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- PDB-7oq4: Cryo-EM structure of the ATV RNAP Inhibitory Protein (RIP) bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oq4
タイトルCryo-EM structure of the ATV RNAP Inhibitory Protein (RIP) bound to the DNA-binding channel of the host's RNA polymerase
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase subunit ...ポリメラーゼ) x 10
  • (DNA-directed RNA polymerase, subunit ...ポリメラーゼ) x 2
  • Conserved proteinConservation
  • RNAP inhibitory protein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / viral inhibitor / transcription inhibition / ATV / archaeal virus / Archaea (古細菌)
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression by virus of host transcription / RNA polymerase complex / virion component => GO:0044423 / DNA-templated transcription, initiation / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / ポリメラーゼ / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / transcription, DNA-templated / protein dimerization activity ...suppression by virus of host transcription / RNA polymerase complex / virion component => GO:0044423 / DNA-templated transcription, initiation / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / ポリメラーゼ / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / transcription, DNA-templated / protein dimerization activity / nucleotide binding / DNA binding / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA polymerase Rpo13 subunit HTH domain / RNA polymerase Rpo13 subunit HTH domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit G / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo8 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo12 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo1C / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo2 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo1N / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo4 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo3 ...RNA polymerase Rpo13 subunit HTH domain / RNA polymerase Rpo13 subunit HTH domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit G / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo8 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo12 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo1C / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo2 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo1N / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo4 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo3 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo11 / DNA-directed RNA polymerase, subunit E/RPC8 / RNA polymerase subunit Rpb4/RPC9 / RNA polymerase Rpb4 / S1 domain profile. / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal / SHS2 domain found in N terminus of Rpb7p/Rpc25p/MJ0397 / HRDC-like superfamily / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / RNA polymerases, subunit N, zinc binding site / RNA polymerases N / 8 kDa subunit / RNA polymerases N / 8 Kd subunits signature. / RNA polymerase subunit RPB10 / DNA-directed RNA polymerase subunit RPABC5/Rpb10 / RNA polymerase subunit CX / RNA polymerase archaeal subunit P/eukaryotic subunit RPABC4 / DNA-directed RNA polymerase, 30-40kDa subunit, conserved site / RNA polymerases D / 30 to 40 Kd subunits signature. / : / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / : / RNA polymerase, subunit H/Rpb5, conserved site / RNA polymerase, subunit H/Rpb5 C-terminal / RPB5-like RNA polymerase subunit superfamily / DNA-directed RNA polymerase, RBP11-like dimerisation domain / DNA-directed RNA polymerase Rpb11, 13-16kDa subunit, conserved site / RNA polymerases L / 13 to 16 Kd subunits signature. / RNA polymerases H / 23 Kd subunits signature. / RNA polymerase Rpb5, C-terminal domain / RNA polymerases K / 14 to 18 Kd subunits signature. / Archaeal Rpo6/eukaryotic RPB6 RNA polymerase subunit / DNA-directed RNA polymerase, 14-18kDa subunit, conserved site / RNA polymerase subunit RPABC4/transcription elongation factor Spt4 / S1 RNA binding domain / RNA-binding domain, S1 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 domain / : / RNA polymerase Rpb6 / RPB6/omega subunit-like superfamily / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerases D / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerases beta chain signature. / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo10 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo8 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo13 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo12 / RNAP inhibitory protein / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo11 / FE3-S4 CLUSTER / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo3 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo7 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo6 ...DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo10 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo8 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo13 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo12 / RNAP inhibitory protein / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo11 / FE3-S4 CLUSTER / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo3 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo7 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo6 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo5 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo1C / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo2 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo1N / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo4
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Acidianus two-tailed virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Pilotto, S. / Fouqueau, T. / Lukoyanova, N. / Sheppard, C. / Lucas-Staat, S. / Diaz-Santin, L.M. / Matelska, D. / Prangishvili, D. / Cheung, A.C.M. / Werner, F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Wellcome Trust207446/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2021
タイトル: Structural basis of RNA polymerase inhibition by viral and host factors.
著者: Simona Pilotto / Thomas Fouqueau / Natalya Lukoyanova / Carol Sheppard / Soizick Lucas-Staat / Luis Miguel Díaz-Santín / Dorota Matelska / David Prangishvili / Alan C M Cheung / Finn Werner /
要旨: RNA polymerase inhibition plays an important role in the regulation of transcription in response to environmental changes and in the virus-host relationship. Here we present the high-resolution ...RNA polymerase inhibition plays an important role in the regulation of transcription in response to environmental changes and in the virus-host relationship. Here we present the high-resolution structures of two such RNAP-inhibitor complexes that provide the structural bases underlying RNAP inhibition in archaea. The Acidianus two-tailed virus encodes the RIP factor that binds inside the DNA-binding channel of RNAP, inhibiting transcription by occlusion of binding sites for nucleic acid and the transcription initiation factor TFB. Infection with the Sulfolobus Turreted Icosahedral Virus induces the expression of the host factor TFS4, which binds in the RNAP funnel similarly to eukaryotic transcript cleavage factors. However, TFS4 allosterically induces a widening of the DNA-binding channel which disrupts trigger loop and bridge helix motifs. Importantly, the conformational changes induced by TFS4 are closely related to inactivated states of RNAP in other domains of life indicating a deep evolutionary conservation of allosteric RNAP inhibition.
履歴
登録2021年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_struct_ref_seq_depositor_info
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _pdbx_struct_ref_seq_depositor_info.db_seq_one_letter_code

