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万見
- PDB-7seh: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase (K403QdLtL) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7seh
タイトルGlucose-6-phosphate 1-dehydrogenase (K403QdLtL)
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / dimer-tetramer locked
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / ペントースリン酸経路 / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / ペントースリン酸経路 / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / cholesterol biosynthetic process / erythrocyte maturation / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / glutathione metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / TP53 Regulates Metabolic Genes / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / response to organic cyclic compound / glucose metabolic process / cellular response to oxidative stress / NADP binding / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Mathews, I.I. / Garcia, A.A. / Wakatsuki, S. / Mochly-Rosen, D.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-76SF00515 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)HD084422 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM133894 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1656518 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM113854 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Stabilization of glucose-6-phosphate dehydrogenase oligomers enhances catalytic activity and stability of clinical variants.
著者: Garcia, A.A. / Mathews, I.I. / Horikoshi, N. / Matsui, T. / Kaur, M. / Wakatsuki, S. / Mochly-Rosen, D.
履歴
登録2021年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
B: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,2474
ポリマ－119,7602
非ポリマー1,4872
水64936
1
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子

B: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,2474
ポリマ－119,7602
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x+1/2,-y-1,z+1/21
Buried area5020 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area37180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.640, 87.860, 160.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 59880.223 Da / 分子数: 2 / 変異: A277C, K403Q, C516 insertion at C-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PD / プラスミド: pET-28a (+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.08 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 2,2'-disulfanediylbis(N-(2-(1H-indol-3-yl)ethyl)ethan-1-amine), NADP+, MES, PEG4000, MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月31日 / 詳細: Flat Si Rh coated Mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→38.99 Å / Num. obs: 24109 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.062 % / Biso Wilson estimate: 79.84 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.199 / Rrim(I) all: 0.208 / Χ2: 0.812 / Net I/σ(I): 13.71 / Num. measured all: 314920 / Scaling rejects: 47
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.9-2.9813.5812.8661.5123929176217620.6712.978100
2.98-3.0613.4242.2251.9322781169716970.7772.314100
3.06-3.1512.9861.92.3621778167716770.8041.978100
3.15-3.2412.0531.4013.1619501161816180.8841.464100
3.24-3.3513.0911.0064.5620395155815580.931.047100
3.35-3.4714.060.7935.9221441152715250.9520.82399.9
3.47-3.613.9830.6237.1620569147114710.9710.647100
3.6-3.7413.870.4669.4819612141514140.9820.48499.9
3.74-3.9113.7440.33411.9918595135413530.990.34799.9
3.91-4.113.5660.23815.0617758130913090.9950.248100
4.1-4.3213.2020.18717.3216370124112400.9960.19499.9
4.32-4.5912.3090.1419.9114525118011800.9970.147100
4.59-4.911.5040.1122.5312861111811180.9980.115100
4.9-5.2913.4250.11323.6513975104110410.9980.118100
5.29-5.813.3640.10824.07129909729720.9980.112100
5.8-6.4813.1420.10324.93113818678660.9980.10799.9
6.48-7.4912.3310.06630.4396927867860.9990.068100
7.49-9.1710.9360.04340.1174046776770.9990.045100
9.17-12.9711.4630.02957.72614453653610.03100
12.97-38.9910.4170.03157.7732193233090.9990.03395.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6va7

6va7


解像度: 2.9→38.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 23.469 / SU ML: 0.425 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.502 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3018 1206 5 %RANDOM
Rwork0.2058 ---
obs0.2106 22903 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 179.41 Å2 / Biso mean: 77.492 Å2 / Biso min: 23.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.85 Å2-0 Å20 Å2
2---2.64 Å20 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→38.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7158 0 96 37 7291
Biso mean--104.41 62.47 -
残基数----885
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0137422
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176983
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4891.64810051
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1451.58116035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0015878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.08821.597432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.517151276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1151562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021813
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 88 -
Rwork0.339 1668 -
all-1756 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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