7 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.25-3.371.6891707345780.4010.9941.960.993.3
12.16-82.670.05431698570.8860.040.06713.697.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMv 7.3.0データ削減
Aimlessv 0.7.4データスケーリング
PHASERv 2.8.3位相決定
PHENIXv 1.20.1-4887-000精密化
PDB_EXTRACTv 3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XR8

4xr8


解像度: 3.25→52.39 Å / SU ML: 0.61 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 34.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2824 2134 5.02 %
Rwork0.2559 40390 -
obs0.2572 42524 91.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 235.72 Å2 / Biso mean: 121.5343 Å2 / Biso min: 51.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.25→52.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16117 0 100 0 16217
Biso mean--101.28 --
残基数----2041
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.25-3.330.39731510.38082684283592
3.33-3.410.38521380.37212724286292
3.41-3.50.39451670.35842637280490
3.5-3.60.38231370.35052615275290
3.6-3.720.39711200.32572478259883
3.72-3.850.33011390.30412683282291
3.85-4.010.34961430.30192780292395
4.01-4.190.32831610.27142794295595
4.19-4.410.27311450.26442774291995
4.41-4.690.25271610.25032749291094
4.69-5.050.30421440.23352669281392
5.05-5.560.26811100.2492497260783
5.56-6.360.2811350.26172820295595
6.36-8.010.23241410.23282823296496
8.01-52.390.21041420.18842663280590

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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