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13026
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13026
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-directed RNA polymerase subunit A'
B: DNA-directed RNA polymerase subunit B
C: DNA-directed RNA polymerase subunit A''
D: DNA-directed RNA polymerase subunit D
E: DNA-directed RNA polymerase subunit E
F: DNA-directed RNA polymerase, subunit F
G: DNA-directed RNA polymerase, subunit G
H: DNA-directed RNA polymerase subunit H
K: DNA-directed RNA polymerase subunit K
L: DNA-directed RNA polymerase subunit L
N: DNA-directed RNA polymerase subunit N
P: DNA-directed RNA polymerase subunit P
Q: Conserved protein
Z: RNAP inhibitory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)423,29622
ポリマ-422,58314
非ポリマー7138
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, single peak in superose 6 10/300 column, fluorescence resonance energy transfer, RIP binds inside the DNA-binding channel, mass spectrometry, all cross-linking contacts ...根拠: gel filtration, single peak in superose 6 10/300 column, fluorescence resonance energy transfer, RIP binds inside the DNA-binding channel, mass spectrometry, all cross-linking contacts between RIP and RNAP support a 1:1 ratio
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area66950 Å2
ΔGint-452 kcal/mol
Surface area123860 Å2

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要素

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DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 10種, 10分子 ABCDEHKLNP

#1: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit A' / ポリメラーゼ


分子量: 99929.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P11512, ポリメラーゼ
#2: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit B / ポリメラーゼ


分子量: 126647.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P11513, ポリメラーゼ
#3: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit A'' / ポリメラーゼ / Subunit C


分子量: 44507.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P11514, ポリメラーゼ
#4: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit D / ポリメラーゼ


分子量: 29858.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P39471, ポリメラーゼ
#5: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit E / ポリメラーゼ


分子量: 20496.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P39466, ポリメラーゼ
#8: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit H / ポリメラーゼ


分子量: 9477.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P11521, ポリメラーゼ
#9: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit K / ポリメラーゼ


分子量: 10251.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P39463, ポリメラーゼ
#10: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit L / ポリメラーゼ


分子量: 10061.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P46217, ポリメラーゼ
#11: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit N / ポリメラーゼ


分子量: 7673.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: P39472, ポリメラーゼ
#12: タンパク質・ペプチド DNA-directed RNA polymerase subunit P / ポリメラーゼ


分子量: 5662.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: Q4JAE8, ポリメラーゼ

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DNA-directed RNA polymerase, subunit ... , 2種, 2分子 FG

#6: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase, subunit F / ポリメラーゼ


分子量: 13070.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: Q4JB12, ポリメラーゼ
#7: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase, subunit G / ポリメラーゼ


分子量: 15292.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
遺伝子: rpoG, Saci_0661
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
発現宿主: Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
参照: UniProt: Q4JAY4, ポリメラーゼ

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タンパク質 , 2種, 2分子 QZ

#13: タンパク質 Conserved protein / Conservation


分子量: 12331.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
Plasmid details: genetically manipulated to add an additional copy of RPO8 labelled at the C-terminus with a hexa-his tag
参照: UniProt: Q4JAJ6
#14: タンパク質 RNAP inhibitory protein / RIP


分子量: 17321.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residual sequence from the thrombin cleavage site at the C-terminus of RIP (LVPR)
由来: (組換発現) Acidianus two-tailed virus (ウイルス)
プラスミド: pET21a+
詳細 (発現宿主): protein cloned within NdeI and XhoI restriction sites with a Thrombin cleavage site at the C-terminus of the protein sequence
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3V4R7

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非ポリマー , 3種, 8分子

#15: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#16: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#17: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Fe3S4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of archaeal RNA-polymerase with the ATV inhibitory protein RIP
タイプ: COMPLEX
詳細: The RNA polymerase was incubated with a 10-fold excess of RIP for 5 min at 338 K followed by cross-linking with BS3
Entity ID: #1-#14 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量: 0.421 MDa / 実験値: YES
緩衝液pH: 7
詳細: DTT was added fresh before the incubation of the two species
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidC8H18N2O4S1
2200 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
4100 microMzinc sulphateZnSO41
510 % w/vglycerolグリセリンC3H8O31
65 mMdithiothreitolジチオトレイトールC4H10O2S21
試料濃度: 0.06 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: The sample was monodisperse
試料支持詳細: after glow discharged, the grid was coated with graphene oxide
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 94 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: blotting force: -10 blotting time: 2 sec wait time: 0 sec

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
詳細: sample holder was tilted of -30 degrees for the entire data collection
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ冷却剤: NITROGEN / モデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2130
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 45 / 利用したフレーム数/画像: 1-45

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3粒子像選択reference-based
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7PHENIX1.19モデルフィッティングDock in map
9cryoSPARC2初期オイラー角割当2D classification
10cryoSPARC2最終オイラー角割当3D reconstruction
11cryoSPARC2分類3D reconstruction
12RELION33次元再構成3D refinement, followed by three cycles of CTF refinement and post processing
13PHENIX1.19モデル精密化Real space refinement
画像処理詳細: The movie-stacks were aligned and summed using MotionCor2 within Relion 3.0
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 600640
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 151237 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 81.4405 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient
詳細: The C-terminal tail of RIP was manually built in Coot after the first refinement run.
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
17OH01
23FAJA1
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00327149
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5336670
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2583712
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0444172
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044706

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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