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万見
- PDB-7qb0: Solution structure of paxillin LIM2/3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qb0
タイトルSolution structure of paxillin LIM2/3
要素Isoform Alpha of Paxillin
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / LIM domain / Zinc finger (ジンクフィンガー) / integrin-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / vinculin binding / neuropilin binding / signal complex assembly / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / endothelial cell migration / Smooth Muscle Contraction / GAB1 signalosome ...Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / vinculin binding / neuropilin binding / signal complex assembly / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / endothelial cell migration / Smooth Muscle Contraction / GAB1 signalosome / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / beta-catenin binding / cellular response to reactive oxygen species / VEGFA-VEGFR2 Pathway / 遊走 / cell-cell junction / lamellipodium / 細胞皮質 / protein phosphatase binding / 細胞接着 / focal adhesion / シグナル伝達 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Prestel, A. / Michaelis, M. / Klishin, N. / Moeller, H.M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)RTG 2473 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A flexible loop in the paxillin LIM3 domain mediates direct binding to integrin beta3
著者: Baade, T. / Michaelis, M. / Prestel, A. / Paone, C. / Klishin, N. / Scheinost, L. / Nedielkov, R. / Hauck, C.R. / Moeller, H.M.
履歴
登録2021年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Alpha of Paxillin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0115
ポリマ－14,7501
非ポリマー2624
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, The pattern of NOE-derived distance restraints confirms the formation of the coordination sphere of each of the four zinc ions., NMR Distance Restraints, Analysis of ...根拠: NMR Distance Restraints, The pattern of NOE-derived distance restraints confirms the formation of the coordination sphere of each of the four zinc ions., NMR Distance Restraints, Analysis of NMR chemical shifts indicates that N(delta1) of His 24, 27, 83, and 113, respectively, coordinate to the zinc ions.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Isoform Alpha of Paxillin


分子量: 14749.622 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PXN / プラスミド: pET-24a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49023
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D HNCO
131isotropic13D HN(CA)CO
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D HN(CA)CB
161isotropic13D HNCA
171isotropic13D HBHA(CO)NH
181isotropic13D (H)CC(CO)NH
191isotropic13D H(CCCO)NH
1101isotropic13D NOESY-15N-HSQC
1111isotropic13D-NOESY-13Cali-HSQC
1121isotropic13D 1H-15N-NOE-HSQC
1132isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
1142isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
1152isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1162isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1172isotropic13D (H)CCH-COSY
1182isotropic13D NOESY-13Cali-HSQC
1192isotropic13D NOESY-13Caro-HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1500 uM [U-13C; U-15N] Paxillin LIM2/3, 150 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 4 mM sodium azide, 1 mM DTT, 0.1 mM DSS, 95% H2O/5% D2OPaxillin LIM2/395% H2O/5% D2O
solution2500 uM [U-13C; U-15N] Paxillin LIM2/3, 150 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 4 mM sodium azide, 1 mM DTT, 0.1 mM DSS, 100% D2OPaxillin LIM2/3100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMPaxillin LIM2/3[U-13C; U-15N]1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
50 mMsodium phosphatenatural abundance1
4 mMsodium azidenatural abundance1
1 mMDTTnatural abundance1
0.1 mMDSSnatural abundance1
500 uMPaxillin LIM2/3[U-13C; U-15N]2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
50 mMsodium phosphatenatural abundance2
4 mMsodium azidenatural abundance2
1 mMDTTnatural abundance2
0.1 mMDSSnatural abundance2
試料状態イオン強度: 150mM NaCl mM / Label: conditions_1 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: H/C/N-TCI cryo probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
ATNOSHerrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
TALOS-NShen and Baxデータ解析
PyMOLDeLano Scientificデータ解析
TopSpin2.1-3.1Bruker Biospin解析
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化
手法ソフトェア番号
simulated annealing8
simulated annealing7
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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